当前位置: X-MOL 学术Molecules › 论文详情
Our official English website, www.x-mol.net, welcomes your feedback! (Note: you will need to create a separate account there.)
New Insights on the Feature and Function of Tail Tubular Protein B and Tail Fiber Protein of the Lytic Bacteriophage φYeO3-12 Specific for Yersinia enterocolitica Serotype O:3
Molecules ( IF 4.2 ) Pub Date : 2020-09-24 , DOI: 10.3390/molecules25194392
Anna Pyra , Karolina Filik , Bożena Szermer-Olearnik , Anna Czarny , Ewa Brzozowska

For the first time, we are introducing TTPBgp12 and TFPgp17 as new members of the tail tubular proteins B (TTPB) and tail fiber proteins (TFP) family, respectively. These proteins originate from Yersinia enterocolitica phage φYeO3-12. It was originally thought that these were structural proteins. However, our results show that they also inhibit bacterial growth and biofilm formation. According to the bioinformatic analysis, TTPBgp12 is functionally and structurally similar to the TTP of Enterobacteria phage T7 and adopts a β-structure. TFPgp17 contains an intramolecular chaperone domain at its C-terminal end. The N-terminus of TFPgp17 is similar to other representatives of the TFP family. Interestingly, the predicted 3D structure of TFPgp17 is similar to other bacterial S-layer proteins. Based on the thermal unfolding experiment, TTPBgp12 seems to be a two-domain protein that aggregates in the presence of sugars such as maltose and N-acetylglucosamine (GlcNAc). These sugars cause two unfolding events to transition into one global event. TFPgp17 is a one-domain protein. Maltose and GlcNAc decrease the aggregation temperature of TFPgp17, while the presence of N-acetylgalactosamine (GalNAc) increases the temperature of its aggregation. The thermal unfolding analysis of the concentration gradient of TTPBgp12 and TFPgp17 indicates that with decreasing concentrations, both proteins increase in stability. However, a decrease in the protein concentration also causes an increase in its aggregation, for both TTPBgp12 and TFPgp17.

中文翻译:

对小肠结肠炎耶尔森氏菌血清型 O:3 特异性溶菌噬菌体 φYeO3-12 尾管蛋白 B 和尾纤维蛋白的特征和功能的新见解

我们首次将 TTPBgp12 和 TFPgp17 分别作为尾管蛋白 B (TTPB) 和尾纤维蛋白 (TFP) 家族的新成员。这些蛋白质源自小肠结肠炎耶尔森氏菌噬菌体 φYeO3-12。最初认为这些是结构蛋白。然而,我们的结果表明它们也抑制细菌生长和生物膜形成。根据生物信息学分析,TTPBgp12在功能和结构上与肠杆菌噬菌体T7的TTP相似,采用β结构。TFPgp17 在其 C 端包含一个分子内伴侣结构域。TFPgp17 的 N 端类似于 TFP 家族的其他代表。有趣的是,TFPgp17 的预测 3D 结构与其他细菌 S 层蛋白相似。基于热展开实验,TTPBgp12 似乎是一种双结构域蛋白,它在麦芽糖和 N-乙酰氨基葡萄糖 (GlcNAc) 等糖类存在​​时聚集。这些糖会导致两个正在展开的事件转变为一个全局事件。TFPgp17 是一种单域蛋白。麦芽糖和 GlcNAc 会降低 TFPgp17 的聚集温度,而 N-乙酰半乳糖胺 (GalNAc) 的存在会增加其聚集温度。TTPBgp12 和 TFPgp17 浓度梯度的热解折叠分析表明,随着浓度的降低,两种蛋白质的稳定性都会增加。然而,对于 TTPBgp12 和 TFPgp17,蛋白质浓度的降低也会导致其聚集增加。这些糖会导致两个正在展开的事件转变为一个全局事件。TFPgp17 是一种单域蛋白。麦芽糖和 GlcNAc 会降低 TFPgp17 的聚集温度,而 N-乙酰半乳糖胺 (GalNAc) 的存在会增加其聚集温度。TTPBgp12 和 TFPgp17 浓度梯度的热解折叠分析表明,随着浓度的降低,两种蛋白质的稳定性都会增加。然而,蛋白质浓度的降低也会导致 TTPBgp12 和 TFPgp17 的聚集增加。这些糖会导致两个正在展开的事件转变为一个全局事件。TFPgp17 是一种单域蛋白。麦芽糖和 GlcNAc 会降低 TFPgp17 的聚集温度,而 N-乙酰半乳糖胺 (GalNAc) 的存在会增加其聚集温度。TTPBgp12 和 TFPgp17 浓度梯度的热解折叠分析表明,随着浓度的降低,两种蛋白质的稳定性都会增加。然而,蛋白质浓度的降低也会导致 TTPBgp12 和 TFPgp17 的聚集增加。TTPBgp12 和 TFPgp17 浓度梯度的热解折叠分析表明,随着浓度的降低,两种蛋白质的稳定性都会增加。然而,蛋白质浓度的降低也会导致 TTPBgp12 和 TFPgp17 的聚集增加。TTPBgp12 和 TFPgp17 浓度梯度的热解折叠分析表明,随着浓度的降低,两种蛋白质的稳定性都会增加。然而,蛋白质浓度的降低也会导致 TTPBgp12 和 TFPgp17 的聚集增加。
更新日期:2020-09-24
down
wechat
bug