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Crystal structure of hemoglobin from mouse (Mus musculus) compared with those from other small animals and humans
Acta Crystallographica Section F ( IF 1.1 ) Pub Date : 2021-04-09 , DOI: 10.1107/s2053230x2100306x Selvarajan Sigamani Sundaresan 1 , Pandian Ramesh 2 , Nagaraj Shobana 3 , Thangaraj Vinuchakkaravarthy 2 , Sayed Yasien 2 , Mondikalipudur Nanjappa Gounder Ponnuswamy 4
Acta Crystallographica Section F ( IF 1.1 ) Pub Date : 2021-04-09 , DOI: 10.1107/s2053230x2100306x Selvarajan Sigamani Sundaresan 1 , Pandian Ramesh 2 , Nagaraj Shobana 3 , Thangaraj Vinuchakkaravarthy 2 , Sayed Yasien 2 , Mondikalipudur Nanjappa Gounder Ponnuswamy 4
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Mice (Mus musculus) are nocturnal small animals belonging to the rodent family that live in burrows, an environment in which significantly high CO2 levels prevail. It is expected that mouse hemoglobin (Hb) plays an important role in their adaptation to living in such a high‐CO2 environment, while many other species cannot. In the present study, mouse Hb was purified and crystallized at a physiological pH of 7 in the orthorhombic space group P212121; the crystals diffracted to 2.8 Å resolution. The primary amino‐acid sequence and crystal structure of mouse Hb were compared with those of mammalian Hbs in order to investigate the structure–function relationship of mouse Hb. Differences were observed from guinea pig Hb in terms of amino‐acid sequence and from cat Hb in overall structure (in terms of r.m.s.d.). The difference in r.m.s.d. from cat Hb may be due to the existence of the molecule in a conformation other than the R‐state. Analysis of tertiary‐ and quaternary‐structural features, the α1β2 interface region and the heme environment without any ligands in all four heme groups showed that mouse methemoglobin is in an intermediate state between the R‐state and the T‐state that is much closer to the R‐state conformation.
中文翻译：
小鼠（Mus musculus）血红蛋白与其他小动物和人类血红蛋白晶体结构的比较
小鼠 ( Mus musculus ) 是属于啮齿类动物家族的夜行性小动物，生活在洞穴中，在这种环境中，CO 2浓度显着升高。预计小鼠血红蛋白 (Hb) 在其适应如此高 CO 2环境的过程中发挥着重要作用，而许多其他物种却不能。在本研究中，小鼠 Hb 在生理 pH 7 的斜方空间群P 2 1 2 1 2 1中纯化并结晶；晶体衍射分辨率为 2.8 Å。将小鼠 Hb 的一级氨基酸序列和晶体结构与哺乳动物 Hb 进行比较，以研究小鼠 Hb 的结构与功能关系。豚鼠 Hb 的氨基酸序列存在差异，而猫 Hb 的整体结构（均方根差）存在差异。rmsd 与 cat Hb 的差异可能是由于分子以 R 态以外的构象存在。对所有四个血红素组中三级和四级结构特征、α1β2 界面区域和没有任何配体的血红素环境的分析表明，小鼠高铁血红蛋白处于 R 状态和 T 状态之间的中间状态，更接近于R态构象。
更新日期：2021-04-09
中文翻译：
小鼠（Mus musculus）血红蛋白与其他小动物和人类血红蛋白晶体结构的比较
小鼠 ( Mus musculus ) 是属于啮齿类动物家族的夜行性小动物，生活在洞穴中，在这种环境中，CO 2浓度显着升高。预计小鼠血红蛋白 (Hb) 在其适应如此高 CO 2环境的过程中发挥着重要作用，而许多其他物种却不能。在本研究中，小鼠 Hb 在生理 pH 7 的斜方空间群P 2 1 2 1 2 1中纯化并结晶；晶体衍射分辨率为 2.8 Å。将小鼠 Hb 的一级氨基酸序列和晶体结构与哺乳动物 Hb 进行比较，以研究小鼠 Hb 的结构与功能关系。豚鼠 Hb 的氨基酸序列存在差异，而猫 Hb 的整体结构（均方根差）存在差异。rmsd 与 cat Hb 的差异可能是由于分子以 R 态以外的构象存在。对所有四个血红素组中三级和四级结构特征、α1β2 界面区域和没有任何配体的血红素环境的分析表明，小鼠高铁血红蛋白处于 R 状态和 T 状态之间的中间状态，更接近于R态构象。
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