Cancer cell lines are widely used as in vitro models to elucidate biological processes in cancer, and as a tool to evaluate anticancer agents. In fact, the use of an appropriate cancer cell line in cancer research is crucial for investigating new, potential factors involved in carcinogenesis. One of them is aquaporin-3 (AQP3), which is a small, hydrophobic, integral membrane protein with a predominant role in water and glycerol transport. Recently, altered expression of AQP3 has been reported in many types of cancer. Increasing evidence strongly suggests that AQP3 plays a key role in cancer cell proliferation, migration and invasion. In this study, we performed an insightful characteristic of AQP3 location and its protein expression in MCF-7 human breast adenocarcinoma and HepG2 hepatocellular carcinoma cell lines in the context of cancer biology using immunocytochemistry, immunofluorescence and Western blot analyses. AQP3 was found to be located in the cell membrane and cytoplasm of MCF-7 cells, and in the cytoplasm and nuclear membrane of HepG2 cells. Immunoblotting of proteins derived from both cell lines revealed a clear band with a molecular weight of approx. 30 kDa representing an unglycosylated form of AQP3. However, the expression of this protein was higher in MCF-7 than in HepG2. Concluding, our results clearly indicated variability in both the expression levels and subcellular location of the AQP3 protein in MCF-7 and HepG2 cell lines. This leads to the possibility that the expression patterns and subcellular location of AQP3 in the tested cancer cell lines are tissue-of-origin specific, and may be related to the aggressiveness of cancer cells and their mobility.

癌细胞系被广泛用作体外阐明癌症中的生物过程的模型，并作为评估抗癌剂的工具。事实上，在癌症研究中使用合适的癌细胞系对于研究与致癌作用有关的新的潜在因素至关重要。其中之一是水通道蛋白 3 (AQP3)，它是一种小的、疏水的、完整的膜蛋白，在水和甘油的运输中起主要作用。最近，在许多类型的癌症中已经报道了 AQP3 的表达改变。越来越多的证据强烈表明 AQP3 在癌细胞增殖、迁移和侵袭中起着关键作用。在这项研究中，我们在癌症生物学的背景下使用免疫细胞化学对 AQP3 位置及其在 MCF-7 人乳腺癌和 HepG2 肝细胞癌细胞系中的蛋白质表达进行了深入分析，免疫荧光和蛋白质印迹分析。发现AQP3位于MCF-7细胞的细胞膜和细胞质中，以及HepG2细胞的细胞质和核膜中。来自两种细胞系的蛋白质的免疫印迹揭示了一条分子量约为 100 的清晰条带。30 kDa 代表 AQP3 的非糖基化形式。然而，该蛋白在 MCF-7 中的表达高于 HepG2。最后，我们的结果清楚地表明 AQP3 蛋白在 MCF-7 和 HepG2 细胞系中的表达水平和亚细胞位置的变异性。这导致 AQP3 在测试的癌细胞系中的表达模式和亚细胞位置具有组织起源特异性的可能性，并且可能与癌细胞的侵袭性及其移动性有关。发现AQP3位于MCF-7细胞的细胞膜和细胞质中，以及HepG2细胞的细胞质和核膜中。来自两种细胞系的蛋白质的免疫印迹揭示了一条分子量约为 100 的清晰条带。30 kDa 代表 AQP3 的非糖基化形式。然而，该蛋白在 MCF-7 中的表达高于 HepG2。最后，我们的结果清楚地表明 AQP3 蛋白在 MCF-7 和 HepG2 细胞系中的表达水平和亚细胞位置的变异性。这导致 AQP3 在测试的癌细胞系中的表达模式和亚细胞位置具有组织起源特异性的可能性，并且可能与癌细胞的侵袭性及其移动性有关。发现AQP3位于MCF-7细胞的细胞膜和细胞质中，以及HepG2细胞的细胞质和核膜中。来自两种细胞系的蛋白质的免疫印迹揭示了一条分子量约为 100 的清晰条带。30 kDa 代表 AQP3 的非糖基化形式。然而，该蛋白在 MCF-7 中的表达高于 HepG2。最后，我们的结果清楚地表明 AQP3 蛋白在 MCF-7 和 HepG2 细胞系中的表达水平和亚细胞位置的变异性。这导致 AQP3 在测试的癌细胞系中的表达模式和亚细胞位置具有组织起源特异性的可能性，并且可能与癌细胞的侵袭性及其移动性有关。并且在HepG2细胞的细胞质和核膜中。来自两种细胞系的蛋白质的免疫印迹揭示了一条分子量约为 100 的清晰条带。30 kDa 代表 AQP3 的非糖基化形式。然而，该蛋白在 MCF-7 中的表达高于 HepG2。最后，我们的结果清楚地表明 AQP3 蛋白在 MCF-7 和 HepG2 细胞系中的表达水平和亚细胞位置的变异性。这导致 AQP3 在测试的癌细胞系中的表达模式和亚细胞位置具有组织起源特异性的可能性，并且可能与癌细胞的侵袭性及其移动性有关。并且在HepG2细胞的细胞质和核膜中。来自两种细胞系的蛋白质的免疫印迹揭示了一条分子量约为 100 的清晰条带。30 kDa 代表 AQP3 的非糖基化形式。然而，该蛋白在 MCF-7 中的表达高于 HepG2。最后，我们的结果清楚地表明 AQP3 蛋白在 MCF-7 和 HepG2 细胞系中的表达水平和亚细胞位置的变异性。这导致 AQP3 在测试的癌细胞系中的表达模式和亚细胞位置具有组织起源特异性的可能性，并且可能与癌细胞的侵袭性及其移动性有关。30 kDa 代表 AQP3 的非糖基化形式。然而，该蛋白在 MCF-7 中的表达高于 HepG2。最后，我们的结果清楚地表明 AQP3 蛋白在 MCF-7 和 HepG2 细胞系中的表达水平和亚细胞位置的变异性。这导致 AQP3 在测试的癌细胞系中的表达模式和亚细胞位置具有组织起源特异性的可能性，并且可能与癌细胞的侵袭性及其移动性有关。30 kDa 代表 AQP3 的非糖基化形式。然而，该蛋白在 MCF-7 中的表达高于 HepG2。最后，我们的结果清楚地表明 AQP3 蛋白在 MCF-7 和 HepG2 细胞系中的表达水平和亚细胞位置的变异性。这导致 AQP3 在测试的癌细胞系中的表达模式和亚细胞位置具有组织起源特异性的可能性，并且可能与癌细胞的侵袭性及其移动性有关。