Pharmaceutically important curcuminoid synthesis in C. longa is controlled by CURS1, CURS2, and CURS3 genes. The present study detected the physicochemical properties and structural characteristics including the secondary and 3D structure of CURS proteins. The primary, secondary, and tertiary structure of the CURS proteins were modeled and characterized using multiple bioinformatics tools such as ExPasy ProtParam tools, self-optimized prediction method with alignment (SOPMA), PSIPRED, and SWISS-MODEL. The predicted secondary structure of curcumin synthase provided an α-helix and random coil as the major components. The reliability of the modeled structure was confirmed using PROCHECK and QMEAN programs. The molecular weight of CURS1 is 21093.19 Da, theoretical pI as 4.93, and an aliphatic index of 99.19. Molecular weight of CURS2 and CURS3 proteins are 20266.13 Da and 20629.52 Da, theoretical pI as 5.28 and 4.96, and an aliphatic index of 89.30 and 86.37, respectively. In the predicted secondary structure of CURS proteins, alpha helices and random coils of CURS1, CUR2, and CURS3 were 42.72, 41.38, and 44.74% and 24.87, 31.03, and 17.89, respectively. The extended strands were 16.24, 19.40, and 17.89. QMEAN Z-score is − 0.83, − 0.89, and − 1.09 for CURS1, CURS2, and CURS3, respectively. Prediction of the 3D model of a protein by in silico analysis is a highly challenging aspect to confirm the NMR or X-ray crystallographic data. This report can contribute to the understanding of the structure, physicochemical properties, structural motifs, and protein-protein interaction of CURS1, CUR2, and CURS3.

中文翻译：

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姜黄素姜黄素合酶（CURS1，CURS2和CURS3）蛋白质的计算机结构建模和理化性质分析。

在长寿衣藻中，药学上重要的姜黄素合成受CURS1，CURS2和CURS3基因控制。本研究检测了CURS蛋白的理化性质和结构特征，包括二级和3D结构。使用多种生物信息学工具（例如ExPasy ProtParam工具，具有比对的自优化预测方法（SOPMA），PSIPRED和SWISS-MODEL）对CURS蛋白的一级，二级和三级结构进行建模和表征。姜黄素合酶的预测二级结构以α-螺旋和无规卷曲为主要成分。使用PROCHECK和QMEAN程序确认了建模结构的可靠性。CURS1的分子量为21093.19 Da，理论pI为4.93，脂族指数为99.19。CURS2和CURS3蛋白的分子量分别为20266.13 Da和20629.52 Da，理论pI为5.28和4.96，脂族指数分别为89.30和86.37。在预测的CURS蛋白质二级结构中，CURS1，CUR2和CURS3的α螺旋和无规卷曲分别为42.72％，41.38％和44.74％和24.87％，31.03％和17.89％。延伸链为16.24、19.40和17.89。对于CURS1，CURS2和CURS3，QMEAN Z得分分别为-0.83，-0.89和-1.09。通过计算机分析预测蛋白质的3D模型是确认NMR或X射线晶体学数据的一个极富挑战性的方面。该报告可有​​助于理解CURS1，CUR2和CURS3的结构，理化性质，结构基序和蛋白质-蛋白质相互作用。理论pI为5.28和4.96，脂族指数分别为89.30和86.37。在预测的CURS蛋白质二级结构中，CURS1，CUR2和CURS3的α螺旋和无规卷曲分别为42.72％，41.38％和44.74％和24.87％，31.03％和17.89％。延伸链为16.24、19.40和17.89。对于CURS1，CURS2和CURS3，QMEAN Z得分分别为-0.83，-0.89和-1.09。通过计算机分析预测蛋白质的3D模型是确认NMR或X射线晶体学数据的一个极富挑战性的方面。该报告可有​​助于理解CURS1，CUR2和CURS3的结构，理化性质，结构基序和蛋白质-蛋白质相互作用。理论pI为5.28和4.96，脂族指数分别为89.30和86.37。在预测的CURS蛋白质二级结构中，CURS1，CUR2和CURS3的α螺旋和无规卷曲分别为42.72％，41.38％和44.74％和24.87％，31.03％和17.89％。延伸链为16.24、19.40和17.89。对于CURS1，CURS2和CURS3，QMEAN Z得分分别为-0.83，-0.89和-1.09。通过计算机分析预测蛋白质的3D模型是确认NMR或X射线晶体学数据的一个极富挑战性的方面。该报告可有​​助于理解CURS1，CUR2和CURS3的结构，理化性质，结构基序和蛋白质-蛋白质相互作用。CURS1，CUR2和CURS3的alpha螺旋和随机线圈分别为42.72％，41.38％和44.74％，以及24.87％，31.03％和17.89％。延伸链为16.24、19.40和17.89。对于CURS1，CURS2和CURS3，QMEAN Z得分分别为-0.83，-0.89和-1.09。通过计算机分析来预测蛋白质的3D模型是确认NMR或X射线晶体学数据的一个极富挑战性的方面。该报告可有​​助于理解CURS1，CUR2和CURS3的结构，理化性质，结构基序和蛋白质-蛋白质相互作用。CURS1，CUR2和CURS3的alpha螺旋和随机线圈分别为42.72％，41.38％和44.74％，以及24.87％，31.03％和17.89％。延伸链为16.24、19.40和17.89。对于CURS1，CURS2和CURS3，QMEAN Z得分分别为-0.83，-0.89和-1.09。通过计算机分析预测蛋白质的3D模型是确认NMR或X射线晶体学数据的一个极富挑战性的方面。该报告可有​​助于理解CURS1，CUR2和CURS3的结构，理化性质，结构基序和蛋白质-蛋白质相互作用。通过计算机分析预测蛋白质的3D模型是确认NMR或X射线晶体学数据的一个极富挑战性的方面。该报告可有​​助于理解CURS1，CUR2和CURS3的结构，理化性质，结构基序和蛋白质-蛋白质相互作用。通过计算机分析预测蛋白质的3D模型是确认NMR或X射线晶体学数据的一个极富挑战性的方面。该报告可有​​助于理解CURS1，CUR2和CURS3的结构，理化性质，结构基序和蛋白质-蛋白质相互作用。