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Mouse S100G protein exhibits properties characteristic of a calcium sensor.
Cell Calcium ( IF 4.3 ) Pub Date : 2020-02-24 , DOI: 10.1016/j.ceca.2020.102185 Sergei E Permyakov 1 , Elena N Yundina 1 , Alexei S Kazakov 1 , Maria E Permyakova 1 , Vladimir N Uversky 2 , Eugene A Permyakov 1
Cell Calcium ( IF 4.3 ) Pub Date : 2020-02-24 , DOI: 10.1016/j.ceca.2020.102185 Sergei E Permyakov 1 , Elena N Yundina 1 , Alexei S Kazakov 1 , Maria E Permyakova 1 , Vladimir N Uversky 2 , Eugene A Permyakov 1
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Bovine S100 G (calbindin D9k, small Ca2+-binding protein of the EF-hand superfamily) is considered as a calcium buffer protein; i.e., the binding of Ca2+ practically does not change its general conformation. A set of experimental approaches has been used to study structural properties of apo- and Ca2+-loaded forms of mouse S100 G (81.4% identity in amino acid sequence with bovine S100 G). This analysis revealed that, in contrast to bovine S100 G, the removal of calcium ions increases α-helices content of mouse S100 G protein and enhances its accessibility to digestion by α-chymotrypsin. Furthermore, mouse apo-S100 G is characterized by a decreased surface hydrophobicity and reduced tendency for oligomerization. Such behavior is typical of calcium sensor proteins. Apo-state of mouse S100 G still has rather compact structure, which can be cooperatively unfolded by temperature and GdnHCl. Computational analysis of amino acid sequences of S100 G proteins shows that these proteins could be in a disordered state upon a removal of the bound calcium ions. The experimental data show that, although mouse apo-S100 G is flexible compared to the Ca2+-loaded state, the apo-form is not completely disordered and preserves some cooperatively meting structure. The origin of the unexpectedly high stability of mouse S100 G can be rationalized by an exceptionally strong association of its N- and C-terminal parts containing the EF-hands I and II, respectively.
中文翻译：
小鼠S100G蛋白具有钙传感器的特性。
牛S100 G（钙结合蛋白D9k，EF手超家族的小Ca2 +结合蛋白）被认为是钙缓冲蛋白。也就是说，Ca 2+的结合实际上不会改变其一般构象。一组实验方法已用于研究载脂蛋白和Ca2 +负载形式的小鼠S100 G的结构特性（与牛S100 G在氨基酸序列中有81.4％的同一性）。该分析表明，与牛S100 G相比，钙离子的去除增加了小鼠S100 G蛋白的α螺旋含量，并增强了其被α-胰凝乳蛋白酶消化的可及性。此外，小鼠载脂蛋白-S100 G的特征在于降低的表面疏水性和降低的低聚趋势。这种行为是钙传感器蛋白的典型现象。鼠标S100 G的Apo状态仍然具有相当紧凑的结构，可以通过温度和GdnHCl共同展开。S100 G蛋白氨基酸序列的计算分析表明，这些蛋白在去除结合的钙离子后可能处于无序状态。实验数据表明，尽管与载有Ca2 +的状态相比，小鼠载脂蛋白S100 G具有柔韧性，但载脂蛋白形式并未完全无序，并保留了一些协同的结构。鼠标S100 G出乎意料的高稳定性的起源可以通过分别包含EF手I和II的N和C端部分的异常牢固的关联来合理化。实验数据表明，尽管与载有Ca2 +的状态相比，小鼠载脂蛋白S100 G具有柔韧性，但载脂蛋白形式并未完全无序，并保留了一些协同的结构。鼠标S100 G出乎意料的高稳定性的起源可以通过分别包含EF手I和II的N和C端部分的异常牢固的关联来合理化。实验数据表明，尽管与载有Ca2 +的状态相比，小鼠载脂蛋白S100 G具有柔韧性，但载脂蛋白形式并未完全无序，并保留了一些协同的结构。鼠标S100 G出乎意料的高稳定性的起源可以通过分别包含EF手I和II的N和C端部分的异常牢固的关联来合理化。
更新日期：2020-02-24
中文翻译：
小鼠S100G蛋白具有钙传感器的特性。
牛S100 G（钙结合蛋白D9k，EF手超家族的小Ca2 +结合蛋白）被认为是钙缓冲蛋白。也就是说，Ca 2+的结合实际上不会改变其一般构象。一组实验方法已用于研究载脂蛋白和Ca2 +负载形式的小鼠S100 G的结构特性（与牛S100 G在氨基酸序列中有81.4％的同一性）。该分析表明，与牛S100 G相比，钙离子的去除增加了小鼠S100 G蛋白的α螺旋含量，并增强了其被α-胰凝乳蛋白酶消化的可及性。此外，小鼠载脂蛋白-S100 G的特征在于降低的表面疏水性和降低的低聚趋势。这种行为是钙传感器蛋白的典型现象。鼠标S100 G的Apo状态仍然具有相当紧凑的结构，可以通过温度和GdnHCl共同展开。S100 G蛋白氨基酸序列的计算分析表明，这些蛋白在去除结合的钙离子后可能处于无序状态。实验数据表明，尽管与载有Ca2 +的状态相比，小鼠载脂蛋白S100 G具有柔韧性，但载脂蛋白形式并未完全无序，并保留了一些协同的结构。鼠标S100 G出乎意料的高稳定性的起源可以通过分别包含EF手I和II的N和C端部分的异常牢固的关联来合理化。实验数据表明，尽管与载有Ca2 +的状态相比，小鼠载脂蛋白S100 G具有柔韧性，但载脂蛋白形式并未完全无序，并保留了一些协同的结构。鼠标S100 G出乎意料的高稳定性的起源可以通过分别包含EF手I和II的N和C端部分的异常牢固的关联来合理化。实验数据表明，尽管与载有Ca2 +的状态相比，小鼠载脂蛋白S100 G具有柔韧性，但载脂蛋白形式并未完全无序，并保留了一些协同的结构。鼠标S100 G出乎意料的高稳定性的起源可以通过分别包含EF手I和II的N和C端部分的异常牢固的关联来合理化。
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