Nucleosomal DNA transcription In eukaryotes, the basic chromatin unit nucleosome stalls RNA polymerase II (RNAPII) when it transcribes genetic information on DNA. Using cryo–electron microscopy, Kujirai et al. explored seven structures of the RNAPII-nucleosome complex, in which RNAPII pauses at four locations on the nucleosome. These serial snapshots of the RNAPII progression reveal the molecular mechanism of how RNAPII peels the nucleosomal DNA off the histone stepwise. Science, this issue p. 595 Cryo–electron microscopy structures of RNA polymerase II (RNAPII)–nucleosome complexes reveal how RNAPII transcribes nucleosomal DNA. Genomic DNA forms chromatin, in which the nucleosome is the repeating unit. The mechanism by which RNA polymerase II (RNAPII) transcribes the nucleosomal DNA remains unclear. Here we report the cryo–electron microscopy structures of RNAPII-nucleosome complexes in which RNAPII pauses at the superhelical locations SHL(−6), SHL(−5), SHL(−2), and SHL(−1) of the nucleosome. RNAPII pauses at the major histone-DNA contact sites, and the nucleosome interactions with the RNAPII subunits stabilize the pause. These structures reveal snapshots of nucleosomal transcription, in which RNAPII gradually tears DNA from the histone surface while preserving the histone octamer. The nucleosomes in the SHL(−1) complexes are bound to a “foreign” DNA segment, which might explain the histone transfer mechanism. These results provide the foundations for understanding chromatin transcription and epigenetic regulation.

中文翻译：

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RNA聚合酶II传代过程中核小体转变的结构基础

核小体 DNA 转录 在真核生物中，基本染色质单位核小体在转录 DNA 上的遗传信息时会阻止 RNA 聚合酶 II (RNAPII)。Kujirai 等人使用冷冻电子显微镜。探索了 RNAPII-核小体复合物的七个结构，其中 RNAPII 在核小体的四个位置暂停。这些 RNAPII 进展的连续快照揭示了 RNAPII 如何逐步将核小体 DNA 从组蛋白上剥离的分子机制。科学，这个问题 p。595 RNA 聚合酶 II (RNAPII)-核小体复合物的冷冻电子显微镜结构揭示了 RNAPII 如何转录核小体 DNA。基因组 DNA 形成染色质，其中核小体是重复单位。RNA 聚合酶 II (RNAPII) 转录核小体 DNA 的机制仍不清楚。在这里，我们报告了 RNAPII-核小体复合物的冷冻电子显微镜结构，其中 RNAPII 在核小体的超螺旋位置 SHL(-6)、SHL(-5)、SHL(-2) 和 SHL(-1) 处暂停。RNAPII 在主要的组蛋白-DNA 接触位点暂停，核小体与 RNAPII 亚基的相互作用稳定了暂停。这些结构揭示了核小体转录的快照，其中 RNAPII 逐渐从组蛋白表面撕裂 DNA，同时保留组蛋白八聚体。SHL(-1) 复合物中的核小体与“外来”DNA 片段结合，这可能解释了组蛋白转移机制。这些结果为理解染色质转录和表观遗传调控奠定了基础。和核小体的 SHL(-1)。RNAPII 在主要的组蛋白-DNA 接触位点暂停，核小体与 RNAPII 亚基的相互作用稳定了暂停。这些结构揭示了核小体转录的快照，其中 RNAPII 逐渐从组蛋白表面撕裂 DNA，同时保留组蛋白八聚体。SHL(-1) 复合物中的核小体与“外来”DNA 片段结合，这可能解释了组蛋白转移机制。这些结果为理解染色质转录和表观遗传调控奠定了基础。和核小体的 SHL(-1)。RNAPII 在主要的组蛋白-DNA 接触位点暂停，核小体与 RNAPII 亚基的相互作用稳定了暂停。这些结构揭示了核小体转录的快照，其中 RNAPII 逐渐从组蛋白表面撕裂 DNA，同时保留组蛋白八聚体。SHL(-1) 复合物中的核小体与“外来”DNA 片段结合，这可能解释了组蛋白转移机制。这些结果为理解染色质转录和表观遗传调控奠定了基础。其中 RNAPII 逐渐从组蛋白表面撕裂 DNA，同时保留组蛋白八聚体。SHL(-1) 复合物中的核小体与“外来”DNA 片段结合，这可能解释了组蛋白转移机制。这些结果为理解染色质转录和表观遗传调控奠定了基础。其中 RNAPII 逐渐从组蛋白表面撕裂 DNA，同时保留组蛋白八聚体。SHL(-1) 复合物中的核小体与“外来”DNA 片段结合，这可能解释了组蛋白转移机制。这些结果为理解染色质转录和表观遗传调控奠定了基础。