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Identification of the amino‐terminal fragment of Ara h 1 as a major target of the IgE‐binding activity in the basic peanut protein fraction
Clinical & Experimental Allergy ( IF 6.3 ) Pub Date : 2020-02-07 , DOI: 10.1111/cea.13554 Rob C Aalberse 1 , Geoffrey A Mueller 2 , Ninotska I L Derksen 1 , Joost A Aalberse 3 , Lori L Edwards 2 , Anna Pomés 4 , Jonas Lidholm 5 , Theo Rispens 1 , Peter Briza 6
Clinical & Experimental Allergy ( IF 6.3 ) Pub Date : 2020-02-07 , DOI: 10.1111/cea.13554 Rob C Aalberse 1 , Geoffrey A Mueller 2 , Ninotska I L Derksen 1 , Joost A Aalberse 3 , Lori L Edwards 2 , Anna Pomés 4 , Jonas Lidholm 5 , Theo Rispens 1 , Peter Briza 6
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Small, basic peanut proteins are often poorly extracted in pH‐neutral buffers that are optimal for the extraction of peanut storage proteins such as Ara h 1. As a result, such proteins are easily missed as potential allergens.
中文翻译：
鉴定 Ara h 1 的氨基末端片段作为基本花生蛋白部分中 IgE 结合活性的主要目标
小的、碱性的花生蛋白通常在 pH 中性的缓冲液中提取效果不佳，而这些缓冲液对于花生贮藏蛋白（如 Arah 1）的提取是最佳的。因此，这些蛋白很容易被误认为是潜在的过敏原。
更新日期：2020-02-07
中文翻译：
鉴定 Ara h 1 的氨基末端片段作为基本花生蛋白部分中 IgE 结合活性的主要目标
小的、碱性的花生蛋白通常在 pH 中性的缓冲液中提取效果不佳，而这些缓冲液对于花生贮藏蛋白（如 Arah 1）的提取是最佳的。因此，这些蛋白很容易被误认为是潜在的过敏原。
京公网安备 11010802027423号