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One-step preparation of bioactive enzyme/inorganic materials
Journal of Materials Chemistry B ( IF 6.1 ) Pub Date : 2021-08-27 , DOI: 10.1039/d1tb01652k Mansi Malhotra 1 , Megan K Puglia 1 , Clive L Baveghems 1 , Ajith Pattammattel 1 , Monica E Koubeck 1 , Katharine Bruder 1 , Challa V Kumar 1, 2, 3
Journal of Materials Chemistry B ( IF 6.1 ) Pub Date : 2021-08-27 , DOI: 10.1039/d1tb01652k Mansi Malhotra 1 , Megan K Puglia 1 , Clive L Baveghems 1 , Ajith Pattammattel 1 , Monica E Koubeck 1 , Katharine Bruder 1 , Challa V Kumar 1, 2, 3
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Simultaneous exfoliation of crystalline α-zirconium phosphate (α-ZrP) nanosheets and enzyme binding, induced by shearing, without the addition of any toxic additives is reported here for the first time. These materials were thoroughly characterized and used for applications. The bulk α-ZrP material (20 mg mL−1) was exfoliated with low concentrations of a protein such as bovine serum albumin (BSA, 3 mg mL−1) in a shear reactor at 10k rpm for <80 minutes. Exfoliation was monitored by powder X-ray diffraction with samples displaying a gradual but complete loss of the 7.6 Å (002) peak, which is characteristic of bulk α-ZrP. The fully exfoliated sample loaded with the protein was characterized by transmission and scanning electron microscopy in addition to other biophysical methods. Lysozyme, glucose oxidase, met-hemoglobin, and ovalbumin also induced exfoliation and directly produced enzyme/ZrP biocatalysts. Thus, exfoliation, biophilization and enzyme binding are accomplished in a single step. Several factors contributed to the exfoliation kinetics, and the rate increased with α-ZrP and BSA concentrations and decreased with pH. However, the exfoliation efficiency inversely depended on the isoelectric point of the protein with ovalbumin (pI = 4.5) being the best and lysozyme (pI = 11.1) being the worst. A strong correlation between the protein size and exfoliation efficiency was noted, and the latter suggests the role of hydrodynamic factors in the process. Exfoliation was also achieved by simple stirring using a magnetic stirrer, under low volumes, and model enzymes, indicating 60–90% retention of bound enzymatic activities. The addition of BSA to enzymes as the diluent and stabilizing agent also prevents enzymes from the denaturing effect caused by stirring. This new method requires no pre-treatment of α-ZrP with toxic exfoliating agents such as tetrabutyl ammonium hydroxide and provides bioactive enzyme/inorganic materials in a single step. These protein-loaded biocompatible nanosheets may be useful for biocatalysis and biomedical applications.
