Prerequisite for chemical shift (CS) and CS tensor calculations are highly refined structures defining the molecular surroundings of the nuclei under study. Here, we present geometry optimizations with 13C and 15N CS constraints for large bio-molecules like peptides and proteins. The method discussed here provides both, refined structures and chemical shift tensors. Furthermore, since the experimental resonances of aligned systems are related to CS tensors, they strongly depend on the orientation and motion of molecules, their fragments, functional groups and moieties. For efficient CS calculations we apply a semi-empirical approach-the bond polarization theory (BPT). The BPT relies on linear bond polarization parameters and we present a new set of parameters based on ab initio second-order Møller-Plesset perturbation theory calculations. The new parametrization extends the applicability of the BPT approach to a wide range of organic molecules and bio-polymers. Here, the method has been applied to the protein ubiquitin and the membrane-active peptide gramicidin A (dimer) in oriented bilayers. The calculated 13C and 15N CS values of best-refined structures published until now gave a large scatter with respect to the experiment. It will be shown that BPT CS optimizations can reduce these errors to values near the experimental uncertainty. In combination with molecular dynamics with orientational constraints it is possible to study motional dynamics and BPT calculations can provide residual chemical shift anisotropies.

中文翻译：

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使用计算的NMR化学位移和各向异性研究生物分子的骨架动力学和局部几何结构。

化学位移（CS）和CS张量计算的先决条件是高度精确的结构，这些结构定义了所研究核的分子周围环境。在这里，我们提出了针对13C和15N CS约束条件的几何优化，用于多肽和蛋白质等大型生物分子。这里讨论的方法既提供了精确的结构又提供了化学位移张量。此外，由于对齐系统的实验共振与CS张量有关，因此它们强烈取决于分子，其片段，官能团和部分的取向和运动。为了进行有效的CS计算，我们采用了一种半经验方法-键极化理论（BPT）。BPT依赖于线性键极化参数，我们基于从头算的二阶Møller-Plesset扰动理论计算，给出了一组新的参数。新的参数化将BPT方法的适用性扩展到了广泛的有机分子和生物聚合物。在此，该方法已应用于定向双层中的蛋白质泛素和膜活性肽短杆菌肽A（二聚体）。到目前为止，已计算出的最精细结构的13C和15N CS值相对于该实验具有很大的分散性。将显示BPT CS优化可以将这些误差减小到接近实验不确定性的值。结合具有方向约束的分子动力学，可以研究运动动力学，而BPT计算可以提供残余的化学位移各向异性。该方法已应用于定向双层中的蛋白质泛素和膜活性肽短杆菌肽A（二聚体）。到目前为止，已计算出的最精细结构的13C和15N CS值相对于该实验具有很大的分散性。将显示BPT CS优化可以将这些误差减小到接近实验不确定性的值。结合具有方向约束的分子动力学，可以研究运动动力学，而BPT计算可以提供残余的化学位移各向异性。该方法已应用于定向双层中的蛋白质泛素和膜活性肽短杆菌肽A（二聚体）。到目前为止，已计算出的最精细结构的13C和15N CS值相对于该实验具有很大的分散性。将显示BPT CS优化可以将这些误差减小到接近实验不确定性的值。结合具有方向约束的分子动力学，可以研究运动动力学，而BPT计算可以提供残余的化学位移各向异性。将显示BPT CS优化可以将这些误差减小到接近实验不确定性的值。结合具有方向约束的分子动力学，可以研究运动动力学，而BPT计算可以提供残余的化学位移各向异性。将显示BPT CS优化可以将这些误差减小到接近实验不确定性的值。结合具有方向约束的分子动力学，可以研究运动动力学，而BPT计算可以提供残余的化学位移各向异性。