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Extent of Helical Induction Caused by Introducing α-Aminoisobutyric Acid into an Oligovaline Sequence
ACS Omega ( IF 3.7 ) Pub Date : 2018-06-14 00:00:00 , DOI: 10.1021/acsomega.8b01030 Genichiro Tsuji 1 , Takashi Misawa 1 , Mitsunobu Doi 2 , Yosuke Demizu 1
ACS Omega ( IF 3.7 ) Pub Date : 2018-06-14 00:00:00 , DOI: 10.1021/acsomega.8b01030 Genichiro Tsuji 1 , Takashi Misawa 1 , Mitsunobu Doi 2 , Yosuke Demizu 1
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The preferred conformations of a dodecapeptide composed of l-valine (l-Val) and α-aminoisobutyric acid (Aib) residues, Boc-(l-Val-l-Val-Aib)4-OMe (3), were analyzed in solution and in the crystalline state. Peptide 3 predominantly folded into a mixture of α- and 310-(P) helical structures in solution and a (P) α helix in the crystalline state.
中文翻译：
在α-氨基异丁酸中引入α-氨基异丁酸引起的螺旋诱导程度
的十二肽的优选的构象组成的升-缬氨酸（升-Val）和α氨基异丁酸（Aib）残基，将Boc-（升-Val-升-Val-AIB）4 -OMe（3），在溶液中进行分析并处于结晶状态。肽3主要折叠成溶液中的α-和3 10-（P）螺旋结构与结晶状态下的（P）α螺旋的混合物。
更新日期：2018-06-14
中文翻译：
在α-氨基异丁酸中引入α-氨基异丁酸引起的螺旋诱导程度
的十二肽的优选的构象组成的升-缬氨酸（升-Val）和α氨基异丁酸（Aib）残基，将Boc-（升-Val-升-Val-AIB）4 -OMe（3），在溶液中进行分析并处于结晶状态。肽3主要折叠成溶液中的α-和3 10-（P）螺旋结构与结晶状态下的（P）α螺旋的混合物。
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