One of the unique characteristic features of the domain archaea, are the lipids that form the hydrophobic core of their cell membrane. These membrane lipids are characterized by distinctive isoprenoid biochemistry and the building blocks are two core lipid structures, sn-2,3- diphytanyl glycerol diether (archaeol) and sn-2,3-dibiphytanyl diglycerol tetraether (caldarchaeol). Archaeol has two phytanyl chains (C20) in a bilayer structure connected to the glycerol moiety by an ether bond. The enzyme involved in this bilayer formation is Di-O-Geranylgeranyl Glyceryl Phosphate Synthase (DGGGPS), which is a member of a very versatile superfamily of enzymes known as UbiA superfamily. Multiple sequence analysis of the typical members of the UbiA superfamily indicates that the majority of conserved residues are located around the central cavity of these enzymes. Interestingly few of these conserved residues in the human homologs are centrally implicated in several human diseases, on basis of the major mutations reported against these diseases in the earlier clinical studies. It remains to be investigated about the role of these conserved residues in the biochemistry of these enzymes. The binding and active site of these enzymes found to be similar architecture but have different substrate affinities ranging from aromatic to linear compounds. So further investigation of UbiA superfamily may be translated to novel therapeutic and diagnostic application of these proteins in human disease management.

域古细菌的独特特征之一是形成其细胞膜疏水核心的脂质。这些膜脂质的特征在于独特的类异戊二烯生化特性，其基本组成部分是两个核心脂质结构，即sn-2,3-二phytanyl甘油二醚（archaeol）和sn-2,3-dibiphytanyl二甘油四醚（caldarchaeol）。Archaeol在通过醚键连接至甘油部分的双层结构中具有两个植烷烃链（C20）。参与此双层形成的酶是Di-O-Geranylgeranyl甘油基磷酸酯合酶（DGGGPS），它是一种非常通用的酶超家族，称为UbiA超家族。UbiA超家族典型成员的多序列分析表明，大多数保守残基位于这些酶的中央腔周围。有趣的是，基于早期临床研究中针对这些疾病的主要突变，人类同源物中的这些保守残基很少涉及几种人类疾病。这些保守残基在这些酶的生物化学中的作用尚待研究。发现这些酶的结合和活性位点是相似的结构，但是具有不同的底物亲和力，范围从芳族化合物到线性化合物。因此，对UbiA超家族的进一步研究可以转化为这些蛋白在人类疾病管理中的新型治疗和诊断应用。有趣的是，基于早期临床研究中针对这些疾病的主要突变，人类同源物中的这些保守残基很少涉及几种人类疾病。这些保守残基在这些酶的生物化学中的作用尚待研究。发现这些酶的结合和活性位点是相似的结构，但是具有不同的底物亲和力，范围从芳族化合物到线性化合物。因此，对UbiA超家族的进一步研究可能会转化为这些蛋白质在人类疾病管理中的新型治疗和诊断应用。有趣的是，基于早期临床研究中针对这些疾病的主要突变，人类同源物中的这些保守残基很少涉及几种人类疾病。这些保守残基在这些酶的生物化学中的作用尚待研究。发现这些酶的结合和活性位点是相似的结构，但是具有不同的底物亲和力，范围从芳族化合物到线性化合物。因此，对UbiA超家族的进一步研究可能会转化为这些蛋白质在人类疾病管理中的新型治疗和诊断应用。这些保守残基在这些酶的生物化学中的作用尚待研究。发现这些酶的结合和活性位点是相似的结构，但是具有不同的底物亲和力，范围从芳族化合物到线性化合物。因此，对UbiA超家族的进一步研究可能会转化为这些蛋白质在人类疾病管理中的新型治疗和诊断应用。这些保守残基在这些酶的生物化学中的作用尚待研究。发现这些酶的结合和活性位点是相似的结构，但是具有不同的底物亲和力，范围从芳族化合物到线性化合物。因此，对UbiA超家族的进一步研究可能会转化为这些蛋白质在人类疾病管理中的新型治疗和诊断应用。