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Interaction of Ordered Lipid Domains in the Presence of Amphipatic Peptides
Biochemistry (Moscow), Supplement Series A: Membrane and Cell Biology ( IF 1.1 ) Pub Date : 2021-08-13 , DOI: 10.1134/s1990747821030077
K. V. Pinigin 1 , T. R. Galimzyanov 1 , S. A. Akimov 1
Affiliation  

Abstract

In the plasma membranes of eukaryotic cells, relatively ordered lipid–protein domains can be formed. The characteristics of the interaction of domains can have a significant effect on the processes that require the co-localization of several membrane proteins. The ordered lipid bilayer is thicker than the surrounding disordered membrane. Therefore, it is expected that elastic deformations arise at the boundary of ordered domains, aiming at smoothing the jump in bilayer thickness. The typical length of the deformations equals several nanometers, and, as two domains approach each other, the deformations induced by their boundaries begin to overlap, thereby leading to the effective lateral interaction. In this work, we theoretically considered the influence of amphipathic peptides, adsorbed on the membrane, on the interaction energy of ordered domains. Amphipathic peptides can partially incorporate into the membrane, inducing elastic deformations therein. We used the theory of lipid membrane elasticity to analyze the deformation energy of various configurations of ordered domains and amphipathic peptides. In a membrane without peptides, it is necessary to overcome some energy barrier to bring two parallel boundaries of ordered domains into contact with each other. According to the results of our calculations, the presence of amphipathic peptides in a membrane leads to a severalfold increase in the height of this energy barrier. Thus, amphipathic peptides should significantly hinder the fusion of ordered domains and thereby contribute to the stabilization of the ensemble of nano-domains.



中文翻译:

两亲肽存在时有序脂质结构域的相互作用

摘要

在真核细胞的质膜中,可以形成相对有序的脂蛋白结构域。结构域相互作用的特征可能对需要几种膜蛋白共定位的过程产生重大影响。有序的脂质双层比周围的无序膜厚。因此,预计在有序域的边界处会出现弹性变形,旨在平滑双层厚度的跳跃。变形的典型长度等于几纳米,并且当两个域彼此接近时,由它们的边界引起的变形开始重叠,从而导致有效的横向相互作用。在这项工作中,我们从理论上考虑了吸附在膜上的两亲性肽的影响,关于有序域的相互作用能。两亲性肽可以部分结合到膜中,在其中引起弹性变形。我们使用脂质膜弹性理论来分析有序结构域和两亲性肽的各种配置的变形能。在没有肽的膜中,必须克服一些能量障碍以使有序结构域的两个平行边界相互接触。根据我们的计算结果,膜中两亲性肽的存在导致该能量屏障的高度增加了几倍。因此,两亲性肽应显着阻碍有序结构域的融合,从而有助于纳米结构域整体的稳定化。两亲性肽可以部分结合到膜中,在其中引起弹性变形。我们使用脂质膜弹性理论来分析有序结构域和两亲性肽的各种配置的变形能。在没有肽的膜中,必须克服一些能量障碍以使有序结构域的两个平行边界相互接触。根据我们的计算结果,膜中两亲性肽的存在导致该能量屏障的高度增加了几倍。因此,两亲性肽应显着阻碍有序结构域的融合,从而有助于纳米结构域整体的稳定化。两亲性肽可以部分结合到膜中,在其中引起弹性变形。我们使用脂质膜弹性理论来分析有序结构域和两亲性肽的各种配置的变形能。在没有肽的膜中,必须克服一些能量障碍以使有序结构域的两个平行边界相互接触。根据我们的计算结果,膜中两亲性肽的存在导致该能量屏障的高度增加了几倍。因此,两亲性肽应显着阻碍有序结构域的融合,从而有助于纳米结构域整体的稳定化。我们使用脂质膜弹性理论来分析有序结构域和两亲性肽的各种配置的变形能。在没有肽的膜中,必须克服一些能量障碍以使有序结构域的两个平行边界相互接触。根据我们的计算结果,膜中两亲性肽的存在导致该能量屏障的高度增加了几倍。因此,两亲性肽应显着阻碍有序结构域的融合,从而有助于纳米结构域整体的稳定化。我们使用脂质膜弹性理论来分析有序结构域和两亲性肽的各种配置的变形能。在没有肽的膜中,必须克服一些能量障碍以使有序结构域的两个平行边界相互接触。根据我们的计算结果,膜中两亲性肽的存在导致该能量屏障的高度增加了几倍。因此,两亲性肽应显着阻碍有序结构域的融合,从而有助于纳米结构域整体的稳定化。有必要克服一些能量障碍,使有序域的两个平行边界相互接触。根据我们的计算结果,膜中两亲性肽的存在导致该能量屏障的高度增加了几倍。因此,两亲性肽应显着阻碍有序结构域的融合,从而有助于纳米结构域整体的稳定化。有必要克服一些能量障碍,使有序域的两个平行边界相互接触。根据我们的计算结果,膜中两亲性肽的存在导致该能量屏障的高度增加了几倍。因此,两亲性肽应显着阻碍有序结构域的融合,从而有助于纳米结构域整体的稳定化。

更新日期:2021-08-19
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