Plugging into the pump Photosynthetic organisms use light to fix carbon dioxide in a process that requires both chemical reducing equivalents and adenosine triphosphate (ATP). Balancing the ratio of these inputs is accomplished by a short circuit in electron flow through photosynthetic complex I, a proton pump that contributes to ATP production but does not increase net reducing equivalents in the cell. Schuller et al. solved a cryo–electron microscopy structure of photosynthetic complex I (see the Perspective by Brandt) and went on to reconstitute electron transfer using the electron carrier protein ferredoxin. Science, this issue p. 257; see also p. 230 A proton-pumping machine in photosynthesis uses the common electron carrier ferredoxin. Photosynthetic complex I enables cyclic electron flow around photosystem I, a regulatory mechanism for photosynthetic energy conversion. We report a 3.3-angstrom-resolution cryo–electron microscopy structure of photosynthetic complex I from the cyanobacterium Thermosynechococcus elongatus. The model reveals structural adaptations that facilitate binding and electron transfer from the photosynthetic electron carrier ferredoxin. By mimicking cyclic electron flow with isolated components in vitro, we demonstrate that ferredoxin directly mediates electron transfer between photosystem I and complex I, instead of using intermediates such as NADPH (the reduced form of nicotinamide adenine dinucleotide phosphate). A large rate constant for association of ferredoxin to complex I indicates efficient recognition, with the protein subunit NdhS being the key component in this process.

中文翻译：

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光合复合物 I 的结构适​​应性使铁氧还蛋白依赖性电子转移成为可能

插入泵 光合生物利用光来固定二氧化碳，这个过程需要化学还原当量和三磷酸腺苷 (ATP)。平衡这些输入的比例是通过光合复合物 I 中电子流的短路实现的，光合复合物 I 是一种质子泵，有助于产生 ATP，但不会增加细胞中的净还原当量。舒勒等人。解决了光合复合物 I 的低温电子显微镜结构（参见 Brandt 的观点），并继续使用电子载体蛋白铁氧还蛋白重建电子转移。科学，这个问题 p。257; 另见第。230 光合作用中的质子泵机使用常见的电子载体铁氧还蛋白。光合复合物 I 使光系统 I 周围的循环电子流成为可能，光合能量转换的调控机制。我们报告了来自细长蓝细菌的光合复合物 I 的 3.3 埃分辨率低温电子显微镜结构。该模型揭示了促进光合电子载体铁氧还蛋白的结合和电子转移的结构适应性。通过在体外模拟具有分离成分的循环电子流，我们证明铁氧还蛋白直接介导光系统 I 和复合物 I 之间的电子转移，而不是使用 NADPH（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸的还原形式）等中间体。铁氧还蛋白与复合物 I 结合的大速率常数表明有效识别，蛋白质亚基 NdhS 是该过程中的关键组成部分。来自细长蓝细菌的光合复合物 I 的 3 埃分辨率低温电子显微镜结构。该模型揭示了促进光合电子载体铁氧还蛋白的结合和电子转移的结构适应性。通过在体外模拟具有分离成分的循环电子流，我们证明铁氧还蛋白直接介导光系统 I 和复合物 I 之间的电子转移，而不是使用 NADPH（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸的还原形式）等中间体。铁氧还蛋白与复合物 I 结合的大速率常数表明有效识别，蛋白质亚基 NdhS 是该过程中的关键组成部分。来自细长蓝细菌的光合复合物 I 的 3 埃分辨率低温电子显微镜结构。该模型揭示了促进光合电子载体铁氧还蛋白的结合和电子转移的结构适应性。通过在体外模拟具有分离成分的循环电子流，我们证明铁氧还蛋白直接介导光系统 I 和复合物 I 之间的电子转移，而不是使用 NADPH（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸的还原形式）等中间体。铁氧还蛋白与复合物 I 结合的大速率常数表明有效识别，蛋白质亚基 NdhS 是该过程中的关键组成部分。