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Saturation Transfer Difference in Characterization of Glycosaminoglycan-Protein Interactions.
SLAS Technology: Translating Life Sciences Innovation ( IF 2.5 ) Pub Date : 2020-05-26 , DOI: 10.1177/2472630320921130
William P Vignovich 1 , Vitor H Pomin 1, 2
Affiliation  

Novel methods in nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy have recently been developed to investigate the binding properties of intermolecular complexes endowed with biomedical functions. Among these methods is the saturation transfer difference (STD), which enables the mapping of specific binding motifs of functional ligands. STD can efficiently uncover the specific and preferential binding sites of these ligands in their intermolecular complexes. This is particularly useful in the case of glycosaminoglycans (GAGs), a group of sulfated polysaccharides that play pivotal roles in various biological and pathological processes. The activity of GAGs is ultimately mediated through molecular interactions with key functional proteins, namely, GAG-binding proteins (GBPs). The quality of the GAG-GBP interactions depends on sulfation patterns, oligosaccharide length, and the composing monosaccharides of GAGs. Through STD NMR, information about the atoms of the GAG ligands involved in the complexes is provided. Here we highlight the latest achievements of the literature using STD NMR on GAG oligosaccharide-GBP complexes. Interestingly, most of the GBPs studied so far by STD NMR belong to one of the three major classes: coagulation factors, growth factors, or chemokine/cytokines. Unveiling the structural requirements of GAG ligands in bindings with their protein partners is a crucial step to understand the biochemical and medical actions of GAGs. This process is also a requirement in GAG-based drug discovery and development.



中文翻译:

糖胺聚糖-蛋白质相互作用表征中的饱和转移差异。

最近开发了核磁共振 (NMR) 光谱中的新方法来研究具有生物医学功能的分子间复合物的结合特性。在这些方法中,饱和转移差异 (STD) 能够映射功能配体的特定结合基序。STD 可以有效地揭示这些配体在其分子间复合物中的特异性和优先结合位点。这在糖胺聚糖 (GAG) 的情况下特别有用,这是一组在各种生物和病理过程中起关键作用的硫酸化多糖。GAG 的活性最终是通过与关键功能蛋白,即 GAG 结合蛋白 (GBP) 的分子相互作用来介导的。GAG-GBP 相互作用的质量取决于硫酸化模式,寡糖长度,以及组成 GAG 的单糖。通过 STD NMR,提供了有关配合物中 GAG 配体原子的信息。在这里,我们重点介绍了在 GAG 寡糖-GBP 复合物上使用 STD NMR 的文献的最新成果。有趣的是,迄今为止通过 STD NMR 研究的大多数 GBP 属于三大类之一:凝血因子、生长因子或趋化因子/细胞因子。揭示 GAG 配体与其蛋白质伙伴结合的结构要求是了解 GAG 的生化和医学作用的关键一步。这个过程也是基于 GAG 的药物发现和开发的要求。在这里,我们重点介绍了在 GAG 寡糖-GBP 复合物上使用 STD NMR 的文献的最新成果。有趣的是,迄今为止通过 STD NMR 研究的大多数 GBP 属于三大类之一:凝血因子、生长因子或趋化因子/细胞因子。揭示 GAG 配体与其蛋白质伙伴结合的结构要求是了解 GAG 的生化和医学作用的关键一步。这个过程也是基于 GAG 的药物发现和开发的要求。在这里,我们重点介绍了在 GAG 寡糖-GBP 复合物上使用 STD NMR 的文献的最新成果。有趣的是,迄今为止通过 STD NMR 研究的大多数 GBP 属于三大类之一:凝血因子、生长因子或趋化因子/细胞因子。揭示 GAG 配体与其蛋白质伙伴结合的结构要求是了解 GAG 的生化和医学作用的关键一步。这个过程也是基于 GAG 的药物发现和开发的要求。揭示 GAG 配体与其蛋白质伙伴结合的结构要求是了解 GAG 的生化和医学作用的关键一步。这个过程也是基于 GAG 的药物发现和开发的要求。揭示 GAG 配体与其蛋白质伙伴结合的结构要求是了解 GAG 的生化和医学作用的关键一步。这个过程也是基于 GAG 的药物发现和开发的要求。

更新日期:2020-05-26
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