Abstract Changes in protein structure and interactions during processing and storage of UHT milk affect its shelf-life. In our previous study, we demonstrated that changes in FTIR spectra correlate well with the development of a sediment (a storage instability) during storage. However, due to a number of possible changes during heating and storage, conformational changes specific to a particular interaction among milk proteins remain largely unknown. The aim of the current study was to evaluate the possibility of fingerprinting two selected changes, i.e., deamidation and dephosphorylation, using FTIR. Enzymatic deamidation and dephosphorylation were carried out prior to heat treatment. Principal component analysis revealed that heat treatment induced different changes in their secondary structure of control, deamidated and dephosphorylated milk samples. In contrast to a significant (P −1 ) with rise in β-turns (1674 cm −1 ) in heated control samples, both deamidation and dephosphorylation of skim milk before heat treatment created more ordered secondary structure, significant (P −1 ) and β-sheet in milk proteins at expense of 3 10 -helix (1661 cm −1 ), random (1645-46 cm −1 ) and β-turn (1674 cm −1 ). The only difference between heated deamidated and dephosphorylated samples, when compared to unheated samples, was decrease in large loops (1656 cm −1 ) in the latter opposed to the increase in the former. The outcomes from this study can be applied for different interactions and help to arrive to a complete understanding of the conformational changes affecting the storage stability of UHT milk.

中文翻译：

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热处理、脱酰胺和去磷酸化引起的牛奶蛋白质结构变化的FTIR指纹图谱

摘要 UHT 牛奶加工和储存过程中蛋白质结构和相互作用的变化会影响其保质期。在我们之前的研究中，我们证明了 FTIR 光谱的变化与储存过程中沉积物的发展（储存不稳定性）密切相关。然而，由于在加热和储存过程中可能发生许多变化，牛奶蛋白质之间特定相互作用所特有的构象变化在很大程度上仍然未知。当前研究的目的是评估使用 FTIR 对两个选定的变化（即脱酰胺和脱磷酸）进行指纹识别的可能性。在热处理之前进行酶促脱酰胺和脱磷酸化。主成分分析表明热处理引起了其二级控制结构的不同变化，脱酰胺和脱磷酸牛奶样品。与加热对照样品中 β 转角 (1674 cm -1 ) 显着增加 (P -1 ) 相比，热处理前脱脂牛奶的脱酰胺和去磷酸化均产生更有序的二级结构，显着 (P -1 ) 和牛奶蛋白质中的β-折叠以3 10 -螺旋（1661 cm -1 ）、随机（1645-46 cm -1 ）和β-转角（1674 cm -1 ）为代价。与未加热的样品相比，加热的脱酰胺和脱磷酸样品之间的唯一区别是后者中大环（1656 cm -1 ）的减少与前者的增加相反。这项研究的结果可应用于不同的相互作用，有助于全面了解影响 UHT 牛奶储存稳定性的构象变化。与加热对照样品中 β 转角 (1674 cm -1 ) 显着增加 (P -1 ) 相比，热处理前脱脂牛奶的脱酰胺和去磷酸化均产生更有序的二级结构，显着 (P -1 ) 和牛奶蛋白质中的β-折叠以3 10 -螺旋（1661 cm -1 ）、随机（1645-46 cm -1 ）和β-转角（1674 cm -1 ）为代价。与未加热的样品相比，加热的脱酰胺和脱磷酸样品之间的唯一区别是后者中大环（1656 cm -1 ）的减少与前者的增加相反。这项研究的结果可应用于不同的相互作用，有助于全面了解影响 UHT 牛奶储存稳定性的构象变化。与加热对照样品中 β 转角 (1674 cm -1 ) 显着增加 (P -1 ) 相比，热处理前脱脂牛奶的脱酰胺和去磷酸化均产生更有序的二级结构，显着 (P -1 ) 和牛奶蛋白质中的β-折叠以3 10 -螺旋（1661 cm -1 ）、随机（1645-46 cm -1 ）和β-转角（1674 cm -1 ）为代价。与未加热的样品相比，加热的脱酰胺和脱磷酸样品之间的唯一区别是后者中大环（1656 cm -1 ）的减少与前者的增加相反。这项研究的结果可应用于不同的相互作用，有助于全面了解影响 UHT 牛奶储存稳定性的构象变化。热处理前脱脂牛奶的脱酰胺和去磷酸化均在牛奶蛋白质中产生了更有序的二级结构、显着 (P -1 ) 和 β-折叠，代价是 3 10 螺旋 (1661 cm -1 )、随机 (1645-46 cm -) 1 ) 和 β-转角 (1674 cm -1 )。与未加热的样品相比，加热的脱酰胺和脱磷酸样品之间的唯一区别是后者中大环（1656 cm -1 ）的减少与前者的增加相反。这项研究的结果可应用于不同的相互作用，有助于全面了解影响 UHT 牛奶储存稳定性的构象变化。热处理前脱脂牛奶的脱酰胺和去磷酸化均在牛奶蛋白质中产生了更有序的二级结构、显着 (P -1 ) 和 β-折叠，代价是 3 10 螺旋 (1661 cm -1 )、随机 (1645-46 cm -) 1 ) 和 β-转角 (1674 cm -1 )。与未加热的样品相比，加热的脱酰胺和脱磷酸样品之间的唯一区别是后者中大环（1656 cm -1 ）的减少与前者的增加相反。这项研究的结果可应用于不同的相互作用，有助于全面了解影响 UHT 牛奶储存稳定性的构象变化。与未加热的样品相比，加热的脱酰胺和脱磷酸样品之间的唯一区别是后者中大环（1656 cm -1 ）的减少与前者的增加相反。这项研究的结果可应用于不同的相互作用，有助于全面了解影响 UHT 牛奶储存稳定性的构象变化。与未加热的样品相比，加热的脱酰胺和脱磷酸样品之间的唯一区别是后者中大环（1656 cm -1 ）的减少与前者的增加相反。这项研究的结果可应用于不同的相互作用，有助于全面了解影响 UHT 牛奶储存稳定性的构象变化。