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Antioxidant and enzymes inhibitory properties of Amaranth leaf protein hydrolyzates and ultrafiltration peptide fractions
Journal of Food Biochemistry ( IF 3.5 ) Pub Date : 2020-07-21 , DOI: 10.1111/jfbc.13396 Akinsola A Famuwagun 1, 2 , Adeola M Alashi 1 , Olasunkanmi S Gbadamosi 2 , Kehinde A Taiwo 2 , Durodoluwa Oyedele 3 , Odunayo C Adebooye 4 , Rotimi E Aluko 1
Journal of Food Biochemistry ( IF 3.5 ) Pub Date : 2020-07-21 , DOI: 10.1111/jfbc.13396 Akinsola A Famuwagun 1, 2 , Adeola M Alashi 1 , Olasunkanmi S Gbadamosi 2 , Kehinde A Taiwo 2 , Durodoluwa Oyedele 3 , Odunayo C Adebooye 4 , Rotimi E Aluko 1
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Amaranth leaf protein isolate (ALI) was hydrolyzed using four different proteases (alcalase, trypsin, pepsin, and chymotrypsin) followed by fractionation of the pepsin hydrolyzate (PH) into different sizes using ultrafiltration membrane. Gel permeation chromatography showed that all the hydrolyzates had smaller size peptides (<7 kDa) than the protein isolate (>32 kDa). The chymotrypsin hydrolyzate had higher contents of hydrophobic amino acid (44.95%) compared to alcalase (42.72%), pepsin (43.93%), and trypsin (40.95%) hydrolyzates. The PH had stronger DPPH, hydroxyl radical, and superoxide radical scavenging activities than the other protein hydrolyzates but weaker Ferric reducing antioxidant power and metal chelating activities when compared to the peptide fractions. The <1 kDa peptide fraction exhibited stronger DPPH, hydroxyl, and superoxide radicals scavenging activities than the higher molecular weight (>1 kDa) fractions. Fractionation of PH also resulted in enhanced inhibition of α‐amylase and ACE activities but weaker α‐glucosidase inhibition.
中文翻译：
mar菜叶片蛋白水解产物和超滤肽组分的抗氧化和酶抑制特性
使用四种不同的蛋白酶（alcalase，胰蛋白酶，胃蛋白酶和胰凝乳蛋白酶）水解菜叶蛋白分离物（ALI），然后使用超滤膜将胃蛋白酶水解物（PH）分离成不同大小。凝胶渗透色谱法显示，所有水解产物均比蛋白质分离物（> 32 kDa）具有更小尺寸的肽（<7 kDa）。相比胰蛋白酶（42.72％），胃蛋白酶（43.93％）和胰蛋白酶（40.95％）的水解产物，胰凝乳蛋白酶的水解产物具有较高的疏水氨基酸含量（44.95％）。与其他蛋白质水解产物相比，PH具有比其他蛋白质水解产物更强的DPPH，羟基自由基和超氧化物自由基清除活性，但与三氧化二铁相比，其铁还原抗氧化能力和金属螯合活性较弱。<1 kDa肽级分显示出更强的DPPH，羟基，和超氧化物自由基的清除活性高于较高分子量（> 1 kDa）的馏分。PH的分级分离还导致对α-淀粉酶和ACE活性的抑制作用增强，但对α-葡萄糖苷酶的抑制作用较弱。
更新日期：2020-07-21
中文翻译：
mar菜叶片蛋白水解产物和超滤肽组分的抗氧化和酶抑制特性
使用四种不同的蛋白酶（alcalase，胰蛋白酶，胃蛋白酶和胰凝乳蛋白酶）水解菜叶蛋白分离物（ALI），然后使用超滤膜将胃蛋白酶水解物（PH）分离成不同大小。凝胶渗透色谱法显示，所有水解产物均比蛋白质分离物（> 32 kDa）具有更小尺寸的肽（<7 kDa）。相比胰蛋白酶（42.72％），胃蛋白酶（43.93％）和胰蛋白酶（40.95％）的水解产物，胰凝乳蛋白酶的水解产物具有较高的疏水氨基酸含量（44.95％）。与其他蛋白质水解产物相比，PH具有比其他蛋白质水解产物更强的DPPH，羟基自由基和超氧化物自由基清除活性，但与三氧化二铁相比，其铁还原抗氧化能力和金属螯合活性较弱。<1 kDa肽级分显示出更强的DPPH，羟基，和超氧化物自由基的清除活性高于较高分子量（> 1 kDa）的馏分。PH的分级分离还导致对α-淀粉酶和ACE活性的抑制作用增强，但对α-葡萄糖苷酶的抑制作用较弱。
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