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Glycoproteomic Analysis of MGL-Binding Proteins on Acute T-Cell Leukemia Cells.
Journal of Proteome Research ( IF 3.8 ) Pub Date : 2019-01-09 , DOI: 10.1021/acs.jproteome.8b00796 Martina Pirro 1 , Esmee Schoof 1 , Sandra J van Vliet 2 , Yoann Rombouts 3 , Alexandre Stella 3 , Arnoud de Ru 1 , Yassene Mohammed 1 , Manfred Wuhrer 1 , Peter A van Veelen 1 , Paul J Hensbergen 1
Journal of Proteome Research ( IF 3.8 ) Pub Date : 2019-01-09 , DOI: 10.1021/acs.jproteome.8b00796 Martina Pirro 1 , Esmee Schoof 1 , Sandra J van Vliet 2 , Yoann Rombouts 3 , Alexandre Stella 3 , Arnoud de Ru 1 , Yassene Mohammed 1 , Manfred Wuhrer 1 , Peter A van Veelen 1 , Paul J Hensbergen 1
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C-type lectins are a diverse group of proteins involved in many human physiological and pathological processes. Most C-type lectins are glycan-binding proteins, some of which are pivotal for innate immune responses against pathogens. Other C-type lectins, such as the macrophage galactose-type lectin (MGL), have been shown to induce immunosuppressive responses upon the recognition of aberrant glycosylation on cancer cells. MGL is known to recognize terminal N-acetylgalactosamine (GalNAc), such as the Tn antigen, which is commonly found on malignant cells. Even though this glycan specificity of MGL is well described, there is a lack of understanding of the actual glycoproteins that bind MGL. We present a glycoproteomic workflow for the identification of MGL-binding proteins, which we applied to study MGL ligands on the human Jurkat leukemia cell line. In addition to the known MGL ligands and Tn antigen-carrying proteins CD43 and CD45 on these cells, we have identified a set of novel cell-surface ligands for MGL. Importantly, for several of these, O-glycosylation has hitherto not been described. Altogether, our data provide new insight into the identification and structure of novel MGL ligands that presumably act as modulatory molecules in cancer immune responses.
中文翻译：
急性T细胞白血病细胞上MGL结合蛋白的糖代谢组学分析。
C型凝集素是涉及许多人类生理和病理过程的多种蛋白质。大多数C型凝集素是聚糖结合蛋白，其中一些对于抵抗病原体的先天免疫反应至关重要。已显示其他C型凝集素，例如巨噬细胞半乳糖型凝集素（MGL），在识别癌细胞上异常糖基化后可诱导免疫抑制反应。已知MGL可识别末端N-乙酰半乳糖胺（GalNAc），例如Tn抗原，通常在恶性细胞上发现。即使已经很好地描述了MGL的这种聚糖特异性，但仍缺乏对结合MGL的实际糖蛋白的了解。我们提出了糖蛋白组学的工作流程，用于鉴定MGL结合蛋白，我们将其用于研究人Jurkat白血病细胞系上的MGL配体。除了这些细胞上已知的MGL配体和Tn抗原携带蛋白CD43和CD45，我们还鉴定了MGL的一组新型细胞表面配体。重要的是，对于其中的几种，迄今为止尚未描述O-糖基化。总之，我们的数据为新型MGL配体的鉴定和结构提供了新的见解，这些MGL配体可能在癌症免疫反应中起调节分子的作用。
更新日期：2019-02-07
中文翻译：
急性T细胞白血病细胞上MGL结合蛋白的糖代谢组学分析。
C型凝集素是涉及许多人类生理和病理过程的多种蛋白质。大多数C型凝集素是聚糖结合蛋白，其中一些对于抵抗病原体的先天免疫反应至关重要。已显示其他C型凝集素，例如巨噬细胞半乳糖型凝集素（MGL），在识别癌细胞上异常糖基化后可诱导免疫抑制反应。已知MGL可识别末端N-乙酰半乳糖胺（GalNAc），例如Tn抗原，通常在恶性细胞上发现。即使已经很好地描述了MGL的这种聚糖特异性，但仍缺乏对结合MGL的实际糖蛋白的了解。我们提出了糖蛋白组学的工作流程，用于鉴定MGL结合蛋白，我们将其用于研究人Jurkat白血病细胞系上的MGL配体。除了这些细胞上已知的MGL配体和Tn抗原携带蛋白CD43和CD45，我们还鉴定了MGL的一组新型细胞表面配体。重要的是，对于其中的几种，迄今为止尚未描述O-糖基化。总之，我们的数据为新型MGL配体的鉴定和结构提供了新的见解，这些MGL配体可能在癌症免疫反应中起调节分子的作用。
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