The atomic structure of the infectious, protease-resistant, β-sheet-rich and fibrillar mammalian prion remains unknown. Through the cryo-EM method MicroED, we reveal the sub-ångström-resolution structure of a protofibril formed by a wild-type segment from the β2-α2 loop of the bank vole prion protein. The structure of this protofibril reveals a stabilizing network of hydrogen bonds that link polar zippers within a sheet, producing motifs we have named 'polar clasps'.

中文翻译：

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-病毒原纤维的sub-ångströmcryo-EM结构揭示了极性扣环。

传染性，耐蛋白酶，富含β-折叠和原纤维哺乳动物pr病毒的原子结构仍是未知的。通过冷冻EM方法MicroED，我们揭示了由原田vol病毒蛋白β2-α2环的野生型片段形成的原纤维的亚ngström分辨率结构。这种原纤维的结构揭示了一个稳定的氢键网络，该氢键连接了片中的极性拉链，产生了我们称为“极性扣环”的图案。