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Integrin linked kinase regulates endosomal recycling of N-cadherin in melanoma cells.
Cellular Signalling ( IF 4.4 ) Pub Date : 2020-04-17 , DOI: 10.1016/j.cellsig.2020.109642 Dorota Gil 1 , Marta Zarzycka 1 , Dorota Ciołczyk-Wierzbicka 1 , Piotr Laidler 1
Cellular Signalling ( IF 4.4 ) Pub Date : 2020-04-17 , DOI: 10.1016/j.cellsig.2020.109642 Dorota Gil 1 , Marta Zarzycka 1 , Dorota Ciołczyk-Wierzbicka 1 , Piotr Laidler 1
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Malignant transformation is characterized by a phenotype "switch" from E- to N-cadherin - a major hallmark of epithelial to mesenchymal transition (EMT). The increased expression of N-cadherin is commonly followed by a growing capacity for migration as well as resistance to apoptosis. Integrin Linked Kinase (ILK) is a key molecule involved in EMT and progression of cancer cells. ILK is known as a major signaling mediator involved in cadherin switch, but the specific mechanism through which ILK modulates N-cadherin expression is still not clear. Studies were carried out on human melanoma WM793 and 1205Lu cell lines. Expression of proteins was analyzed using PCR and Western Blot; siRNA transfection was done for ILK. Analysis of cell signaling pathways was monitored with phospho-specific antibodies. Subcellular localization of protein was studied using the ProteoExtract Subcellular Kit and Western blot analysis. Our data show that ILK knockdown by siRNA did suppress N-cadherin expression in melanoma, but only at the protein level. The ILK silencing-induced decrease of N-cadherin membranous expression in melanoma highlights the likely crucial role of ILK in the coordination of membrane trafficking through alteration of Rab expression. It is essential to understand the molecular mechanism of increased N-cadherin expression in cancer to possibly use it in the search of new therapeutic targets.
中文翻译：
整合素连接激酶调节黑色素瘤细胞中 N-钙粘蛋白的内体循环。
恶性转化的特征是从 E-钙粘蛋白到 N-钙粘蛋白的表型“转换”——这是上皮到间充质转化 (EMT) 的主要标志。N-钙粘蛋白表达的增加通常伴随着迁移能力的增加以及对细胞凋亡的抵抗力。整合素连接激酶 (ILK) 是参与 EMT 和癌细胞进展的关键分子。ILK 被认为是参与钙粘蛋白转换的主要信号介质，但 ILK 调节 N-钙粘蛋白表达的具体机制仍不清楚。对人黑色素瘤 WM793 和 1205Lu 细胞系进行了研究。使用 PCR 和蛋白质印迹分析蛋白质的表达；对ILK进行siRNA转染。用磷酸特异性抗体监测细胞信号通路的分析。使用 ProteoExtract 亚细胞试剂盒和蛋白质印迹分析研究蛋白质的亚细胞定位。我们的数据显示 siRNA 的 ILK 敲低确实抑制了黑色素瘤中 N-钙粘蛋白的表达，但仅在蛋白质水平上。ILK 沉默诱导黑色素瘤中 N-钙粘蛋白膜表达的减少突出了 ILK 在通过改变 Rab 表达来协调膜运输中可能的关键作用。必须了解癌症中 N-钙粘蛋白表达增加的分子机制，以便可能将其用于寻找新的治疗靶点。ILK 沉默诱导黑色素瘤中 N-钙粘蛋白膜表达的减少突出了 ILK 在通过改变 Rab 表达来协调膜运输中可能的关键作用。必须了解癌症中 N-钙粘蛋白表达增加的分子机制，以便可能将其用于寻找新的治疗靶点。ILK 沉默诱导黑色素瘤中 N-钙粘蛋白膜表达的减少突出了 ILK 在通过改变 Rab 表达来协调膜运输中可能的关键作用。必须了解癌症中 N-钙粘蛋白表达增加的分子机制，以便可能将其用于寻找新的治疗靶点。
更新日期：2020-04-17
中文翻译：
整合素连接激酶调节黑色素瘤细胞中 N-钙粘蛋白的内体循环。
恶性转化的特征是从 E-钙粘蛋白到 N-钙粘蛋白的表型“转换”——这是上皮到间充质转化 (EMT) 的主要标志。N-钙粘蛋白表达的增加通常伴随着迁移能力的增加以及对细胞凋亡的抵抗力。整合素连接激酶 (ILK) 是参与 EMT 和癌细胞进展的关键分子。ILK 被认为是参与钙粘蛋白转换的主要信号介质，但 ILK 调节 N-钙粘蛋白表达的具体机制仍不清楚。对人黑色素瘤 WM793 和 1205Lu 细胞系进行了研究。使用 PCR 和蛋白质印迹分析蛋白质的表达；对ILK进行siRNA转染。用磷酸特异性抗体监测细胞信号通路的分析。使用 ProteoExtract 亚细胞试剂盒和蛋白质印迹分析研究蛋白质的亚细胞定位。我们的数据显示 siRNA 的 ILK 敲低确实抑制了黑色素瘤中 N-钙粘蛋白的表达，但仅在蛋白质水平上。ILK 沉默诱导黑色素瘤中 N-钙粘蛋白膜表达的减少突出了 ILK 在通过改变 Rab 表达来协调膜运输中可能的关键作用。必须了解癌症中 N-钙粘蛋白表达增加的分子机制，以便可能将其用于寻找新的治疗靶点。ILK 沉默诱导黑色素瘤中 N-钙粘蛋白膜表达的减少突出了 ILK 在通过改变 Rab 表达来协调膜运输中可能的关键作用。必须了解癌症中 N-钙粘蛋白表达增加的分子机制，以便可能将其用于寻找新的治疗靶点。ILK 沉默诱导黑色素瘤中 N-钙粘蛋白膜表达的减少突出了 ILK 在通过改变 Rab 表达来协调膜运输中可能的关键作用。必须了解癌症中 N-钙粘蛋白表达增加的分子机制，以便可能将其用于寻找新的治疗靶点。
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