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pH Dependence of Amyloid-β Fibril Assembly Kinetics: Unravelling the Microscopic Molecular Processes
Angewandte Chemie International Edition ( IF 16.1 ) Pub Date : 2022-10-05 , DOI: 10.1002/anie.202210675 Yao Tian 1 , John H Viles 1
Angewandte Chemie International Edition ( IF 16.1 ) Pub Date : 2022-10-05 , DOI: 10.1002/anie.202210675 Yao Tian 1 , John H Viles 1
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Globally fitting different kinetic models of fibril formation, over a range of pHs, reveals the key microscopic molecular processes of amyloid assembly. Primary nucleation is driven by a loss of net charge, while surprisingly, both secondary nucleation and elongation rates are independent of pH.
中文翻译：
淀粉样蛋白-β 原纤维组装动力学的 pH 依赖性：揭示微观分子过程
在一系列 pH 值范围内全局拟合原纤维形成的不同动力学模型，揭示了淀粉样蛋白组装的关键微观分子过程。一次成核是由净电荷损失驱动的，而令人惊讶的是，二次成核和伸长率均与 pH 值无关。
更新日期：2022-10-05
中文翻译：
淀粉样蛋白-β 原纤维组装动力学的 pH 依赖性：揭示微观分子过程
在一系列 pH 值范围内全局拟合原纤维形成的不同动力学模型，揭示了淀粉样蛋白组装的关键微观分子过程。一次成核是由净电荷损失驱动的，而令人惊讶的是，二次成核和伸长率均与 pH 值无关。
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