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Fabrication of a reusable bifunctional biomimetic Ti4+-phosphorylated cellulose monolith with a coral-like structure for enrichment of phosphorylated and glycosylated peptides
Green Chemistry ( IF 9.3 ) Pub Date : 2021-08-23 , DOI: 10.1039/d1gc02206g Luwei Zhang 1 , Yan Wang 1 , Lei Pan 2 , Ruizhi Tang 2 , Taka-Aki Asoh 1 , Junjie Ou 2 , Hiroshi Uyama 1
Green Chemistry ( IF 9.3 ) Pub Date : 2021-08-23 , DOI: 10.1039/d1gc02206g Luwei Zhang 1 , Yan Wang 1 , Lei Pan 2 , Ruizhi Tang 2 , Taka-Aki Asoh 1 , Junjie Ou 2 , Hiroshi Uyama 1
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Protein phosphorylation and glycosylation, as two of the most important post-translational modifications of proteins, are of great significance to humans. The development of materials that can selectively enrich phosphopeptides and glycopeptides from complex biological samples has considerable value. In this work, an environmentally friendly bionic cellulose-derived monolithic material (TiPCM) with a coral-like structure was prepared using a thermally induced phase separation (TIPS) method and exhibited good hydrophilicity, a satisfactory porous structure, and a large quantity of titanium ions allowing it to simultaneously enrich both phosphopeptides and glycopeptides or enrich phosphopeptides alone from biological samples. The prepared TiPCM material could enrich phosphopeptides and glycopeptides, respectively, from a BSA/β-casein (molar ratio, 5000/1) and BSA/IgG (molar ratio, 1000/1) mixture demonstrating that it has excellent selectivity for phosphopeptides and glycopeptides. Meanwhile, it is worth mentioning that TiPCM materials show reusability in the enrichment of phosphopeptides, which has not been studied much in the literature. Moreover, three replicate analyses from 200 μg of tryptic digest of milk identified 119 unique phosphopeptides from 38 phosphoproteins, while identifying 180 glycopeptides from 93 unique glycoproteins and their corresponding 148 independent glycosylation sites. These results demonstrate the potential of TiPCM materials in the analysis of phosphorylated and glycosylated proteomics.
