Abstract Laccases (benzenediol: oxygen oxidoreductases, [EC1.10.3.2] are mostly known as members of the blue multicopper oxidase family that are used in very different industrial applications: textile, pulp and paper, food, cosmetics industries, bioremediation process, biosensor, biofuel and organic synthesis. Stability against the extreme conditions is an important property and it makes laccase suitable for several industrial processes. Laccase should have salt resistance to be used in textile dye degradation because the textile wastewaters include dyes with high concentrations of salts, especially NaCl. Bacterial laccases are preferable to be used for bioremediation process due to their high stability to extremely salt contaminated and alkalophilic environment. Bacillus subtilis LP2 was identified as a source of alkali-tolerant, salt resistant laccase. Laccase showed activity over a wide pH (4–10) and temperature (30–80 °C) range. Maximum laccase activity was observed as 140.4 U/mg (umol/min*mg) at pH 8 and 50 °C with the substrate guaiacol. Stability of laccase was determined as 60% and 20% after incubation of the enzyme for different time intervals of 20 and 40 min at 50 °C and pH 8. SDS (10 mM) and EDTA (5 mM) decreased laccase activity from 100% to 0% and 56%, respectively. Despite the other inhibitors, NaCI increased the activity of laccase to 167% at 500 mM concentration. Laccase from Bacillus subtilis LP2 barely showed the activity on the substrates vanillin and L-tyrosine. These results clearly show that laccase from Bacillus subtilis LP2 has high potential to be used for several applications in textile industry.

中文翻译：

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枯草芽孢杆菌 LP2 新分离株产生的新型耐盐和嗜碱漆酶的部分纯化和表征