中文翻译：
生物活性酶/无机材料的一步制备
本文首次报道了在不添加任何有毒添加剂的情况下，由剪切诱导的结晶 α-磷酸锆 (α-ZrP) 纳米片的同时剥离和酶结合。这些材料经过彻底的表征并用于应用。用低浓度的蛋白质如牛血清白蛋白（BSA，3 mg mL -1) 在剪切反应器中以 10k rpm 的速度运行 <80 分钟。通过粉末 X 射线衍射监测剥离，样品显示 7.6 Å (002) 峰逐渐但完全丧失，这是块状 α-ZrP 的特征。除了其他生物物理方法外，还通过透射和扫描电子显微镜对载有蛋白质的完全剥离样品进行了表征。溶菌酶、葡萄糖氧化酶、高铁血红蛋白和卵清蛋白也诱导脱落并直接产生酶/ZrP 生物催化剂。因此，剥离、亲生物化和酶结合在一个步骤中完成。有几个因素对剥离动力学有贡献，并且速率随着 α-ZrP 和 BSA 浓度的增加而增加，随着 pH 值的增加而降低。然而，剥离效率与卵清蛋白的等电点成反比（pI = 4. 5) 最好，溶菌酶 (pI = 11.1) 最差。注意到蛋白质大小和剥离效率之间的强相关性，后者表明流体动力学因素在该过程中的作用。还可以通过使用磁力搅拌器在低体积和模型酶下进行简单搅拌来实现去角质，这表明结合酶活性的保留率为 60-90%。在酶中添加 BSA 作为稀释剂和稳定剂也可以防止酶因搅拌而产生变性作用。这种新方法不需要用有毒的去角质剂（如氢氧化四丁基铵）对 α-ZrP 进行预处理，只需一步即可提供生物活性酶/无机材料。这些载有蛋白质的生物相容性纳米片可用于生物催化和生物医学应用。1) 是最坏的。注意到蛋白质大小和剥离效率之间的强相关性，后者表明流体动力学因素在该过程中的作用。还可以通过使用磁力搅拌器在低体积和模型酶下进行简单搅拌来实现去角质，这表明结合酶活性的保留率为 60-90%。在酶中添加 BSA 作为稀释剂和稳定剂也可以防止酶因搅拌而产生变性作用。这种新方法不需要用有毒的去角质剂（如氢氧化四丁基铵）对 α-ZrP 进行预处理，只需一步即可提供生物活性酶/无机材料。这些载有蛋白质的生物相容性纳米片可用于生物催化和生物医学应用。1) 是最坏的。注意到蛋白质大小和剥离效率之间的强相关性，后者表明流体动力学因素在该过程中的作用。还可以通过使用磁力搅拌器在低体积和模型酶下进行简单搅拌来实现去角质，这表明结合酶活性的保留率为 60-90%。在酶中添加 BSA 作为稀释剂和稳定剂也可以防止酶因搅拌而产生变性作用。这种新方法不需要用有毒的去角质剂（如氢氧化四丁基铵）对 α-ZrP 进行预处理，只需一步即可提供生物活性酶/无机材料。这些载有蛋白质的生物相容性纳米片可用于生物催化和生物医学应用。注意到蛋白质大小和剥离效率之间的强相关性，后者表明流体动力学因素在该过程中的作用。还可以通过使用磁力搅拌器在低体积和模型酶下进行简单搅拌来实现去角质，这表明结合酶活性的保留率为 60-90%。在酶中添加 BSA 作为稀释剂和稳定剂也可以防止酶因搅拌而产生变性作用。这种新方法不需要用有毒的去角质剂（如氢氧化四丁基铵）对 α-ZrP 进行预处理，只需一步即可提供生物活性酶/无机材料。这些载有蛋白质的生物相容性纳米片可用于生物催化和生物医学应用。注意到蛋白质大小和剥离效率之间的强相关性，后者表明流体动力学因素在该过程中的作用。还可以通过使用磁力搅拌器在低体积和模型酶下进行简单搅拌来实现去角质，这表明结合酶活性的保留率为 60-90%。在酶中添加 BSA 作为稀释剂和稳定剂也可以防止酶因搅拌而产生变性作用。这种新方法不需要用有毒的去角质剂（如氢氧化四丁基铵）对 α-ZrP 进行预处理，只需一步即可提供生物活性酶/无机材料。这些载有蛋白质的生物相容性纳米片可用于生物催化和生物医学应用。还可以通过使用磁力搅拌器在低体积和模型酶下进行简单搅拌来实现去角质，这表明结合酶活性的保留率为 60-90%。在酶中添加 BSA 作为稀释剂和稳定剂也可以防止酶因搅拌而产生变性作用。这种新方法不需要用有毒的去角质剂（如氢氧化四丁基铵）对 α-ZrP 进行预处理，只需一步即可提供生物活性酶/无机材料。这些载有蛋白质的生物相容性纳米片可用于生物催化和生物医学应用。还可以通过使用磁力搅拌器在低体积和模型酶下进行简单搅拌来实现去角质，这表明结合酶活性的保留率为 60-90%。在酶中添加 BSA 作为稀释剂和稳定剂也可以防止酶因搅拌而产生变性作用。这种新方法不需要用有毒的去角质剂（如氢氧化四丁基铵）对 α-ZrP 进行预处理，只需一步即可提供生物活性酶/无机材料。这些载有蛋白质的生物相容性纳米片可用于生物催化和生物医学应用。在酶中添加 BSA 作为稀释剂和稳定剂也可以防止酶因搅拌而产生变性作用。这种新方法不需要用有毒的去角质剂（如氢氧化四丁基铵）对 α-ZrP 进行预处理，只需一步即可提供生物活性酶/无机材料。这些载有蛋白质的生物相容性纳米片可用于生物催化和生物医学应用。在酶中添加 BSA 作为稀释剂和稳定剂也可以防止酶因搅拌而产生变性作用。这种新方法不需要用有毒的去角质剂（如氢氧化四丁基铵）对 α-ZrP 进行预处理，只需一步即可提供生物活性酶/无机材料。这些载有蛋白质的生物相容性纳米片可用于生物催化和生物医学应用。
