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Active BR signalling adjusts the subcellular localisation of BES1/HSP90 complex formation.
Plant Biology ( IF 4.2 ) Pub Date : 2019-09-27 , DOI: 10.1111/plb.13040 D Samakovli 1, 2 , L Roka 1 , P-K Plitsi 1 , I Kaltsa 1 , G Daras 1 , D Milioni 1 , P Hatzopoulos 1
Plant Biology ( IF 4.2 ) Pub Date : 2019-09-27 , DOI: 10.1111/plb.13040 D Samakovli 1, 2 , L Roka 1 , P-K Plitsi 1 , I Kaltsa 1 , G Daras 1 , D Milioni 1 , P Hatzopoulos 1
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Heat shock proteins 90 (HSP90) are essential and play critical roles in the adaptation of organisms to diverse stimuli. In plants, HSP90 are involved in auxin, jasmonate and brassinosteroid (BR) signalling pathways. The BR-promoted activation of the BES1 transcription factor regulates BR-responsive genes. Using genetic, physiological, fluorescence live cell imaging, molecular and biochemical approaches, such as phenotypic analysis, co-immunoprecipitation assay, yeast-two hybrid and Bimolecular fluorescence complementation (BiFC), we studied complex formation between BES1 and HSP90 under control conditions and active BR signalling. Further, we determined the effect of the pharmacological inhibition of HSP90 ATPase activity on hypocotyl elongation of bes1-D mutant. We determined that HSP90 interact with BES1 in the nucleus and in the cytoplasm. During active BR signalling, nuclear complexes were absent while cytoplasmic HSP90/BES1 complexes were prominent. Our results showed that the hypocotyl length of bes1-D mutants was highly reduced when HSP90 was challenged by the geldanamycin (GDA) inhibitor of the ATPase activity of HSP90. Active BR signalling could not rescue the GDA effect on the hypocotyl elongation of bes1-D. Our results reveal that the constitutively active BES1 in the bes1-D mutant is hypersensitive to GDA. The interaction of HSP90 with BES1 argues that HSP90 facilitate the nuclear metastable conformation of BES1 to regulate BR-dependent gene expression, and our data show that HSP90 assist in the compartmentalised cycle of BES1 during active BR signalling.
中文翻译：
活跃的 BR 信号传导调节 BES1/HSP90 复合物形成的亚细胞定位。
热休克蛋白 90 (HSP90) 至关重要，在生物体适应不同刺激的过程中发挥着关键作用。在植物中，HSP90 参与生长素、茉莉酸和油菜素类固醇 (BR) 信号通路。 BR 促进的 BES1 转录因子激活可调节 BR 响应基因。利用遗传、生理、荧光活细胞成像、分子和生物化学方法，例如表型分析、免疫共沉淀测定、酵母-二杂交和双分子荧光互补（BiFC），我们研究了在对照条件和活性条件下BES1和HSP90之间的复合物形成。 BR 信号。此外，我们确定了 HSP90 ATP 酶活性的药理抑制对 bes1-D 突变体下胚轴伸长的影响。我们确定 HSP90 在细胞核和细胞质中与 BES1 相互作用。在活跃的 BR 信号传导过程中，核复合物不存在，而细胞质 HSP90/BES1 复合物则很突出。我们的结果表明，当 HSP90 受到 HSP90 ATP 酶活性的格尔德霉素 (GDA) 抑制剂的攻击时，bes1-D 突变体的下胚轴长度大大缩短。活性 BR 信号传导无法挽救 GDA 对 bes1-D 下胚轴伸长的影响。我们的结果表明，bes1-D 突变体中的组成型活性 BES1 对 GDA 高度敏感。 HSP90 与 BES1 的相互作用表明，HSP90 促进 BES1 的核亚稳态构象来调节 BR 依赖性基因表达，并且我们的数据表明，HSP90 在活跃的 BR 信号传导过程中协助 BES1 的区室化循环。
更新日期：2019-09-27
中文翻译：
活跃的 BR 信号传导调节 BES1/HSP90 复合物形成的亚细胞定位。
热休克蛋白 90 (HSP90) 至关重要，在生物体适应不同刺激的过程中发挥着关键作用。在植物中，HSP90 参与生长素、茉莉酸和油菜素类固醇 (BR) 信号通路。 BR 促进的 BES1 转录因子激活可调节 BR 响应基因。利用遗传、生理、荧光活细胞成像、分子和生物化学方法，例如表型分析、免疫共沉淀测定、酵母-二杂交和双分子荧光互补（BiFC），我们研究了在对照条件和活性条件下BES1和HSP90之间的复合物形成。 BR 信号。此外，我们确定了 HSP90 ATP 酶活性的药理抑制对 bes1-D 突变体下胚轴伸长的影响。我们确定 HSP90 在细胞核和细胞质中与 BES1 相互作用。在活跃的 BR 信号传导过程中，核复合物不存在，而细胞质 HSP90/BES1 复合物则很突出。我们的结果表明，当 HSP90 受到 HSP90 ATP 酶活性的格尔德霉素 (GDA) 抑制剂的攻击时，bes1-D 突变体的下胚轴长度大大缩短。活性 BR 信号传导无法挽救 GDA 对 bes1-D 下胚轴伸长的影响。我们的结果表明，bes1-D 突变体中的组成型活性 BES1 对 GDA 高度敏感。 HSP90 与 BES1 的相互作用表明，HSP90 促进 BES1 的核亚稳态构象来调节 BR 依赖性基因表达，并且我们的数据表明，HSP90 在活跃的 BR 信号传导过程中协助 BES1 的区室化循环。
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