The effect of ultrasound on the conformational and physicochemical properties of soy protein isolate hydrolysates (SPHs) was investigated. SPHs were prepared at hydrolysis times of 20 min, 60 min, and 180 min, then treated with ultrasound for 10 min, 20 min, and 30 min at a frequency of 20 kHz and output powers of 150 W and 450 W. The structural properties and antioxidant capacities of the aqueous layer of SPHs (ASPHs) after sonication were evaluated by Fourier-transform infrared spectroscopy (FTIR), intrinsic fluorescence, DPPH radical scavenging activity assays, and microscopy observations. Results obtained showed that ultrasound treatment significantly disrupted the peptide aggregates formed during protein hydrolysis. The protein solubility was significantly increased after sonication (by up to 18.33%), as did the percentage of proteins with MW < 1 kDa in ASPHs. The antioxidant capacity of ASPHs also increased, as measured by DPPH assay. FTIR analysis of ASPHs indicated that the protein secondary structures were different, with an increase in β-sheet and a decrease in α-helix and β-turn. Furthermore, the changes in fluorescence spectra of ASPHs showed the transition of protein tertiary structure with a greater exposure of Trp residues in the side chains. Scanning electron microscope (SEM) and atomic force microscope (AFM) observations of the morphological structure of ASPHs further confirmed the significant effect of sonication on disrupting peptide aggregates. In conclusion, ultrasound can be used as an efficient treatment to promote the solubility of protein hydrolysates.

研究了超声波对大豆分离蛋白水解物（SPHs）的构象和理化性质的影响。SPH的水解时间分别为20分钟，60分钟和180分钟，然后以20 kHz的频率和150 W和450 W的输出功率用超声波处理10分钟，20分钟和30分钟。结构特性超声处理后，通过傅立叶变换红外光谱（FTIR），固有荧光，DPPH自由基清除活性测定和显微镜观察来评估SPHs（ASPHs）的水层的抗氧化能力和抗氧化能力。获得的结果表明，超声处理显着破坏了蛋白质水解过程中形成的肽聚集体。超声处理后，蛋白质溶解度显着提高（最高达到18.33％），以及ASPHs中MW <1 kDa的蛋白质的百分比也是如此。通过DPPH测定，ASPHs的抗氧化能力也有所提高。ASPIR的FTIR分析表明，蛋白质二级结构不同，β-折叠增加，α-螺旋和β-转折减少。此外，ASPHs的荧光光谱变化显示蛋白质三级结构的转变，侧链中的Trp残基暴露量更大。扫描电子显微镜（SEM）和原子力显微镜（AFM）对ASPHs形态结构的观察进一步证实了超声处理对破坏肽聚集体的显著作用。总之，超声可以用作促进蛋白质水解产物溶解度的有效方法。如通过DPPH分析测得的。ASPIR的FTIR分析表明，蛋白质二级结构不同，β-折叠增加，α-螺旋和β-转折减少。此外，ASPHs的荧光光谱变化显示蛋白质三级结构的转变，侧链中的Trp残基暴露量更大。扫描电子显微镜（SEM）和原子力显微镜（AFM）对ASPHs形态结构的观察进一步证实了超声处理对破坏肽聚集体的显著作用。总之，超声可以用作促进蛋白质水解产物溶解度的有效方法。通过DPPH测定法进行测量。ASPIR的FTIR分析表明，蛋白质二级结构不同，β-折叠增加，α-螺旋和β-转折减少。此外，ASPHs的荧光光谱变化显示蛋白质三级结构的转变，侧链中的Trp残基暴露量更大。扫描电子显微镜（SEM）和原子力显微镜（AFM）对ASPHs形态结构的观察进一步证实了超声处理对破坏肽聚集体的显著作用。总之，超声可以用作促进蛋白质水解产物溶解度的有效方法。此外，ASPHs的荧光光谱变化显示蛋白质三级结构的转变，侧链中的Trp残基暴露量更大。扫描电子显微镜（SEM）和原子力显微镜（AFM）对ASPHs形态结构的观察进一步证实了超声处理对破坏肽聚集体的显著作用。总之，超声可以用作促进蛋白质水解产物溶解度的有效方法。此外，ASPHs的荧光光谱变化显示蛋白质三级结构的转变，侧链中的Trp残基暴露量更大。扫描电子显微镜（SEM）和原子力显微镜（AFM）对ASPHs形态结构的观察进一步证实了超声处理对破坏肽聚集体的显著作用。总之，超声可以用作促进蛋白质水解产物溶解度的有效方法。扫描电子显微镜（SEM）和原子力显微镜（AFM）对ASPHs形态结构的观察进一步证实了超声处理对破坏肽聚集体的显著作用。总之，超声可以用作促进蛋白质水解产物溶解度的有效方法。扫描电子显微镜（SEM）和原子力显微镜（AFM）对ASPHs形态结构的观察进一步证实了超声处理对破坏肽聚集体的显著作用。总之，超声可以用作促进蛋白质水解产物溶解度的有效方法。