Collagen-related materials have many potential biomedical applications because of their high biocompatibility and biodegradability. Designed collagen-mimetic peptides (CMPs) could self-assemble into supramolecular structures via a variety of interactions. In particular, metal–ligand interactions can induce microscale sizes of collagen assemblies. Our previous study also successfully applied metal–histidine coordination method to promote the self-assembly of CMPs into micrometers of constructs. In an effort to broaden the metal-induced strategies on assembling designed CMPs and explore the new insights into their assembly process, herein we designed and synthesized a series of short CMPs with one or more histidine residues incorporated into the peptides and used Zn(II) to induce the formation of collagen assembled microstructures. By altering the location and the number of histidine residues, we found that the assembly rate was significantly affected as well as the morphology of the assembled architectures. The CMPs containing terminal histidine residues were found to assemble into less ordered granulated and spherical microstructures while that with only one single histidine in its middle site could form pinwheel or floret-like constructs, showing that we could modulate the morphology of collagen assemblies by changing the location and number of Zn(II)–His coordination sites. Additionally, these CMPs also exhibited catalytic activities on ester hydrolysis in the presence of Zn(II) ions, which suggested that Zn(II)-CMP assemblies could be potentially applied to the development of artificial enzymes.

中文翻译：

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锌（II）-组氨酸诱导的胶原肽组装：形态调制和水解催化评价。

胶原蛋白相关材料因其高生物相容性和生物降解性而具有许多潜在的生物医学应用。设计的胶原蛋白模拟肽（CMP）可以通过多种相互作用自组装成超分子结构。特别是，金属-配体之间的相互作用可以诱导胶原蛋白组装体的微观尺寸。我们之前的研究还成功地应用了金属-组氨酸配位方法来促进CMP的自组装成微米级的构建体。为了拓宽金属诱导的组装CMP的策略并探索其组装过程的新见解，本文设计并合成了一系列短CMP，其中一个或多个组氨酸残基掺入了肽中，并使用了Zn（II）诱导胶原蛋白组装的微结构的形成。通过改变组氨酸残基的位置和数量，我们发现组装速率以及组装结构的形态均受到显着影响。发现含有末端组氨酸残基的CMPs组装成不规则的颗粒状和球形微结构，而在其中间位点只有一个组氨酸的CMP可以形成风车或小花状结构，这表明我们可以通过改变胶原蛋白来调节胶原蛋白的形态。 Zn（II）-他的配位点的位置和数量。此外，这些CMP在Zn（II）离子存在下也表现出对酯水解的催化活性，这表明Zn（II）-CMP组件可潜在地应用于人造酶的开发。我们发现组装速率以及组装架构的形态均受到显着影响。发现含有末端组氨酸残基的CMPs组装成不规则的颗粒状和球形微结构，而在其中间位点只有一个组氨酸可以形成风车或小花状结构，表明我们可以通过改变胶原蛋白的形态来调节胶原蛋白的形态。 Zn（II）-他的配位点的位置和数量。此外，这些CMP在Zn（II）离子存在下也表现出对酯水解的催化活性，这表明Zn（II）-CMP组件可潜在地应用于人造酶的开发。我们发现组装速度以及组装架构的形态均受到显着影响。发现含有末端组氨酸残基的CMPs组装成不规则的颗粒状和球形微结构，而在其中间位点只有一个组氨酸可以形成风车或小花状结构，表明我们可以通过改变胶原蛋白的形态来调节胶原蛋白的形态。 Zn（II）-他的配位点的位置和数量。此外，这些CMP在Zn（II）离子存在下也表现出对酯水解的催化活性，这表明Zn（II）-CMP组件可潜在地应用于人造酶的开发。发现含有末端组氨酸残基的CMPs组装成不规则的颗粒状和球形微结构，而在其中间位点只有一个组氨酸可以形成风车或小花状结构，表明我们可以通过改变胶原蛋白的形态来调节胶原蛋白的形态。 Zn（II）-他的配位点的位置和数量。此外，这些CMP在Zn（II）离子存在下也表现出对酯水解的催化活性，这表明Zn（II）-CMP组件可潜在地应用于人造酶的开发。发现含有末端组氨酸残基的CMPs组装成不规则的颗粒状和球形微结构，而在其中间位点只有一个组氨酸可以形成风车或小花状结构，表明我们可以通过改变胶原蛋白的形态来调节胶原蛋白的形态。 Zn（II）-他的配位点的位置和数量。此外，这些CMP在Zn（II）离子存在下也表现出对酯水解的催化活性，这表明Zn（II）-CMP组件可潜在地应用于人造酶的开发。表明我们可以通过改变Zn（II）-His配位点的位置和数量来调节胶原蛋白组装体的形态。此外，这些CMP在Zn（II）离子存在下也表现出对酯水解的催化活性，这表明Zn（II）-CMP组件可潜在地应用于人造酶的开发。表明我们可以通过改变Zn（II）-His配位点的位置和数量来调节胶原蛋白组装体的形态。此外，这些CMP在Zn（II）离子存在下也表现出对酯水解的催化活性，这表明Zn（II）-CMP组件可潜在地应用于人造酶的开发。