耐盐漆酶。漆酶在广泛的 pH (4-10) 和温度 (30-80 °C) 范围内显示出活性。使用底物愈创木酚在 pH 8 和 50 °C 下观察到最大漆酶活性为 140.4 U/mg (umol/min*mg)。将酶在 50 °C 和 pH 8 下孵育 20 和 40 分钟的不同时间间隔后，漆酶的稳定性确定为 60% 和 20%。SDS (10 mM) 和 EDTA (5 mM) 将漆酶活性从 100% 降低分别为 0% 和 56%。尽管存在其他抑制剂，但在 500 mM 浓度下，NaCl 将漆酶的活性提高到 167%。来自枯草芽孢杆菌 LP2 的漆酶几乎不显示对底物香草醛和 L-酪氨酸的活性。这些结果清楚地表明来自枯草芽孢杆菌 LP2 的漆酶在纺织工业的多种应用中具有很高的潜力。漆酶在广泛的 pH (4-10) 和温度 (30-80 °C) 范围内显示出活性。使用底物愈创木酚在 pH 8 和 50 °C 下观察到最大漆酶活性为 140.4 U/mg (umol/min*mg)。将酶在 50 °C 和 pH 8 下孵育 20 和 40 分钟的不同时间间隔后，漆酶的稳定性确定为 60% 和 20%。SDS (10 mM) 和 EDTA (5 mM) 将漆酶活性从 100% 降低分别为 0% 和 56%。尽管存在其他抑制剂，但在 500 mM 浓度下，NaCl 将漆酶的活性提高到 167%。来自枯草芽孢杆菌 LP2 的漆酶几乎不显示对底物香草醛和 L-酪氨酸的活性。这些结果清楚地表明来自枯草芽孢杆菌 LP2 的漆酶在纺织工业的多种应用中具有很高的潜力。漆酶在很宽的 pH (4-10) 和温度 (30-80 °C) 范围内表现出活性。使用底物愈创木酚在 pH 8 和 50 °C 下观察到最大漆酶活性为 140.4 U/mg (umol/min*mg)。将酶在 50 °C 和 pH 8 下孵育 20 和 40 分钟的不同时间间隔后，漆酶的稳定性确定为 60% 和 20%。SDS (10 mM) 和 EDTA (5 mM) 将漆酶活性从 100% 降低分别为 0% 和 56%。尽管存在其他抑制剂，但在 500 mM 浓度下，NaCl 将漆酶的活性提高到 167%。来自枯草芽孢杆菌 LP2 的漆酶几乎不显示对底物香草醛和 L-酪氨酸的活性。这些结果清楚地表明，来自枯草芽孢杆菌 LP2 的漆酶在纺织工业的多种应用中具有很高的潜力。使用底物愈创木酚在 pH 8 和 50 °C 下观察到最大漆酶活性为 140.4 U/mg (umol/min*mg)。将酶在 50 °C 和 pH 8 下孵育 20 和 40 分钟的不同时间间隔后，漆酶的稳定性确定为 60% 和 20%。SDS (10 mM) 和 EDTA (5 mM) 将漆酶活性从 100% 降低分别为 0% 和 56%。尽管存在其他抑制剂，但在 500 mM 浓度下，NaCl 将漆酶的活性提高到 167%。来自枯草芽孢杆菌 LP2 的漆酶几乎不显示对底物香草醛和 L-酪氨酸的活性。这些结果清楚地表明来自枯草芽孢杆菌 LP2 的漆酶在纺织工业的多种应用中具有很高的潜力。使用底物愈创木酚在 pH 8 和 50 °C 下观察到最大漆酶活性为 140.4 U/mg (umol/min*mg)。将酶在 50 °C 和 pH 8 下孵育 20 和 40 分钟的不同时间间隔后，漆酶的稳定性确定为 60% 和 20%。SDS (10 mM) 和 EDTA (5 mM) 将漆酶活性从 100% 降低分别为 0% 和 56%。尽管存在其他抑制剂，但在 500 mM 浓度下，NaCl 将漆酶的活性提高到 167%。来自枯草芽孢杆菌 LP2 的漆酶几乎不显示对底物香草醛和 L-酪氨酸的活性。这些结果清楚地表明来自枯草芽孢杆菌 LP2 的漆酶在纺织工业的多种应用中具有很高的潜力。将酶在 50 °C 和 pH 8 下孵育 20 和 40 分钟的不同时间间隔后，漆酶的稳定性确定为 60% 和 20%。SDS (10 mM) 和 EDTA (5 mM) 将漆酶活性从 100% 降低分别为 0% 和 56%。尽管存在其他抑制剂，但在 500 mM 浓度下，NaCl 将漆酶的活性提高到 167%。来自枯草芽孢杆菌 LP2 的漆酶几乎不显示对底物香草醛和 L-酪氨酸的活性。这些结果清楚地表明来自枯草芽孢杆菌 LP2 的漆酶在纺织工业的多种应用中具有很高的潜力。在 50 °C 和 pH 8 条件下，将酶孵育 20 和 40 分钟的不同时间间隔后，漆酶的稳定性被确定为 60% 和 20%。SDS (10 mM) 和 EDTA (5 mM) 将漆酶活性从 100% 降低分别为 0% 和 56%。尽管存在其他抑制剂，但在 500 mM 浓度下，NaCl 将漆酶的活性提高到 167%。来自枯草芽孢杆菌 LP2 的漆酶几乎不显示对底物香草醛和 L-酪氨酸的活性。这些结果清楚地表明来自枯草芽孢杆菌 LP2 的漆酶在纺织工业的多种应用中具有很高的潜力。来自枯草芽孢杆菌 LP2 的漆酶几乎不显示对底物香草醛和 L-酪氨酸的活性。这些结果清楚地表明来自枯草芽孢杆菌 LP2 的漆酶在纺织工业的多种应用中具有很高的潜力。来自枯草芽孢杆菌 LP2 的漆酶几乎不显示对底物香草醛和 L-酪氨酸的活性。这些结果清楚地表明来自枯草芽孢杆菌 LP2 的漆酶在纺织工业的多种应用中具有很高的潜力。