中文翻译：
具有珊瑚状结构的可重复使用的双功能仿生 Ti4+-磷酸化纤维素整料的制备，用于富集磷酸化和糖基化肽
蛋白质磷酸化和糖基化作为蛋白质最重要的两种翻译后修饰，对人类具有重要意义。开发能够从复杂的生物样品中选择性富集磷酸肽和糖肽的材料具有相当大的价值。在这项工作中，使用热诱导相分离（TIPS）方法制备了一种具有珊瑚状结构的环保仿生纤维素衍生整体材料（TiPCM），该材料具有良好的亲水性、令人满意的多孔结构和大量的钛。离子使其能够同时富集磷酸肽和糖肽，或仅从生物样品中富集磷酸肽。制备的 TiPCM 材料可以分别从 BSA/β-酪蛋白（摩尔比，5000/1) 和 BSA/IgG（摩尔比，1000/1）混合物证明它对磷酸肽和糖肽具有出色的选择性。同时，值得一提的是，TiPCM 材料在磷酸肽的富集方面表现出可重复使用性，这在文献中尚未得到太多研究。此外，对 200 μg 牛奶胰蛋白酶消化物的三个重复分析从 38 种磷蛋白中鉴定出 119 种独特的磷酸肽，同时从 93 种独特的糖蛋白中鉴定出 180 种糖肽及其相应的 148 个独立糖基化位点。这些结果证明了 TiPCM 材料在磷酸化和糖基化蛋白质组学分析中的潜力。值得一提的是，TiPCM 材料在磷酸肽的富集方面表现出可重复使用性，这在文献中尚未得到太多研究。此外，对 200 μg 牛奶胰蛋白酶消化物的三个重复分析从 38 种磷蛋白中鉴定出 119 种独特的磷酸肽，同时从 93 种独特的糖蛋白中鉴定出 180 种糖肽及其相应的 148 个独立糖基化位点。这些结果证明了 TiPCM 材料在磷酸化和糖基化蛋白质组学分析中的潜力。值得一提的是，TiPCM 材料在磷酸肽的富集方面表现出可重复使用性，这在文献中尚未得到太多研究。此外，对 200 μg 牛奶胰蛋白酶消化物的三个重复分析从 38 种磷蛋白中鉴定出 119 种独特的磷酸肽，同时从 93 种独特的糖蛋白中鉴定出 180 种糖肽及其相应的 148 个独立糖基化位点。这些结果证明了 TiPCM 材料在磷酸化和糖基化蛋白质组学分析中的潜力。同时从 93 种独特的糖蛋白中识别出 180 种糖肽及其相应的 148 个独立糖基化位点。这些结果证明了 TiPCM 材料在磷酸化和糖基化蛋白质组学分析中的潜力。同时从 93 种独特的糖蛋白中识别出 180 种糖肽及其相应的 148 个独立糖基化位点。这些结果证明了 TiPCM 材料在磷酸化和糖基化蛋白质组学分析中的潜力。
更新日期：2021-09-09
中文翻译：
具有珊瑚状结构的可重复使用的双功能仿生 Ti4+-磷酸化纤维素整料的制备，用于富集磷酸化和糖基化肽
蛋白质磷酸化和糖基化作为蛋白质最重要的两种翻译后修饰，对人类具有重要意义。开发能够从复杂的生物样品中选择性富集磷酸肽和糖肽的材料具有相当大的价值。在这项工作中，使用热诱导相分离（TIPS）方法制备了一种具有珊瑚状结构的环保仿生纤维素衍生整体材料（TiPCM），该材料具有良好的亲水性、令人满意的多孔结构和大量的钛。离子使其能够同时富集磷酸肽和糖肽，或仅从生物样品中富集磷酸肽。制备的 TiPCM 材料可以分别从 BSA/β-酪蛋白（摩尔比，5000/1) 和 BSA/IgG（摩尔比，1000/1）混合物证明它对磷酸肽和糖肽具有出色的选择性。同时，值得一提的是，TiPCM 材料在磷酸肽的富集方面表现出可重复使用性，这在文献中尚未得到太多研究。此外，对 200 μg 牛奶胰蛋白酶消化物的三个重复分析从 38 种磷蛋白中鉴定出 119 种独特的磷酸肽，同时从 93 种独特的糖蛋白中鉴定出 180 种糖肽及其相应的 148 个独立糖基化位点。这些结果证明了 TiPCM 材料在磷酸化和糖基化蛋白质组学分析中的潜力。值得一提的是，TiPCM 材料在磷酸肽的富集方面表现出可重复使用性，这在文献中尚未得到太多研究。此外，对 200 μg 牛奶胰蛋白酶消化物的三个重复分析从 38 种磷蛋白中鉴定出 119 种独特的磷酸肽，同时从 93 种独特的糖蛋白中鉴定出 180 种糖肽及其相应的 148 个独立糖基化位点。这些结果证明了 TiPCM 材料在磷酸化和糖基化蛋白质组学分析中的潜力。值得一提的是，TiPCM 材料在磷酸肽的富集方面表现出可重复使用性，这在文献中尚未得到太多研究。此外，对 200 μg 牛奶胰蛋白酶消化物的三个重复分析从 38 种磷蛋白中鉴定出 119 种独特的磷酸肽，同时从 93 种独特的糖蛋白中鉴定出 180 种糖肽及其相应的 148 个独立糖基化位点。这些结果证明了 TiPCM 材料在磷酸化和糖基化蛋白质组学分析中的潜力。同时从 93 种独特的糖蛋白中识别出 180 种糖肽及其相应的 148 个独立糖基化位点。这些结果证明了 TiPCM 材料在磷酸化和糖基化蛋白质组学分析中的潜力。同时从 93 种独特的糖蛋白中识别出 180 种糖肽及其相应的 148 个独立糖基化位点。这些结果证明了 TiPCM 材料在磷酸化和糖基化蛋白质组学分析中的潜力。
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