在通过自溶切割（C1r）或与纤溶酶温育获得的天然蛋白及其有限的蛋白水解产物后，通过电子显微镜观察到了人类补体（C1），C1r和C1s的第一组分的活化形式的丝氨酸蛋白酶亚组分。 （C1s）旋转阴影。在单体水平上，C1r和C1s都包含两个球状结构域，一个较小的相互作用结构域（对应于A链的NH2末端一半，α，并负责钙结合和C1r-C1s相互作用）和一个较大的催化结构域（对应于A链的COOH末端部分（γ，二硫键连接到B链并带有丝氨酸蛋白酶活性位点）。两个球状结构域通过连接链β连接。（C1r）2二聚体以类似于“牛角包”的形式出现，其中两个单体通过其催化结构域相互作用。基于C1r和C1s的结构域结构，提出了一种钙依赖性C1s二聚体模型，其中两种单体通过其NH2-末端相互作用结构域相互作用。以同样的方式，提出了C1的C1s-（C1r）2-C1s催化亚基的模型，其中（C1r）2形成一个核心，其远端相互作用域与C1s的相应域相互作用。



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