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Prostaglandins influence protein phosphorylation in established insect cell line.
Archives of Insect Biochemistry and Physiology ( IF 1.5 ) Pub Date : 2020-07-18 , DOI: 10.1002/arch.21725 David Stanley 1 , Cynthia L Goodman 1 , Joseph A Ringbauer 1 , Qisheng Song 2
Archives of Insect Biochemistry and Physiology ( IF 1.5 ) Pub Date : 2020-07-18 , DOI: 10.1002/arch.21725 David Stanley 1 , Cynthia L Goodman 1 , Joseph A Ringbauer 1 , Qisheng Song 2
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Prostaglandins (PGs) are oxygenated metabolites of arachidonic acid and two other C20 polyunsaturated fatty acids. Among other actions in invertebrates, PGs act in ovarian development, renal functions, immunity, hemocyte migration, and gene/protein expression. Reversible phosphorylation is a major mechanism of regulating protein functions in eukaryotic cells and for some mammalian proteins it is influenced by PGs. We posed the hypothesis that PGs influence protein phosphorylation within insect cells, which we tested with the established insect cell line, BCIRL‐HzAM1. After 20, 30, or 40 min incubations in the presence of one of three PGs (at 15 μM), PGA2, PGE1, or PGF2α, separate sets of cells were processed for analysis by two‐dimensional electrophoresis followed by tandem mass spectrometry. We recorded significant phosphorylation changes in 31 proteins, decreases in 15, and increases in 15, and one protein with increased or decreased phosphorylation, depending on PG treatment. Increasing PG exposure times led to changes in fewer proteins, 20 min incubations led to changes in 16 proteins, 30 min to changes in 13, and 40 min to changes in 2 proteins. The proteins were identified by bioinformatic analyses, including transcript description, calculated molecular weights and isoelectric points, MOlecular Weight SEarch score, total ion score, numbers of peptides, percent protein coverage, E‐value, and highest peptide score. The data presented in this paper firmly support our hypothesis that PGs influence protein phosphorylation within insect cells and adds a novel PG‐signaled function to insect biology.
中文翻译：
前列腺素影响已建立的昆虫细胞系中的蛋白质磷酸化。
前列腺素（PG）是花生四烯酸和其他两种C20多不饱和脂肪酸的氧化代谢产物。PGs在无脊椎动物中的其他作用包括卵巢发育，肾功能，免疫力，血细胞迁移和基因/蛋白质表达。可逆磷酸化是调节真核细胞中蛋白质功能的主要机制，对于某些哺乳动物蛋白质，它受PG的影响。我们提出了一个假设，即PGs影响昆虫细胞内的蛋白质磷酸化，我们用已建立的昆虫细胞系BCIRL-HzAM1对其进行了测试。后20，30或40分钟的温育以三种前列腺素之一的存在（15μM），PGA 2，PGE 1，或PGF 2α然后，通过二维电泳，然后进行串联质谱分析，对单独的细胞组进行分析。我们记录了31种蛋白质的显着磷酸化变化，减少了15种，增加了15种，其中一种蛋白质的磷酸化增加或减少了，具体取决于PG处理。PG暴露时间的增加导致蛋白质含量减少，孵育20分钟导致16种蛋白质含量变化，13分钟改变30种蛋白质含量，而40分钟改变两种蛋白质的蛋白质含量。通过生物信息学分析鉴定蛋白质，包括转录物描述，计算的分子量和等电点，分子重量SEarch分数，总离子分数，肽数，蛋白质覆盖率百分比，E值和最高的肽得分。本文提供的数据有力地支持了我们的假设，即PG影响昆虫细胞内的蛋白质磷酸化，并为昆虫生物学增加了一种新的PG信号功能。
更新日期：2020-07-18
中文翻译：
前列腺素影响已建立的昆虫细胞系中的蛋白质磷酸化。
前列腺素（PG）是花生四烯酸和其他两种C20多不饱和脂肪酸的氧化代谢产物。PGs在无脊椎动物中的其他作用包括卵巢发育，肾功能，免疫力，血细胞迁移和基因/蛋白质表达。可逆磷酸化是调节真核细胞中蛋白质功能的主要机制，对于某些哺乳动物蛋白质，它受PG的影响。我们提出了一个假设，即PGs影响昆虫细胞内的蛋白质磷酸化，我们用已建立的昆虫细胞系BCIRL-HzAM1对其进行了测试。后20，30或40分钟的温育以三种前列腺素之一的存在（15μM），PGA 2，PGE 1，或PGF 2α然后，通过二维电泳，然后进行串联质谱分析，对单独的细胞组进行分析。我们记录了31种蛋白质的显着磷酸化变化，减少了15种，增加了15种，其中一种蛋白质的磷酸化增加或减少了，具体取决于PG处理。PG暴露时间的增加导致蛋白质含量减少，孵育20分钟导致16种蛋白质含量变化，13分钟改变30种蛋白质含量，而40分钟改变两种蛋白质的蛋白质含量。通过生物信息学分析鉴定蛋白质，包括转录物描述，计算的分子量和等电点，分子重量SEarch分数，总离子分数，肽数，蛋白质覆盖率百分比，E值和最高的肽得分。本文提供的数据有力地支持了我们的假设，即PG影响昆虫细胞内的蛋白质磷酸化，并为昆虫生物学增加了一种新的PG信号功能。
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