It has been two decades since the discovery of the most mutagenic human DNA polymerase, polymerase iota (Polι). Since then, the biochemical activity of this translesion synthesis (TLS) enzyme has been extensively explored, mostly through in vitro experiments, with some insight into its cellular activity. Polι is one of four members of the Y-family of polymerases, which are the best characterized DNA damage-tolerant polymerases involved in TLS. Polι shares some common Y-family features, including low catalytic efficiency and processivity, high infidelity, the ability to bypass some DNA lesions, and a deficiency in 3'→5' exonucleolytic proofreading. However, Polι exhibits numerous properties unique among the Y-family enzymes. Polι has an unusual catalytic pocket structure and prefers Hoogsteen over Watson-Crick pairing, and its replication fidelity strongly depends on the template; further, it prefers Mn2+ ions rather than Mg2+ as catalytic activators. In addition to its polymerase activity, Polι possesses also 5'-deoxyribose phosphate (dRP) lyase activity, and its ability to participate in base excision repair has been shown. As a highly error-prone polymerase, its regulation is crucial and mostly involves posttranslational modifications and protein-protein interactions. The upregulation and downregulation of Polι are correlated with different types of cancer and suggestions regarding the possible function of this polymerase have emerged from studies of various cancer lines. Nonetheless, after twenty years of research, the biological function of Polι  certainly remains unresolved.

中文翻译：

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聚合酶iota-Y家族聚合酶中的一个奇怪的兄弟姐妹。

自发现最具致突变性的人类DNA聚合酶聚合酶iota（PolI）以来已有二十年了。从那时起，这种跨病变合成（TLS）酶的生化活性已被广泛研究，主要是通过体外实验，对它的细胞活性有一定了解。POL1是聚合酶Y家族的四个成员之一，其是与TLS有关的最具特征的DNA损伤耐受性聚合酶。POL1具有一些共同的Y家族特征，包括低的催化效率和合成能力，高的不忠，绕过某些DNA损伤的能力以及3'→5'外切核酸校对的缺陷。然而，Pol 1表现出在Y家族酶中独特的许多特性。Polι具有非同寻常的催化口袋结构，并且更喜欢Hoogsteen，而不是Watson-Crick配对，其复制保真度在很大程度上取决于模板；此外，它更倾向于使用Mn2 +离子而不是Mg2 +作为催化活化剂。除聚合酶活性外，PolI还具有5'-脱氧核糖磷酸（dRP）裂解酶活性，并且已经显示出其参与碱基切除修复的能力。作为高度易错的聚合酶，其调节至关重要，并且主要涉及翻译后修饰和蛋白质-蛋白质相互作用。Pol 1的上调和下调与不同类型的癌症相关，并且从各种癌症系的研究中已经出现了关于这种聚合酶可能功能的建议。尽管如此，经过二十年的研究，波利的生物学功能无疑仍未得到解决。它更喜欢Mn2 +离子而不是Mg2 +作为催化活化剂。除聚合酶活性外，PolI还具有5'-脱氧核糖磷酸（dRP）裂解酶活性，并且已经显示出其参与碱基切除修复的能力。作为高度易错的聚合酶，其调节至关重要，并且主要涉及翻译后修饰和蛋白质-蛋白质相互作用。Pol 1的上调和下调与不同类型的癌症相关，并且从各种癌症系的研究中已经出现了关于这种聚合酶可能功能的建议。但是，经过二十年的研究，波利的生物学功能无疑仍未得到解决。它更喜欢Mn2 +离子而不是Mg2 +作为催化活化剂。除聚合酶活性外，PolI还具有5'-脱氧核糖磷酸（dRP）裂解酶活性，并且已经显示出其参与碱基切除修复的能力。作为高度易错的聚合酶，其调节至关重要，并且主要涉及翻译后修饰和蛋白质-蛋白质相互作用。Pol 1的上调和下调与不同类型的癌症相关，并且从各种癌症系的研究中已经出现了关于这种聚合酶可能功能的建议。尽管如此，经过二十年的研究，波利的生物学功能无疑仍未得到解决。并显示了其参与基础切除修复的能力。作为高度易错的聚合酶，其调节至关重要，并且主要涉及翻译后修饰和蛋白质-蛋白质相互作用。Pol 1的上调和下调与不同类型的癌症相关，并且从各种癌症系的研究中已经出现了关于这种聚合酶可能功能的建议。尽管如此，经过二十年的研究，波利的生物学功能无疑仍未得到解决。并显示了其参与基础切除修复的能力。作为高度易错的聚合酶，其调节至关重要，并且主要涉及翻译后修饰和蛋白质-蛋白质相互作用。Pol 1的上调和下调与不同类型的癌症相关，并且从各种癌症系的研究中已经出现了关于这种聚合酶可能功能的建议。尽管如此，经过二十年的研究，波利的生物学功能无疑仍未得到解决。Pol 1的上调和下调与不同类型的癌症相关，并且从各种癌症系的研究中已经出现了关于这种聚合酶可能功能的建议。尽管如此，经过二十年的研究，波利的生物学功能无疑仍未得到解决。Pol 1的上调和下调与不同类型的癌症相关，并且从各种癌症系的研究中已经出现了关于这种聚合酶可能功能的建议。尽管如此，经过二十年的研究，波利的生物学功能无疑仍未得到解决。