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Double agent indole-3-acetic acid (IAA): Mechanistic analysis of indole-3-acetaldehyde dehydrogenase AldA that synthesizes IAA, an auxin that aids bacterial virulence.
Bioscience Reports ( IF 3.8 ) Pub Date : 2021-08-09 , DOI: 10.1042/bsr20210598
Ateek Shah 1 , Yamini Mathur 2 , Amrita B Hazra 1, 2
Affiliation  

The large diversity of organisms inhabiting various environmental niches on our planet are engaged in a lively exchange of biomolecules, including nutrients, hormones, and vitamins. In a quest to survive, organisms that we define as pathogens employ innovative methods to extract valuable resources from their host leading to an infection. One such instance is where plant-associated bacterial pathogens synthesize and deploy hormones or their molecular mimics to manipulate the physiology of the host plant. This commentary describes one such specific example - the mechanism of the enzyme AldA, an aldehyde dehydrogenase (ALDH) from the bacterial plant pathogen Pseudomonas syringae which produces the plant auxin hormone indole-3-acetic acid (IAA) by oxidizing the substrate indole-3-acetaldehyde (IAAld) using the cofactor NAD+ (Bioscience Reports, 2020, 40, https://doi.org/10.1042/BSR20202959). Using mutagenesis, enzyme kinetics, and structural analysis, Zhang K. et al., establish that the progress of the reaction hinges on the formation of two distinct conformations of NAD(H) during the reaction course. Additionally, a key mutation in the AldA active site 'aromatic box' changes the enzyme's preference for an aromatic substrate to an aliphatic one. Our commentary concludes that such molecular level investigations help to establish the nature of the dynamics of NAD(H) in ALDH-catalysed reactions, and further show that key active site residues control substrate specificity. We also contemplate that insights from this study can be used to engineer novel ALDH enzymes for environmental, health and industrial applications.

中文翻译:

双剂吲哚-3-乙酸 (IAA):吲哚-3-乙醛脱氢酶 AldA 的机理分析,该酶合成 IAA,一种有助于细菌毒力的生长素。

栖息在我们星球上各种环境生态位中的大量生物正在进行生物分子的活跃交换,包括营养物质、激素和维生素。为了生存,我们定义为病原体的生物体采用创新方法从宿主中提取有价值的资源,从而导致感染。一个这样的例子是植物相关的细菌病原体合成和部署激素或其分子模拟物来操纵宿主植物的生理机能。这篇评论描述了一个这样的具体例子 - 酶 AldA 的机制,它是一种来自细菌植物病原体丁香假单胞菌的醛脱氢酶 (ALDH),它通过氧化底物 indole-3 来产生植物生长素激素 indole-3-乙酸 (IAA) -乙醛 (IAAld) 使用辅因子 NAD+ (Bioscience Reports, 2020, 40,https://doi.org/10.1042/BSR20202959)。通过诱变、酶动力学和结构分析,Zhang K. 等人确定反应的进展取决于反应过程中 NAD(H) 的两种不同构象的形成。此外,AldA 活性位点“芳香盒”中的一个关键突变将酶对芳香底物的偏好改变为脂肪底物。我们的评论得出结论,此类分子水平研究有助于确定 ALDH 催化反应中 NAD(H) 动力学的性质,并进一步表明关键活性位点残基控制底物特异性。我们还认为,这项研究的见解可用于设计用于环境、健康和工业应用的新型 ALDH 酶。Zhang K. 等人的酶动力学和结构分析表明,反应的进展取决于反应过程中 NAD(H) 的两种不同构象的形成。此外,AldA 活性位点“芳香盒”中的一个关键突变将酶对芳香底物的偏好改变为脂肪底物。我们的评论得出结论,此类分子水平研究有助于确定 ALDH 催化反应中 NAD(H) 动力学的性质,并进一步表明关键活性位点残基控制底物特异性。我们还认为,这项研究的见解可用于设计用于环境、健康和工业应用的新型 ALDH 酶。Zhang K. 等人的酶动力学和结构分析表明,反应的进展取决于反应过程中 NAD(H) 的两种不同构象的形成。此外,AldA 活性位点“芳香盒”中的一个关键突变将酶对芳香底物的偏好改变为脂肪底物。我们的评论得出结论,此类分子水平研究有助于确定 ALDH 催化反应中 NAD(H) 动力学的性质,并进一步表明关键活性位点残基控制底物特异性。我们还认为,这项研究的见解可用于设计用于环境、健康和工业应用的新型 ALDH 酶。确定反应的进展取决于在反应过程中形成两种不同的NAD(H)构象。此外,AldA 活性位点“芳香盒”中的一个关键突变将酶对芳香底物的偏好改变为脂肪底物。我们的评论得出结论,此类分子水平研究有助于确定 ALDH 催化反应中 NAD(H) 动力学的性质,并进一步表明关键活性位点残基控制底物特异性。我们还认为,这项研究的见解可用于设计用于环境、健康和工业应用的新型 ALDH 酶。确定反应的进展取决于在反应过程中形成两种不同的NAD(H)构象。此外,AldA 活性位点“芳香盒”中的一个关键突变将酶对芳香底物的偏好改变为脂肪底物。我们的评论得出结论,此类分子水平研究有助于确定 ALDH 催化反应中 NAD(H) 动力学的性质,并进一步表明关键活性位点残基控制底物特异性。我们还认为,这项研究的见解可用于设计用于环境、健康和工业应用的新型 ALDH 酶。对芳香族底物的偏好优于脂肪族底物。我们的评论得出结论,此类分子水平研究有助于确定 ALDH 催化反应中 NAD(H) 动力学的性质,并进一步表明关键活性位点残基控制底物特异性。我们还认为,这项研究的见解可用于设计用于环境、健康和工业应用的新型 ALDH 酶。对芳香族底物的偏好优于脂肪族底物。我们的评论得出结论,此类分子水平研究有助于确定 ALDH 催化反应中 NAD(H) 动力学的性质,并进一步表明关键活性位点残基控制底物特异性。我们还认为,这项研究的见解可用于设计用于环境、健康和工业应用的新型 ALDH 酶。
更新日期:2021-08-09
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