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UBAP2L Forms Distinct Cores that Act in Nucleating Stress Granules Upstream of G3BP1.
Current Biology ( IF 8.1 ) Pub Date : 2020-01-10 , DOI: 10.1016/j.cub.2019.12.020 Luca Cirillo 1 , Adeline Cieren 2 , Sofia Barbieri 2 , Anthony Khong 3 , Françoise Schwager 2 , Roy Parker 3 , Monica Gotta 2
Current Biology ( IF 8.1 ) Pub Date : 2020-01-10 , DOI: 10.1016/j.cub.2019.12.020 Luca Cirillo 1 , Adeline Cieren 2 , Sofia Barbieri 2 , Anthony Khong 3 , Françoise Schwager 2 , Roy Parker 3 , Monica Gotta 2
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Stress granules (SGs) are membraneless organelles that form in eukaryotic cells after stress exposure [1] (reviewed in [2-4]). Following translation inhibition, polysome disassembly releases 48S preinitiation complexes (PICs). mRNA, PICs, and other proteins coalesce in SG cores [1, 5-7]. SG cores recruit a dynamic shell, whose properties are dominated by weak interactions between proteins and RNAs [8-10]. The structure and assembly of SGs and how different components contribute to their formation are not fully understood. Using super-resolution and expansion microscopy, we find that the SG component UBAP2L [11, 12] and the core protein G3BP1 [5, 11-13] occupy different domains inside SGs. UBAP2L displays typical properties of a core protein, indicating that cores of different compositions coexist inside the same granule. Consistent with a role as a core protein, UBAP2L is required for SG assembly in several stress conditions. Our reverse genetic and cell biology experiments suggest that UBAP2L forms granules independent of G3BP1 and 2 but does not interfere with stress-induced translational inhibition. We propose a model in which UBAP2L is an essential SG nucleator that acts upstream of G3BP1 and 2 and facilitates G3BP1 core formation and SG assembly and growth.
中文翻译：
UBAP2L形成不同的核心，这些核心在G3BP1上游的成核应力颗粒中起作用。
应激颗粒（SGs）是无膜细胞器，在暴露于压力后在真核细胞中形成[1]（在[2-4]中进行了综述）。翻译抑制后，多核糖体解体释放48S预初始化复合物（PIC）。mRNA，PIC和其他蛋白质在SG核心中融合[1，5-7]。SG核募集了一个动态壳，其性质主要由蛋白质和RNA之间的弱相互作用决定[8-10]。SG的结构和组装以及不同组件如何促成它们的形成尚不完全清楚。使用超分辨率和扩展显微镜，我们发现SG组件UBAP2L [11，12]和核心蛋白G3BP1 [5，11-13]在SG内部占据不同的域。UBAP2L显示核心蛋白的典型特性，表明不同组成的核心共存于同一颗粒内。与作为核心蛋白的作用一致，UBAP2L是在多种胁迫条件下SG组装所必需的。我们的反向遗传和细胞生物学实验表明，UBAP2L形成独立于G3BP1和2的颗粒，但不干扰应激诱导的翻译抑制。我们提出了一个模型，其中UBAP2L是必需的SG成核剂，它在G3BP1和2的上游起作用，并促进G3BP1核心的形成以及SG的组装和生长。
更新日期：2020-01-17
中文翻译：
UBAP2L形成不同的核心，这些核心在G3BP1上游的成核应力颗粒中起作用。
应激颗粒（SGs）是无膜细胞器，在暴露于压力后在真核细胞中形成[1]（在[2-4]中进行了综述）。翻译抑制后，多核糖体解体释放48S预初始化复合物（PIC）。mRNA，PIC和其他蛋白质在SG核心中融合[1，5-7]。SG核募集了一个动态壳，其性质主要由蛋白质和RNA之间的弱相互作用决定[8-10]。SG的结构和组装以及不同组件如何促成它们的形成尚不完全清楚。使用超分辨率和扩展显微镜，我们发现SG组件UBAP2L [11，12]和核心蛋白G3BP1 [5，11-13]在SG内部占据不同的域。UBAP2L显示核心蛋白的典型特性，表明不同组成的核心共存于同一颗粒内。与作为核心蛋白的作用一致，UBAP2L是在多种胁迫条件下SG组装所必需的。我们的反向遗传和细胞生物学实验表明，UBAP2L形成独立于G3BP1和2的颗粒，但不干扰应激诱导的翻译抑制。我们提出了一个模型，其中UBAP2L是必需的SG成核剂，它在G3BP1和2的上游起作用，并促进G3BP1核心的形成以及SG的组装和生长。
京公网安备 11010802027423号