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Molecular Mechanism of Light-Induced Conformational Switching of the LOV Domain in Aureochrome-1.
Biochemistry ( IF 2.9 ) Pub Date : 2020-06-22 , DOI: 10.1021/acs.biochem.0c00271 Itsuki Kobayashi 1 , Hiroto Nakajima 1 , Osamu Hisatomi 1
Biochemistry ( IF 2.9 ) Pub Date : 2020-06-22 , DOI: 10.1021/acs.biochem.0c00271 Itsuki Kobayashi 1 , Hiroto Nakajima 1 , Osamu Hisatomi 1
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Light oxygen voltage-sensing (LOV) domains are widely found in photoreceptor proteins of plants, algae, fungi, and bacteria. Structural studies of LOV domains suggest that Phe and Gln residues located in the proximity of the chromophore undergo conformational changes upon illumination; however, the molecular mechanism associated with activation of the effector domain remains to be elucidated. Photozipper (PZ) protein is an N-terminally truncated aureochrome-1 comprising a LOV domain and a basic leucine zipper domain. Blue light (BL) induces PZ dimerization and subsequently increases its affinity for target DNA. In this study, we prepared PZ mutants with substitutions of F298 and Q317 and performed quantitative analyses in dark and light states. Substitutions of Q317 significantly reduced the light-induced changes in PZ affinity for the target DNA, especially in the case of the high affinities observed in the dark state. Upon illumination, all PZ mutants showed increased affinity for the target sequence, which demonstrated a clear correlation with the dimer fraction of each PZ mutant. These results suggest the existence of a conformational equilibrium and that its shift by a synergistic interaction between the chromophore and protein moiety probably enables BL-regulated switching of aureochrome-1.
中文翻译：
Aureochrome-1中LOV域的光诱导构象转换的分子机理。
在植物，藻类，真菌和细菌的感光蛋白中广泛发现轻氧电压感测（LOV）域。LOV结构域的结构研究表明，位于发色团附近的Phe和Gln残基在光照下会发生构象变化。然而，与效应子结构域激活相关的分子机制仍有待阐明。Photozipper（PZ）蛋白是N端截短的aureochrome-1，包含LOV域和碱性亮氨酸拉链域。蓝光（BL）诱导PZ二聚化并随后增加其对靶DNA的亲和力。在这项研究中，我们制备了F298和Q317取代的PZ突变体，并在暗和亮状态下进行了定量分析。Q317的取代显着降低了光诱导的PZ对靶DNA的亲和力变化，特别是在黑暗状态下观察到高亲和力的情况下。照射后，所有PZ突变体均显示出对靶序列的亲和力增加，这表明与每个PZ突变体的二聚体部分具有明显的相关性。这些结果表明存在构象平衡，并且通过发色团和蛋白质部分之间的协同相互作用而发生的构象平衡可能使BL调控的aureochrome-1转换成为可能。
更新日期：2020-07-21
中文翻译：
Aureochrome-1中LOV域的光诱导构象转换的分子机理。
在植物，藻类，真菌和细菌的感光蛋白中广泛发现轻氧电压感测（LOV）域。LOV结构域的结构研究表明，位于发色团附近的Phe和Gln残基在光照下会发生构象变化。然而，与效应子结构域激活相关的分子机制仍有待阐明。Photozipper（PZ）蛋白是N端截短的aureochrome-1，包含LOV域和碱性亮氨酸拉链域。蓝光（BL）诱导PZ二聚化并随后增加其对靶DNA的亲和力。在这项研究中，我们制备了F298和Q317取代的PZ突变体，并在暗和亮状态下进行了定量分析。Q317的取代显着降低了光诱导的PZ对靶DNA的亲和力变化，特别是在黑暗状态下观察到高亲和力的情况下。照射后，所有PZ突变体均显示出对靶序列的亲和力增加，这表明与每个PZ突变体的二聚体部分具有明显的相关性。这些结果表明存在构象平衡，并且通过发色团和蛋白质部分之间的协同相互作用而发生的构象平衡可能使BL调控的aureochrome-1转换成为可能。
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