Protein arginine methylation is involved in many biological processes and can be enhanced in cancer. In mammals, these reactions are catalyzed on multiple substrates by a family of nine protein arginine methyltransferases (PRMTs). However, conditions that may regulate the activity of each enzyme and that may help us understand the physiological role of PRMTs have not been fully established. Previous studies had suggested unexpected effects of temperature and ionic strength on PRMT7 activity. Here we examine in detail the effects of temperature, pH, and ionic strength on recombinant human PRMT1, PRMT5, and PRMT7. We confirmed the unusual temperature dependence of PRMT7, where optimal activity was observed at 15 °C. On the other hand, we found that PRMT1 and PRMT5 are most active near physiological temperatures of 37 °C. However, we showed all three enzymes still have significant activity at 0 °C. Furthermore, we determined that PRMT1 is most active at a pH of about 7.7, while PRMT5 activity is not dependent on pH in the range of 6.5 to 8.5. Significantly, PRMT7 is most active at an alkaline pH of 8.5 but shows little activity at the physiological intracellular pH of about 7.2. We also detected decreased activity at physiological salt conditions for PRMT1, PRMT5, and PRMT7. We demonstrate that the loss of activity is due to the increasing ionic strength. Taken together, these results open the possibility that PRMTs respond in cells undergoing temperature, salt, or pH stress and demonstrate the potential for in vivo regulation of protein arginine methylation.

蛋白质精氨酸甲基化涉及许多生物过程，并且可以在癌症中增强。在哺乳动物中，这些反应由九种蛋白质精氨酸甲基转移酶 (PRMT) 家族在多种底物上催化。然而，可能调节每种酶的活性并可能帮助我们了解 PRMT 的生理作用的条件尚未完全确定。先前的研究表明温度和离子强度对 PRMT7 活性有意想不到的影响。在这里，我们详细研究了温度、pH 和离子强度对重组人 PRMT1、PRMT5 和 PRMT7 的影响。我们证实了 PRMT7 不寻常的温度依赖性，其中在 15°C 时观察到最佳活性。另一方面，我们发现 PRMT1 和 PRMT5 在 37 °C 的生理温度附近最为活跃。然而，我们显示所有三种酶在 0°C 时仍然具有显着的活性。此外，我们确定 PRMT1 在 pH 值约为 7.7 时最活跃，而 PRMT5 活性不依赖于 6.5 至 8.5 范围内的 pH 值。值得注意的是，PRMT7 在碱性 pH 值为 8.5 时最活跃，但在生理细胞内 pH 值约为 7.2 时几乎没有活性。我们还检测到 PRMT1、PRMT5 和 PRMT7 在生理盐条件下的活性降低。我们证明活性的丧失是由于离子强度的增加。总而言之，这些结果开启了 PRMT 在经历温度、盐或 pH 胁迫的细胞中作出反应的可能性，并证明了 而 PRMT5 活性在 6.5 至 8.5 范围内不依赖于 pH 值。值得注意的是，PRMT7 在碱性 pH 值为 8.5 时最活跃，但在生理细胞内 pH 值约为 7.2 时几乎没有活性。我们还检测到 PRMT1、PRMT5 和 PRMT7 在生理盐条件下的活性降低。我们证明活性的丧失是由于离子强度的增加。总而言之，这些结果开启了 PRMT 在经历温度、盐或 pH 胁迫的细胞中作出反应的可能性，并证明了 而 PRMT5 活性在 6.5 至 8.5 范围内不依赖于 pH 值。值得注意的是，PRMT7 在碱性 pH 值为 8.5 时最活跃，但在生理细胞内 pH 值约为 7.2 时几乎没有活性。我们还检测到 PRMT1、PRMT5 和 PRMT7 在生理盐条件下的活性降低。我们证明活性的丧失是由于离子强度的增加。总而言之，这些结果开启了 PRMT 在经历温度、盐或 pH 胁迫的细胞中作出反应的可能性，并证明了 我们证明活性的丧失是由于离子强度的增加。总而言之，这些结果开启了 PRMT 在经历温度、盐或 pH 胁迫的细胞中作出反应的可能性，并证明了 我们证明活性的丧失是由于离子强度的增加。总而言之，这些结果开启了 PRMT 在经历温度、盐或 pH 胁迫的细胞中作出反应的可能性，并证明了蛋白质精氨酸甲基化的体内调控。