In the present era, Ionic liquids (ILs) are showing great importance in many fields of research. Apart from those applications, researchers have grown their interest in pharmaceutical applications of ionic liquids. Proteins play a vital role in the study of various in vitro and in vivo studies to understand the action of a drug. A little disturbance induced by a drug in the microenvironment of proteins can alter their natural three dimensional structure. It has been observed that the interaction of ILs with blood proteins (BSA and HSA) is providing useful information in the manufacture of active pharmaceutical ILs and drug delivery. In the present study, an attempt was made to investigate the interaction between BSA (Bovine Serum Albumin) and [Pip-Nos] Triflate, a Noscapine (alkaloid) based ionic liquid, using UV–visible absorption spectra, fluorescence spectra, circular dichroism, and chemoinformatics studies. UV spectra showed a rise in intensity with a small red shift proving the BSA-IL complex formation. According to fluorescence spectra, static quenching of the BSA was observed on the addition of IL. The conformational changes of bovine serum albumin were analyzed with the help of CD analysis. The moderate binding was observed as a result of all the spectroscopic assays in correlation with molecular modeling studies. [Pip-Nos]OTf displayed optimal binding to the BSA protein with a molecular docking score of −343.71 kJ/mol. The molecular dynamics simulation study showed the stable binding of [Pip-Nos]OTf with BSA through RMSD 1–2.2 Å, Rg score of 26.1–26.5 Å and RMSF 0.4–7 Å. MM/PB (GB) SA binding energy calculations revealed the involvement of large binding energy along with a high static number of hydrogen bonds in complexation. These spectroscopic and chemoinformatics assays report the potency of [Pip-Nos]OTf and an important futuristic role in cancer therapeutics.

在当今时代，离子液体（ILs）在许多研究领域中显示出极大的重要性。除了这些应用，研究人员对离子液体的药物应用也越来越感兴趣。蛋白质在不同的研究至关重要的作用在体外和体内学习了解药物的作用。药物在蛋白质的微环境中引起的少许干扰会改变其天然的三维结构。已经观察到，IL与血液蛋白（BSA和HSA）的相互作用为活性药物IL的制备和药物递送提供了有用的信息。在本研究中，我们尝试使用紫外可见吸收光谱，荧光光谱，圆二色性，研究牛血清白蛋白（BSA）与Noscapine（生物碱）型离子液体[Pip-Nos] Triflate之间的相互作用。和化学信息学研究。紫外光谱显示强度增加，并出现小的红移，证明了BSA-IL复合物的形成。根据荧光光谱，在添加IL时观察到BSA的静态猝灭。借助于CD分析来分析牛血清白蛋白的构象变化。与分子模型研究相关的所有光谱测定法均观察到中等程度的结合。[Pip-Nos] OTf显示与BSA蛋白的最佳结合，分子对接得分为-343.71 kJ / mol。分子动力学模拟研究表明，[Pip-Nos] OTf与BSA的结合稳定，达到RMSD 1–2.2Å，Rg得分26.1–26.5Å和RMSF 0.4–7Å。MM / PB（GB）SA结合能的计算表明，络合中涉及大的结合能以及高数量的氢键。这些光谱学和化学信息学分析报告了[Pip-Nos] OTf的效力以及在癌症治疗中的重要的未来派作用。与分子模型研究相关的所有光谱测定法均观察到中等程度的结合。[Pip-Nos] OTf显示与BSA蛋白的最佳结合，分子对接得分为-343.71 kJ / mol。分子动力学模拟研究表明，[Pip-Nos] OTf与BSA的结合稳定，达到RMSD 1–2.2Å，Rg得分26.1–26.5Å和RMSF 0.4–7Å。MM / PB（GB）SA结合能的计算表明，络合中涉及大的结合能以及高数量的氢键。这些光谱学和化学信息学分析报告了[Pip-Nos] OTf的效力以及在癌症治疗中的重要的未来派作用。与分子模型研究相关的所有光谱测定法均观察到中等程度的结合。[Pip-Nos] OTf显示与BSA蛋白的最佳结合，分子对接得分为-343.71 kJ / mol。分子动力学模拟研究表明，[Pip-Nos] OTf与BSA的结合稳定，达到RMSD 1–2.2Å，Rg得分26.1–26.5Å和RMSF 0.4–7Å。MM / PB（GB）SA结合能的计算表明，络合中涉及大的结合能以及高数量的氢键。这些光谱学和化学信息学分析报告了[Pip-Nos] OTf的效力以及在癌症治疗中的重要的未来派作用。[Pip-Nos] OTf显示与BSA蛋白的最佳结合，分子对接得分为-343.71 kJ / mol。分子动力学模拟研究表明，[Pip-Nos] OTf与BSA的结合稳定，达到RMSD 1–2.2Å，Rg得分26.1–26.5Å和RMSF 0.4–7Å。MM / PB（GB）SA结合能的计算揭示了络合中涉及大的结合能以及高静态数量的氢键。这些光谱学和化学信息学分析报告了[Pip-Nos] OTf的效力以及在癌症治疗中的重要的未来派作用。[Pip-Nos] OTf显示与BSA蛋白的最佳结合，分子对接得分为-343.71 kJ / mol。分子动力学模拟研究表明，[Pip-Nos] OTf与BSA的结合稳定，达到RMSD 1–2.2Å，Rg得分26.1–26.5Å和RMSF 0.4–7Å。MM / PB（GB）SA结合能的计算揭示了络合中涉及大的结合能以及高静态数量的氢键。这些光谱学和化学信息学分析报告了[Pip-Nos] OTf的效力以及在癌症治疗中的重要的未来派作用。MM / PB（GB）SA结合能的计算揭示了络合中涉及大的结合能以及高静态数量的氢键。这些光谱学和化学信息学分析报告了[Pip-Nos] OTf的效力以及在癌症治疗中的重要的未来派作用。MM / PB（GB）SA结合能的计算表明，络合中涉及大的结合能以及高数量的氢键。这些光谱学和化学信息学分析报告了[Pip-Nos] OTf的效力以及在癌症治疗中的重要的未来派作用。