The basal body in the human parasite Trypanosoma brucei is structurally equivalent to the centriole in animals and functions in the nucleation of axonemal microtubules in the flagellum. T. brucei lacks many evolutionarily conserved centriolar protein homologs and constructs the basal body through unknown mechanisms. Two evolutionarily conserved centriole/basal body cartwheel proteins, TbSAS-6 and TbBLD10, and a trypanosome-specific protein, BBP65, play essential roles in basal body biogenesis in T. brucei, but how they cooperate in the regulation of basal body assembly remains elusive. Here using RNAi, endogenous epitope tagging, immunofluorescence microscopy, and 3D-structured illumination super-resolution microscopy, we identified a new trypanosome-specific protein named BBP164 and found that it has an essential role in basal body biogenesis in T. brucei Further investigation of the functional interplay among BBP164 and the other three regulators of basal body assembly revealed that BBP164 and BBP65 are interdependent for maintaining their stability and depend on TbSAS-6 and TbBLD10 for their stabilization in the basal body. Additionally, TbSAS-6 and TbBLD10 are independent from each other and from BBP164 and BBP65 for maintaining their stability in the basal body. These findings demonstrate that basal body cartwheel proteins are required for stabilizing other basal body components and uncover that regulation of protein stability is an unusual control mechanism for assembly of the basal body in T. brucei.

中文翻译：

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布氏锥虫的基础蛋白质稳定的调节作用增强了基础身体成分之间的功能相互作用。

人寄生虫布鲁氏锥虫的基体在结构上等同于动物的中心粒，并在鞭毛的轴突微管成核中发挥作用。T. brucei缺乏许多进化上保守的中心粒蛋白同源物，并通过未知机制构建了基体。两个进化上保守的中心粒/基体车轮蛋白TbSAS-6和TbBLD10，以及锥虫特异性蛋白BBP65在布鲁氏菌基体生物发生中起重要作用，但如何协同调控基体组装尚不清楚。在这里，使用RNAi，内源性表位标记，免疫荧光显微镜和3D结构的照明超分辨率显微镜，我们鉴定出一种新的锥虫特异性蛋白，称为BBP164，发现它在布鲁氏杆菌的基体生物发生中具有重要作用。进一步研究BBP164与基体组装的其他三个调节剂之间的功能相互作用，发现BBP164和BBP65是相互依赖的保持其稳定性，并依赖TbSAS-6和TbBLD10使其在基体内稳定。另外，TbSAS-6和TbBLD10彼此独立，并且与BBP164和BBP65独立，以保持其在基体内的稳定性。这些发现表明，基体车轮蛋白对于稳定其他基体成分是必需的，并且发现蛋白质稳定性的调节是布鲁氏杆菌中基体组装的异常控制机制。brucei对BBP164和其他三个基体组装调节因子之间的功能相互作用的进一步研究表明，BBP164和BBP65相互依赖以维持其稳定性，并依赖于TbSAS-6和TbBLD10使其在基体内稳定。此外，TbSAS-6和TbBLD10彼此独立，并且与BBP164和BBP65独立，以保持其在基体内的稳定性。这些发现表明，基体车轮蛋白对于稳定其他基体成分是必需的，并且发现蛋白质稳定性的调节是布鲁氏杆菌中基体组装的异常控制机制。brucei对BBP164和其他三个基体组装调节因子之间的功能相互作用的进一步研究表明，BBP164和BBP65相互依赖以维持其稳定性，并依赖于TbSAS-6和TbBLD10使其在基体内稳定。此外，TbSAS-6和TbBLD10彼此独立，并且与BBP164和BBP65独立，以保持其在基体内的稳定性。这些发现表明，基体车轮蛋白对于稳定其他基体成分是必需的，并且发现蛋白质稳定性的调节是布鲁氏杆菌中基体组装的异常控制机制。