Motivation Protein–protein interactions are central to all biological processes. One frequently observed mode of such interactions is the α-helical coiled coil (CC). Thus, an ability to extract, visualize and analyze CC interfaces quickly and without expert guidance would facilitate a wide range of biological research. In 2001, we reported Socket, which locates and characterizes CCs in protein structures based on the knobs-into-holes (KIH) packing between helices in CCs. Since then, studies of natural and de novo designed CCs have boomed, and the number of CCs in the RCSB PDB has increased rapidly. Therefore, we have updated Socket and made it accessible to expert and nonexpert users alike. Results The original Socket only classified CCs with up to six helices. Here, we report Socket2, which rectifies this oversight to identify CCs with any number of helices, and KIH interfaces with any of the 20 proteinogenic residues or incorporating nonnatural amino acids. In addition, we have developed a new and easy-to-use web server with additional features. These include the use of NGL Viewer for instantly visualizing CCs, and tabs for viewing the sequence repeats, helix-packing angles and core-packing geometries of CCs identified and calculated by Socket2. Availability and implementation Socket2 has been tested on all modern browsers. It can be accessed freely at http://coiledcoils.chm.bris.ac.uk/socket2/home.html. The source code is distributed using an MIT licence and available to download under the Downloads tab of the Socket2 home page.

中文翻译：

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Socket2：用于定位、可视化和分析蛋白质结构中卷曲螺旋界面的程序

动机 蛋白质-蛋白质相互作用是所有生物过程的核心。这种相互作用的一种经常观察到的模式是 α 螺旋卷曲线圈 (CC)。因此，在没有专家指导的情况下快速提取、可视化和分析 CC 界面的能力将促进广泛的生物学研究。2001 年，我们报道了 Socket，它基于 CC 中螺旋之间的球形孔 (KIH) 堆积来定位和表征蛋白质结构中的 CC。从那时起，对天然和从头设计的 CC 的研究蓬勃发展，RCSB PDB 中 CC 的数量迅速增加。因此，我们更新了 Socket，使专家和非专家用户都可以访问它。结果 最初的 Socket 仅对具有最多六个螺旋的 CC 进行分类。在这里，我们报告Socket2，它纠正了这种疏忽，以识别具有任意数量螺旋的 CC，并且 KIH 与 20 种蛋白残基中的任何一种或掺入非天然氨基酸的接口。此外，我们还开发了一种新的、易于使用的具有附加功能的网络服务器。其中包括使用 NGL 查看器即时可视化 CC，以及用于查看 Socket2 识别和计算的 CC 的序列重复、螺旋堆积角度和核心堆积几何形状的选项卡。可用性和实现 Socket2 已经在所有现代浏览器上进行了测试。它可以在 http://coiledcoils.chm.bris.ac.uk/socket2/home.html 免费访问。源代码使用 MIT 许可证分发，可在 Socket2 主页的“下载”选项卡下下载。和 KIH 与 20 种蛋白残基中的任何一种或掺入非天然氨基酸相互作用。此外，我们还开发了一种新的、易于使用的具有附加功能的网络服务器。其中包括使用 NGL 查看器即时可视化 CC，以及用于查看 Socket2 识别和计算的 CC 的序列重复、螺旋堆积角度和核心堆积几何形状的选项卡。可用性和实现 Socket2 已经在所有现代浏览器上进行了测试。它可以在 http://coiledcoils.chm.bris.ac.uk/socket2/home.html 免费访问。源代码使用 MIT 许可证分发，可在 Socket2 主页的“下载”选项卡下下载。和 KIH 与 20 种蛋白残基中的任何一种或掺入非天然氨基酸相互作用。此外，我们还开发了一种新的、易于使用的具有附加功能的网络服务器。其中包括使用 NGL 查看器即时可视化 CC，以及用于查看 Socket2 识别和计算的 CC 的序列重复、螺旋堆积角度和核心堆积几何形状的选项卡。可用性和实现 Socket2 已经在所有现代浏览器上进行了测试。它可以在 http://coiledcoils.chm.bris.ac.uk/socket2/home.html 免费访问。源代码使用 MIT 许可证分发，可在 Socket2 主页的“下载”选项卡下下载。和选项卡，用于查看由 Socket2 识别和计算的 CC 的序列重复、螺旋堆积角度和核心堆积几何形状。可用性和实现 Socket2 已经在所有现代浏览器上进行了测试。它可以在 http://coiledcoils.chm.bris.ac.uk/socket2/home.html 免费访问。源代码使用 MIT 许可证分发，可在 Socket2 主页的“下载”选项卡下下载。和选项卡，用于查看由 Socket2 识别和计算的 CC 的序列重复、螺旋堆积角度和核心堆积几何形状。可用性和实现 Socket2 已经在所有现代浏览器上进行了测试。它可以在 http://coiledcoils.chm.bris.ac.uk/socket2/home.html 免费访问。源代码使用 MIT 许可证分发，可在 Socket2 主页的“下载”选项卡下下载。