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Keratinases from Coriolopsis byrsina as an alternative for feather degradation: applications for cloth cleaning based on commercial detergent compatibility and for the production of collagen hydrolysate
Biotechnology Letters ( IF 2.0 ) Pub Date : 2020-07-08 , DOI: 10.1007/s10529-020-02963-5
Carlos Eduardo Duffeck 1 , Cíntia Lionela Ambrosio de Menezes 1 , Maurício Boscolo 1 , Roberto da Silva 1 , Eleni Gomes 1 , Ronivaldo Rodrigues da Silva 1
Affiliation  

Keratinases are proteolytic enzymes that emerge as an alternative for dealing with the disposal of chicken feathers. In this study, we aimed to investigate the keratin-degrading enzymes secreted by the fungus Coriolopsis byrsina and their partial biochemical characterization to adapt their use for keratin decomposition, detergent additive applications, and collagen degradation. We observed the secretion of different proteolytic enzymes that possessed caseinolytic activity that peaked at pH 7.0–9.0 and 60–70 °C and at pH 10.5 and 55–60 °C, and keratinolytic activity that reached a maximum at pH 7.0–7.5 and 40–55 ºC and at pH 9.0 and 55 °C. Keratinolytic activity was maintained at approximately 63% of residual activity for 1 h at 50 °C. The caseinolytic activity at pH 10.5 remains stable until 1 h at 50 °C, and this is in contrast to the activity at pH 8.5, where the residual activity was 50%. Caseinolytic activity was inhibited only by PMSF, while keratinolytic activity was inhibited by PMSF and EDTA. When investigating the application of C. byrsina peptidases as an additive to commercial detergent, we observed an egg stain removal performance that was similar to that demonstrated by the commercial detergent. Based on their activity and stability at alkaline pH, these enzymes appear to be attractive candidates for use in the detergent industry. Additionally, the collagenolytic activity of these enzymes potentially allows for their use in a wide array of industrial sectors that require collagenolytic enzymes, such as for the production of collagen hydrolysates from residues derived from the meat industry.

中文翻译:

来自 Coriolopsis byrsina 的角蛋白酶作为羽毛降解的替代品:基于商业洗涤剂相容性的布料清洁应用和胶原蛋白水解物的生产

角蛋白酶是蛋白水解酶,可作为处理鸡毛处理的替代品出现。在这项研究中,我们旨在研究真菌 Coriolopsis byrsina 分泌的角蛋白降解酶及其部分生化特征,以适应它们在角蛋白分解、洗涤剂添加剂应用和胶原蛋白降解中的应用。我们观察到具有酪蛋白水解活性的不同蛋白水解酶的分泌,在 pH 7.0-9.0 和 60-70 °C 以及 pH 10.5 和 55-60 °C 时达到峰值,而角质蛋白水解活性在 pH 7.0-7.5 和 40 时达到最大值–55 ºC 和 pH 9.0 和 55 °C。在 50 °C 下,角质溶解活性保持在残留活性的大约 63% 1 小时。pH 10.5 的酪蛋白分解活性在 50 °C 下保持稳定直至 1 小时,这与 pH 8.5 下的活性形成对比,其中残留活性为 50%。酪蛋白分解活性仅被 PMSF 抑制,而角质蛋白分解活性被 PMSF 和 EDTA 抑制。在研究 C. byrsina 肽酶作为商业洗涤剂添加剂的应用时,我们观察到蛋渍去除性能与商业洗涤剂表现出的相似。基于它们在碱性 pH 下的活性和稳定性,这些酶似乎是用于洗涤剂工业的有吸引力的候选者。此外,这些酶的胶原蛋白分解活性可能允许它们用于需要胶原蛋白分解酶的广泛工业部门,例如从肉类工业的残留物中生产胶原蛋白水解物。酪蛋白分解活性仅被 PMSF 抑制,而角质蛋白分解活性被 PMSF 和 EDTA 抑制。在研究 C. byrsina 肽酶作为商业洗涤剂添加剂的应用时,我们观察到蛋渍去除性能与商业洗涤剂表现出的相似。基于它们在碱性 pH 下的活性和稳定性,这些酶似乎是用于洗涤剂工业的有吸引力的候选者。此外,这些酶的胶原蛋白分解活性可能允许它们用于需要胶原蛋白分解酶的广泛工业部门,例如从肉类工业的残留物中生产胶原蛋白水解物。酪蛋白分解活性仅被 PMSF 抑制,而角质蛋白分解活性被 PMSF 和 EDTA 抑制。在研究 C. byrsina 肽酶作为商业洗涤剂添加剂的应用时,我们观察到蛋渍去除性能与商业洗涤剂表现出的相似。基于它们在碱性 pH 下的活性和稳定性,这些酶似乎是用于洗涤剂工业的有吸引力的候选者。此外,这些酶的胶原蛋白分解活性可能允许它们用于需要胶原蛋白分解酶的广泛工业部门,例如从肉类工业的残留物中生产胶原蛋白水解物。在研究 C. byrsina 肽酶作为商业洗涤剂添加剂的应用时,我们观察到蛋渍去除性能与商业洗涤剂表现出的相似。基于它们在碱性 pH 下的活性和稳定性,这些酶似乎是用于洗涤剂工业的有吸引力的候选者。此外,这些酶的胶原蛋白分解活性可能允许它们用于需要胶原蛋白分解酶的广泛工业部门,例如从肉类工业的残留物中生产胶原蛋白水解物。在研究 C. byrsina 肽酶作为商业洗涤剂添加剂的应用时,我们观察到蛋渍去除性能与商业洗涤剂表现出的相似。基于它们在碱性 pH 下的活性和稳定性,这些酶似乎是用于洗涤剂工业的有吸引力的候选者。此外,这些酶的胶原蛋白分解活性可能允许它们用于需要胶原蛋白分解酶的广泛工业部门,例如从肉类工业的残留物中生产胶原蛋白水解物。这些酶似乎是用于洗涤剂工业的有吸引力的候选者。此外,这些酶的胶原蛋白分解活性可能允许它们用于需要胶原蛋白分解酶的广泛工业部门,例如从肉类工业的残留物中生产胶原蛋白水解物。这些酶似乎是用于洗涤剂工业的有吸引力的候选者。此外,这些酶的胶原蛋白分解活性可能允许它们用于需要胶原蛋白分解酶的广泛工业部门,例如从肉类工业的残留物中生产胶原蛋白水解物。
更新日期:2020-07-08
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