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The peroxisomal SspA protein is redundant for purine utilization but essential for peroxisome localization in septal pores in Aspergillus nidulans.
Fungal Genetics and Biology ( IF 2.4 ) Pub Date : 2019-08-05 , DOI: 10.1016/j.fgb.2019.103259
Sofia Dimou 1 , Anezia Kourkoulou 1 , Sotiris Amillis 1 , Riccardo Percudani 2 , George Diallinas 1
Affiliation  

In an in silico search for correlated gene loss with fungal peroxisomal uric acid oxidase (UOX), we identified PMP22-like proteins, some of which function as promiscuous channels in organellar membranes. To investigate whether PMP22 channels have a role in peroxisomal uric acid transport and catabolism, we functionally analyzed the closest homologue in Aspergillus nidulans, named SspA. We confirmed that SspA is a peroxisomal membrane protein that co-localizes significantly with PTS1-tagged mRFP, UOX or HexA, the latter considered a protein of Woronin bodies (WB), organelles originating from peroxisomes that dynamically plug septal pores in ascomycetes. Our results suggest that in A. nidulans, unlike some other ascomycetes, there is no strict protein segregation of peroxisomal and WB-specific proteins. Importantly, genetic deletion of sspA, but not of hexA, led to lack of peroxisomal localization at septal pores, suggesting that SspA is a key factor for septal pore functioning. Additionally, ΔsspA resulted in increased sensitivity to oxidative stress, apparently as a consequence of not only the inability to plug septal pores, but also a recorded reduction in peroxisome biogenesis. However, deleting sspA had no effect on uric acid or purine utilization, as we hypothesized, a result also in line with the observation that expression of SspA was not affected by regulatory mutants and conditions known to control purine catabolic enzymes. Our results are discussed within the framework of previous studies of SspA homologues in other fungi, as well as, the observed gene losses of PMP22 and peroxisomal uric acid oxidase.

中文翻译:

过氧化物酶体SspA蛋白对于嘌呤利用是多余的,但对于构​​巢曲霉中隔孔中的过氧化物酶体定位是必不可少的。

在计算机上搜索与真菌过氧化物酶体尿酸氧化酶(UOX)相关的基因丢失的过程中,我们鉴定出了PMP22样蛋白,其中一些在细胞器膜中起混杂通道的作用。为了调查PMP22通道是否在过氧化物酶体尿酸转运和分解代谢中起作用,我们在功能上分析了构巢曲霉中最接近的同源物,命名为SspA。我们证实,SspA是一种过氧化物酶体膜蛋白,与PTS1标签的mRFP,UOX或HexA显着共定位,后者被认为是Woronin体(WB)的蛋白,其细胞器起源于过氧化物酶体,可动态堵塞子囊的间隔孔。我们的结果表明,在构巢曲霉中,与某些其他子囊菌不同,过氧化物酶体和WB特异性蛋白没有严格的蛋白分离。重要的是sspA的基因缺失,但hexA并非如此,导致在间隔孔处缺乏过氧化物酶体定位,这表明SspA是间隔孔功能的关键因素。此外,ΔsspA导致对氧化应激的敏感性增加,这显然不仅是由于无法堵塞隔孔,而且是过氧化物酶体生物发生的记录减少所致。但是,正如我们所假设的,删除sspA对尿酸或嘌呤的利用没有影响,这一结果也符合以下观察结果:SspA的表达不受已知的控制嘌呤分解代谢酶的调节突变体和条件的影响。我们的结果在先前对其他真菌中SspA同源物的研究框架内进行了讨论,并观察到了PMP22和过氧化物酶体尿酸氧化酶的基因损失。提示SspA是间隔毛孔功能的关键因素。此外,ΔsspA导致对氧化应激的敏感性增加,这显然不仅是由于无法堵塞隔孔,而且是过氧化物酶体生物发生的记录减少所致。但是,正如我们所假设的,删除sspA对尿酸或嘌呤的利用没有影响,这一结果也符合以下观察结果:SspA的表达不受已知的控制嘌呤分解代谢酶的调节突变体和条件的影响。我们的结果在先前对其他真菌中SspA同源物的研究框架内进行了讨论,并观察到了PMP22和过氧化物酶体尿酸氧化酶的基因损失。提示SspA是间隔毛孔功能的关键因素。此外,ΔsspA导致对氧化应激的敏感性增加,这显然不仅是由于无法堵塞隔孔,而且是过氧化物酶体生物发生的记录减少所致。但是,正如我们所假设的,删除sspA对尿酸或嘌呤的利用没有影响,这一结果也符合以下观察结果:SspA的表达不受已知的控制嘌呤分解代谢酶的调节突变体和条件的影响。我们的结果在先前对其他真菌中SspA同源物的研究框架内进行了讨论,并观察到了PMP22和过氧化物酶体尿酸氧化酶的基因损失。显然,这不仅是由于无法堵塞中隔孔,而且还因为过氧化物酶体生物发生的减少所致。但是,正如我们所假设的,删除sspA对尿酸或嘌呤的利用没有影响,这一结果也符合以下观察结果:SspA的表达不受已知的控制嘌呤分解代谢酶的调节突变体和条件的影响。我们的结果在先前对其他真菌中SspA同源物的研究框架内进行了讨论,并观察到了PMP22和过氧化物酶体尿酸氧化酶的基因损失。显然,这不仅是由于无法堵塞中隔孔,而且还因为过氧化物酶体生物发生的减少所致。但是,正如我们所假设的,删除sspA对尿酸或嘌呤的利用没有影响,这一结果也符合以下观察结果:SspA的表达不受已知的控制嘌呤分解代谢酶的调节突变体和条件的影响。我们的结果在先前对其他真菌中SspA同源物的研究框架内进行了讨论,并观察到了PMP22和过氧化物酶体尿酸氧化酶的基因损失。结果也与观察到的一致,即SspA的表达不受已知控制嘌呤分解代谢酶的调节突变体和条件的影响。我们的结果在先前对其他真菌中SspA同源物的研究框架内进行了讨论,并观察到了PMP22和过氧化物酶体尿酸氧化酶的基因损失。结果也与观察到的一致,即SspA的表达不受已知控制嘌呤分解代谢酶的调节突变体和条件的影响。我们的结果在先前对其他真菌中SspA同源物的研究框架内进行了讨论,并观察到了PMP22和过氧化物酶体尿酸氧化酶的基因损失。
更新日期:2019-08-05
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