更新日期：2021-09-22
中文翻译：
生物活性酶/无机材料的一步制备
本文首次报道了在不添加任何有毒添加剂的情况下，由剪切诱导的结晶 α-磷酸锆 (α-ZrP) 纳米片的同时剥离和酶结合。这些材料经过彻底的表征并用于应用。用低浓度的蛋白质如牛血清白蛋白（BSA，3 mg mL -1) 在剪切反应器中以 10k rpm 的速度运行 <80 分钟。通过粉末 X 射线衍射监测剥离，样品显示 7.6 Å (002) 峰逐渐但完全丧失，这是块状 α-ZrP 的特征。除了其他生物物理方法外，还通过透射和扫描电子显微镜对载有蛋白质的完全剥离样品进行了表征。溶菌酶、葡萄糖氧化酶、高铁血红蛋白和卵清蛋白也诱导脱落并直接产生酶/ZrP 生物催化剂。因此，剥离、亲生物化和酶结合在一个步骤中完成。有几个因素对剥离动力学有贡献，并且速率随着 α-ZrP 和 BSA 浓度的增加而增加，随着 pH 值的增加而降低。然而，剥离效率与卵清蛋白的等电点成反比（pI = 4. 5) 最好，溶菌酶 (pI = 11.1) 最差。注意到蛋白质大小和剥离效率之间的强相关性，后者表明流体动力学因素在该过程中的作用。还可以通过使用磁力搅拌器在低体积和模型酶下进行简单搅拌来实现去角质，这表明结合酶活性的保留率为 60-90%。在酶中添加 BSA 作为稀释剂和稳定剂也可以防止酶因搅拌而产生变性作用。这种新方法不需要用有毒的去角质剂（如氢氧化四丁基铵）对 α-ZrP 进行预处理，只需一步即可提供生物活性酶/无机材料。这些载有蛋白质的生物相容性纳米片可用于生物催化和生物医学应用。1) 是最坏的。注意到蛋白质大小和剥离效率之间的强相关性，后者表明流体动力学因素在该过程中的作用。还可以通过使用磁力搅拌器在低体积和模型酶下进行简单搅拌来实现去角质，这表明结合酶活性的保留率为 60-90%。在酶中添加 BSA 作为稀释剂和稳定剂也可以防止酶因搅拌而产生变性作用。这种新方法不需要用有毒的去角质剂（如氢氧化四丁基铵）对 α-ZrP 进行预处理，只需一步即可提供生物活性酶/无机材料。这些载有蛋白质的生物相容性纳米片可用于生物催化和生物医学应用。1) 是最坏的。注意到蛋白质大小和剥离效率之间的强相关性，后者表明流体动力学因素在该过程中的作用。还可以通过使用磁力搅拌器在低体积和模型酶下进行简单搅拌来实现去角质，这表明结合酶活性的保留率为 60-90%。在酶中添加 BSA 作为稀释剂和稳定剂也可以防止酶因搅拌而产生变性作用。这种新方法不需要用有毒的去角质剂（如氢氧化四丁基铵）对 α-ZrP 进行预处理，只需一步即可提供生物活性酶/无机材料。这些载有蛋白质的生物相容性纳米片可用于生物催化和生物医学应用。注意到蛋白质大小和剥离效率之间的强相关性，后者表明流体动力学因素在该过程中的作用。还可以通过使用磁力搅拌器在低体积和模型酶下进行简单搅拌来实现去角质，这表明结合酶活性的保留率为 60-90%。在酶中添加 BSA 作为稀释剂和稳定剂也可以防止酶因搅拌而产生变性作用。这种新方法不需要用有毒的去角质剂（如氢氧化四丁基铵）对 α-ZrP 进行预处理，只需一步即可提供生物活性酶/无机材料。这些载有蛋白质的生物相容性纳米片可用于生物催化和生物医学应用。注意到蛋白质大小和剥离效率之间的强相关性，后者表明流体动力学因素在该过程中的作用。还可以通过使用磁力搅拌器在低体积和模型酶下进行简单搅拌来实现去角质，这表明结合酶活性的保留率为 60-90%。在酶中添加 BSA 作为稀释剂和稳定剂也可以防止酶因搅拌而产生变性作用。这种新方法不需要用有毒的去角质剂（如氢氧化四丁基铵）对 α-ZrP 进行预处理，只需一步即可提供生物活性酶/无机材料。这些载有蛋白质的生物相容性纳米片可用于生物催化和生物医学应用。还可以通过使用磁力搅拌器在低体积和模型酶下进行简单搅拌来实现去角质，这表明结合酶活性的保留率为 60-90%。在酶中添加 BSA 作为稀释剂和稳定剂也可以防止酶因搅拌而产生变性作用。这种新方法不需要用有毒的去角质剂（如氢氧化四丁基铵）对 α-ZrP 进行预处理，只需一步即可提供生物活性酶/无机材料。这些载有蛋白质的生物相容性纳米片可用于生物催化和生物医学应用。还可以通过使用磁力搅拌器在低体积和模型酶下进行简单搅拌来实现去角质，这表明结合酶活性的保留率为 60-90%。在酶中添加 BSA 作为稀释剂和稳定剂也可以防止酶因搅拌而产生变性作用。这种新方法不需要用有毒的去角质剂（如氢氧化四丁基铵）对 α-ZrP 进行预处理，只需一步即可提供生物活性酶/无机材料。这些载有蛋白质的生物相容性纳米片可用于生物催化和生物医学应用。在酶中添加 BSA 作为稀释剂和稳定剂也可以防止酶因搅拌而产生变性作用。这种新方法不需要用有毒的去角质剂（如氢氧化四丁基铵）对 α-ZrP 进行预处理，只需一步即可提供生物活性酶/无机材料。这些载有蛋白质的生物相容性纳米片可用于生物催化和生物医学应用。在酶中添加 BSA 作为稀释剂和稳定剂也可以防止酶因搅拌而产生变性作用。这种新方法不需要用有毒的去角质剂（如氢氧化四丁基铵）对 α-ZrP 进行预处理，只需一步即可提供生物活性酶/无机材料。这些载有蛋白质的生物相容性纳米片可用于生物催化和生物医学应用。
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