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Immobilization of β-1,4-xylanase isolated from Bacillus licheniformis S3
Journal of Basic Microbiology ( IF 3.1 ) Pub Date : 2020-05-04 , DOI: 10.1002/jobm.202000077
Muhammad Irfan 1, 2 , Jawairia Kiran 2 , Salahuddin Ayubi 2 , Ameen Ullah 2 , Qurrat Ul Ain Rana 2 , Samiullah Khan 2 , Fariha Hasan 2 , Malik Badshah 2 , Aamer A Shah 2
Affiliation  

Industrial applications require enzymes to be highly stable and economically viable in terms of reusability. Enzyme immobilization is an exciting alternative to improve the stability of enzymatic processes. Immobilization of β‐1,4‐xylanase produced by Bacillus licheniformis S3 is performed by using two polymer supports (agar–agar and calcium alginate). The maximum enzyme immobilization yield was achieved at a concentration of 3% agar, whereas a combination of sodium alginate, 4%, and calcium chloride, 0.3 M, was used for the formation of immobilized beads. The immobilization process increased the optimum reaction time from 10 min to 35 and 40 min for agar and calcium alginate, respectively, and the incubation temperature increased from 55°C to 60°C for agar, but it remained unchanged for calcium alginate. The pH profile of free and immobilized xylanase was quite similar in both cases. Both the techniques altered the kinetic parameters of immobilized β‐1,4‐xylanase as compared with the free enzyme. The diffusion limit of high molecular weight xylan caused a decline in Vmax of the immobilized enzyme, whereas there was an increase in the Km value. However, calcium alginate‐immobilized enzyme displayed broad thermal stability as compared with agar–agar‐immobilized enzyme and retained 57.1% of its initial activity at 80°C up to 150 min. Biotechnological characterization showed that the reusability of enzymes was the most striking finding, particularly of immobilized xylanase using agar–agar as immobilization carrier, which after six cycles retained 23% activity.

中文翻译:

从地衣芽孢杆菌 S3 中分离的 β-1,4-木聚糖酶的固定化

工业应用要求酶在可重复使用性方面具有高度稳定性和经济可行性。酶固定化是提高酶促过程稳定性的一种令人兴奋的替代方法。地衣芽孢杆菌 S3 产生的 β-1,4-木聚糖酶的固定化是通过使用两种聚合物载体(琼脂-琼脂和海藻酸钙)进行的。在琼脂浓度为 3% 时实现了最大的酶固定产量,而将 4% 的海藻酸钠和 0.3 M 的氯化钙组合用于形成固定珠。固定化过程将琼脂和海藻酸钙的最佳反应时间分别从10分钟增加到35和40分钟,琼脂的孵育温度从55℃提高到60℃,但海藻酸钙的最佳反应时间保持不变。在这两种情况下,游离和固定化木聚糖酶的 pH 曲线非常相似。与游离酶相比,这两种技术都改变了固定化 β-1,4-木聚糖酶的动力学参数。高分子量木聚糖的扩散极限导致固定化酶的 Vmax 下降,而 Km 值增加。然而,与琼脂固定酶相比,海藻酸钙固定酶表现出广泛的热稳定性,并且在 80°C 下长达 150 分钟保持其初始活性的 57.1%。生物技术表征表明酶的可重复使用性是最显着的发现,特别是使用琼脂作为固定载体的固定化木聚糖酶,在六个循环后仍保持 23% 的活性。与游离酶相比,这两种技术都改变了固定化 β-1,4-木聚糖酶的动力学参数。高分子量木聚糖的扩散极限导致固定化酶的 Vmax 下降,而 Km 值增加。然而,与琼脂固定酶相比,海藻酸钙固定酶表现出广泛的热稳定性,并且在 80°C 下长达 150 分钟保持其初始活性的 57.1%。生物技术表征表明酶的可重复使用性是最显着的发现,特别是使用琼脂作为固定载体的固定化木聚糖酶,在六个循环后仍保持 23% 的活性。与游离酶相比,这两种技术都改变了固定化 β-1,4-木聚糖酶的动力学参数。高分子量木聚糖的扩散极限导致固定化酶的 Vmax 下降,而 Km 值增加。然而,与琼脂固定酶相比,海藻酸钙固定酶表现出广泛的热稳定性,并且在 80°C 下长达 150 分钟保持其初始活性的 57.1%。生物技术表征表明酶的可重复使用性是最显着的发现,特别是使用琼脂作为固定载体的固定化木聚糖酶,在六个循环后仍保持 23% 的活性。而 Km 值有所增加。然而,与琼脂固定酶相比,海藻酸钙固定酶表现出广泛的热稳定性,并且在 80°C 下长达 150 分钟保持其初始活性的 57.1%。生物技术表征表明酶的可重复使用性是最显着的发现,特别是使用琼脂作为固定载体的固定化木聚糖酶,在六个循环后仍保持 23% 的活性。而 Km 值有所增加。然而,与琼脂固定酶相比,海藻酸钙固定酶表现出广泛的热稳定性,并且在 80°C 下长达 150 分钟保持其初始活性的 57.1%。生物技术表征表明酶的可重复使用性是最显着的发现,特别是使用琼脂作为固定载体的固定化木聚糖酶,在六个循环后仍保持 23% 的活性。
更新日期:2020-05-04
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