Low molecular weight protein tyrosine phosphatases (LMW-PTP) are ubiquitous enzymes found across a spectrum of genera from prokaryotes to higher eukaryotes. LMW-PTP belong to the Cys-based PTP class II protein family. Here, we show that LMW-PTP can be categorized into two different groups, referred as class II subdivision I (class II.I) and subdivision II (class II.II). Using BPtpA from the opportunistic pathogen Burkholderia cenocepacia, as a representative member of the LMW-PTP class II.I, we demonstrated that four conserved residues (W47, H48, D80, and F81) are required for enzyme function. Guided by an in silico model of BPtpA, we show that the conserved residues at α3-helix (D80 and F81) contribute to protein stability, while the other conserved residues in the W-loop (W47 and H48) likely play a role in substrate recognition. Overall, our results provide new information on LMW-PTP protein family and establish B. cenocepacia as a suitable model to investigate how substrates are recognized and sorted by these proteins.

中文翻译：

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来自新洋葱伯克霍尔德杆菌的 BPtpA 蛋白属于低分子量蛋白酪氨酸磷酸酶的新亚类。

低分子量蛋白酪氨酸磷酸酶 (LMW-PTP) 是从原核生物到高等真核生物的一系列属中普遍存在的酶。LMW-PTP 属于基于 Cys 的 PTP II 类蛋白家族。在这里，我们表明 LMW-PTP 可以分为两个不同的组，称为 II 类细分 I (class II.I) 和细分 II (class II.II)。使用来自机会性病原体新洋葱伯克霍尔德菌的 BPtpA（作为 LMW-PTP II.I 类的代表成员），我们证明了酶功能需要四个保守残基（W47、H48、D80 和 F81）。在 BPtpA 计算机模型的指导下，我们发现 α3 螺旋上的保守残基（D80 和 F81）有助于蛋白质稳定性，而 W 环中的其他保守残基（W47 和 H48）可能在底物中发挥作用认出。总体而言，我们的结果提供了有关 LMW-PTP 蛋白家族的新信息，并将新洋葱伯克霍尔德杆菌建立为合适的模型来研究这些蛋白如何识别和分选底物。