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Conformational flexibility of coenzyme A and its impact on the post-translational modification of acyl carrier proteins by 4'-phosphopantetheinyl transferases.
The FEBS Journal ( IF 5.5 ) Pub Date : 2020-03-03 , DOI: 10.1111/febs.15273 Minh Chau Nguyen 1 , Olivier Saurel 1 , Coralie Carivenc 1 , Sabine Gavalda 1 , Stéphane Saitta 1 , Mai Phuong Tran 1 , Alain Milon 1 , Christian Chalut 1 , Christophe Guilhot 1 , Lionel Mourey 1 , Jean-Denis Pedelacq 1
The FEBS Journal ( IF 5.5 ) Pub Date : 2020-03-03 , DOI: 10.1111/febs.15273 Minh Chau Nguyen 1 , Olivier Saurel 1 , Coralie Carivenc 1 , Sabine Gavalda 1 , Stéphane Saitta 1 , Mai Phuong Tran 1 , Alain Milon 1 , Christian Chalut 1 , Christophe Guilhot 1 , Lionel Mourey 1 , Jean-Denis Pedelacq 1
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One central question surrounding the biosynthesis of fatty acids and polyketide‐derived natural products is how the 4′‐phosphopantetheinyl transferase (PPTase) interrogates the essential acyl carrier protein (ACP) domain to fulfill the initial activation step. The triggering factor of this study was the lack of structural information on PPTases at physiological pH, which could bias our comprehension of the mechanism of action of these important enzymes. Structural and functional studies on the family II PPTase PptAb of Mycobacterium abscessus show that pH has a profound effect on the coordination of metal ions and on the conformation of endogenously bound coenzyme A (CoA). The observed conformational flexibility of CoA at physiological pH is accompanied by a disordered 4′‐phosphopantetheine (Ppant) moiety. Finally, structural and dynamical information on an isolated mycobacterial ACP domain, in its apo form and in complex with the activator PptAb, suggests an alternate mechanism for the post‐translational modification of modular megasynthases.
中文翻译：
辅酶A的构象灵活性及其对4'-磷酸泛肽亚基转移酶对酰基载体蛋白的翻译后修饰的影响。
围绕脂肪酸和聚酮化合物衍生的天然产物的生物合成的一个中心问题是4'-磷酸邻苯丙氨酸基转移酶（PPTase）如何询问必需的酰基载体蛋白（ACP）结构域以完成初始激活步骤。这项研究的触发因素是在生理pH值下缺乏有关PPTase的结构信息，这可能会使我们对这些重要酶的作用机理的理解产生偏差。脓肿分枝杆菌家族II PPTase PptAb的结构和功能研究表明pH值对金属离子的配位和内源结合的辅酶A（CoA）的构型具有深远的影响。在生理pH值下观察到的CoA的构象柔韧性伴随着无序的4'-磷酸泛素（Ppant）部分。最后，关于分离的分枝杆菌ACP结构域的结构和动力学信息，其载脂蛋白形式以及与激活剂PptAb的复合物，提示了模块化巨型合酶翻译后修饰的另一种机制。
更新日期：2020-03-03
中文翻译：
辅酶A的构象灵活性及其对4'-磷酸泛肽亚基转移酶对酰基载体蛋白的翻译后修饰的影响。
围绕脂肪酸和聚酮化合物衍生的天然产物的生物合成的一个中心问题是4'-磷酸邻苯丙氨酸基转移酶（PPTase）如何询问必需的酰基载体蛋白（ACP）结构域以完成初始激活步骤。这项研究的触发因素是在生理pH值下缺乏有关PPTase的结构信息，这可能会使我们对这些重要酶的作用机理的理解产生偏差。脓肿分枝杆菌家族II PPTase PptAb的结构和功能研究表明pH值对金属离子的配位和内源结合的辅酶A（CoA）的构型具有深远的影响。在生理pH值下观察到的CoA的构象柔韧性伴随着无序的4'-磷酸泛素（Ppant）部分。最后，关于分离的分枝杆菌ACP结构域的结构和动力学信息，其载脂蛋白形式以及与激活剂PptAb的复合物，提示了模块化巨型合酶翻译后修饰的另一种机制。
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