In vivo tissue deposition of fibrillar protein aggregates is the cause of several degenerative diseases. Evidence suggests that interfering with the pathology-associated amyloid fibrillogenesis by inhibitory molecules is envisaged as the primary therapeutic strategy. Amyloid fibril formation of proteins has been demonstrated to be influenced by nanoparticles/nanomaterials. As compared with their molecular form counterpart, this work examined the effect of sucrose-terminated nanoparticles on the in vitro amyloid fibrillogenesis and structural properties of β-lactoglobulin at pH 2.0 and 80 °C. ThT binding and electron microscopy results demonstrated that sucrose-terminated nanoparticles were able to suppress β-lactoglobulin fibrillogenesis in a concentration-dependent fashion. Importantly, sucrose-terminated nanoparticles showed better β-lactoglobulin fibril-inhibiting ability than sucrose molecules. ANS fluorescence and right-angle light scattering results showed reduced solvent exposure and decreased aggregation, respectively, in the β-lactoglobulin samples upon treatment with sucrose-terminated nanoparticles. Moreover, fluorescence quenching analyses revealed that the static quenching mechanism and formation of a non-fluorescent fluorophore–nanoparticle complex are involved in the nanoparticle-β-lactoglobulin interaction. We believe that the results from this study may suggest that the nanoparticle form of biocompatible sugar-related osmolytes may serve as effective inhibiting/suppressing agents toward protein fibrillogenesis.

体内纤维状蛋白质聚集体的组织沉积是几种退行性疾病的原因。有证据表明，通过抑制分子干扰与病理相关的淀粉样蛋白原纤维形成是主要的治疗策略。已经证明蛋白质的淀粉样原纤维形成受纳米颗粒/纳米材料影响。与它们的分子形式对应物相比，这项工作检查了蔗糖封端的纳米颗粒在pH 2.0和80°C下对体外淀粉样原纤维形成和β-乳球蛋白结构特性的影响。ThT结合和电子显微镜结果表明，蔗糖封端的纳米颗粒能够以浓度依赖的方式抑制β-乳球蛋白原纤维形成。重要的，蔗糖封端的纳米颗粒显示出比蔗糖分子更好的β-乳球蛋白原纤维抑制能力。ANS荧光和直角光散射结果分别显示，用蔗糖封端的纳米粒子处理后，β-乳球蛋白样品的溶剂暴露减少，聚集减少。此外，荧光猝灭分析显示，静态猝灭机理和非荧光团-纳米颗粒复合物的形成与纳米颗粒-β-乳球蛋白的相互作用有关。我们认为，这项研究的结果可能表明，生物相容性糖相关渗透物的纳米颗粒形式可以作为有效的抑制/抑制蛋白原纤化的试剂。ANS荧光和直角光散射结果分别显示，用蔗糖封端的纳米粒子处理后，β-乳球蛋白样品的溶剂暴露减少，聚集减少。此外，荧光猝灭分析表明，静态猝灭机制和非荧光团-纳米颗粒复合物的形成与纳米颗粒-β-乳球蛋白的相互作用有关。我们认为，这项研究的结果可能表明，生物相容性糖相关渗透物的纳米颗粒形式可作为有效的抑制/抑制蛋白原纤维形成的试剂。ANS荧光和直角光散射结果分别显示，用蔗糖封端的纳米粒子处理后，β-乳球蛋白样品的溶剂暴露减少，聚集减少。此外，荧光猝灭分析显示，静态猝灭机理和非荧光团-纳米颗粒复合物的形成与纳米颗粒-β-乳球蛋白的相互作用有关。我们认为，这项研究的结果可能表明，生物相容性糖相关渗透物的纳米颗粒形式可以作为有效的抑制/抑制蛋白原纤化的试剂。荧光猝灭分析表明，静态猝灭机理和非荧光团-纳米颗粒复合物的形成与纳米颗粒-β-乳球蛋白的相互作用有关。我们认为，这项研究的结果可能表明，生物相容性糖相关渗透物的纳米颗粒形式可作为有效的抑制/抑制蛋白原纤化的药物。荧光猝灭分析表明，静态猝灭机理和非荧光团-纳米颗粒复合物的形成与纳米颗粒-β-乳球蛋白的相互作用有关。我们认为，这项研究的结果可能表明，生物相容性糖相关渗透物的纳米颗粒形式可作为有效的抑制/抑制蛋白原纤维形成的试剂。