Sodium dodecyl sulfate (SDS) removal is a vital procedure in SDS-assisted bottom-up proteomics because SDS affects the quality of the data in electrospray ionization mass spectrometry (ESI-MS). SDS removal methods provide efficient removal of SDS and improved peptide analysis, but would usually require time, specialised devices, and experienced analysts. Here, by simple addition of γ-cyclodextrin (γ-CD) to the solution at concentrations 1 to 2x the SDS in the sample, the SDS related signals in positive ionization ESI-MS can be significantly removed (70-99% reduction), without an additional sample manipulation step of extraction or purification. The mechanism for removal is based on the formation of tightly bound CD-SDS inclusion complexes, which hampered the generation of positively charged SDS multimers during ESI. For a sample with peptides (glu-val-phe, tyr-tyr-tyr, and bradykinin) and 3 mM SDS where 6 mM γ-CD was added, the %signal recoveries of peptides calculated by comparison with signals from standard samples without SDS were 49-59%. The space charge effect by SDS on bradykinin was also reduced, increasing the signal for bradykinin 12x in the presence of γ-CD. For a protein (bovine serum albumin, BSA) digest with 3 mM SDS, which is an expected concentration in trypsin treated samples, a noticeable 7-fold improvement in the peptide to SDS signal ratio and a 91% reduction of SDS signals were observed upon addition of 6 mM γ-CD. However, there were only small changes in the ESI-MS intensities for the BSA peptides (compared to without addition of γ-CD). This new approach to SDS signal removal using CDs in ESI-MS may find use in proteomic studies.

中文翻译：

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使用环糊精作为简单的样品溶液添加剂在电喷雾电离过程中去除十二烷基硫酸钠，以改进肽的质谱检测

十二烷基硫酸钠 (SDS) 的去除是 SDS 辅助自下而上蛋白质组学中的一个重要程序，因为 SDS 会影响电喷雾电离质谱 (ESI-MS) 中的数据质量。SDS 去除方法可有效去除 SDS 并改进肽分析，但通常需要时间、专用设备和经验丰富的分析人员。在这里，通过简单地将 γ-环糊精 (γ-CD) 以样品中 1 到 2 倍 SDS 的浓度添加到溶液中，可以显着去除正电离 ESI-MS 中的 SDS 相关信号（减少 70-99%），无需额外的提取或纯化样品操作步骤。去除机制基于紧密结合的 CD-SDS 包合物的形成，这阻碍了 ESI 期间带正电荷的 SDS 多聚体的产生。对于含有肽（glu-val-phe、tyr-tyr-tyr 和缓激肽）和 3 mM SDS 且添加 6 mM γ-CD 的样品，通过与不含 SDS 的标准样品的信号比较计算出肽的信号回收率49-59%。SDS 对缓激肽的空间电荷效应也降低了，在存在 γ-CD 的情况下，缓激肽的信号增加了 12 倍。对于用 3 mM SDS 消化的蛋白质（牛血清白蛋白，BSA），这是胰蛋白酶处理样品中的预期浓度，肽与 SDS 信号比显着提高了 7 倍，并且观察到 SDS 信号降低了 91%添加 6 mM γ-CD。然而，BSA 肽的 ESI-MS 强度只有很小的变化（与不添加 γ-CD 相比）。这种在 ESI-MS 中使用 CD 去除 SDS 信号的新方法可能会用于蛋白质组学研究。tyr-tyr-tyr 和缓激肽）和 3 mM SDS，其中添加了 6 mM γ-CD，通过与不含 SDS 的标准样品的信号进行比较计算得出的肽的信号回收率为 49-59%。SDS 对缓激肽的空间电荷效应也降低了，在存在 γ-CD 的情况下，缓激肽的信号增加了 12 倍。对于用 3 mM SDS 消化的蛋白质（牛血清白蛋白，BSA），这是胰蛋白酶处理样品中的预期浓度，肽与 SDS 信号比显着提高了 7 倍，并且观察到 SDS 信号降低了 91%添加 6 mM γ-CD。然而，BSA 肽的 ESI-MS 强度变化很小（与不添加 γ-CD 相比）。这种在 ESI-MS 中使用 CD 去除 SDS 信号的新方法可能会用于蛋白质组学研究。tyr-tyr-tyr 和缓激肽）和 3 mM SDS，其中添加了 6 mM γ-CD，通过与不含 SDS 的标准样品的信号进行比较计算得出的肽的信号回收率为 49-59%。SDS 对缓激肽的空间电荷效应也降低了，在存在 γ-CD 的情况下，缓激肽的信号增加了 12 倍。对于用 3 mM SDS 消化的蛋白质（牛血清白蛋白，BSA），这是胰蛋白酶处理样品中的预期浓度，肽与 SDS 信号比显着提高了 7 倍，并且观察到 SDS 信号降低了 91%添加 6 mM γ-CD。然而，BSA 肽的 ESI-MS 强度变化很小（与不添加 γ-CD 相比）。这种在 ESI-MS 中使用 CD 去除 SDS 信号的新方法可能会用于蛋白质组学研究。和缓激肽）和 3 mM SDS，其中添加了 6 mM γ-CD，通过与来自不含 SDS 的标准样品的信号进行比较计算得出的肽的信号回收率为 49-59%。SDS 对缓激肽的空间电荷效应也降低了，在存在 γ-CD 的情况下，缓激肽的信号增加了 12 倍。对于用 3 mM SDS 消化的蛋白质（牛血清白蛋白，BSA），这是胰蛋白酶处理样品中的预期浓度，肽与 SDS 信号比显着提高了 7 倍，并且观察到 SDS 信号降低了 91%添加 6 mM γ-CD。然而，BSA 肽的 ESI-MS 强度变化很小（与不添加 γ-CD 相比）。这种在 ESI-MS 中使用 CD 去除 SDS 信号的新方法可能会用于蛋白质组学研究。和缓激肽）和 3 mM SDS，其中添加了 6 mM γ-CD，通过与来自不含 SDS 的标准样品的信号进行比较计算得出的肽的信号回收率为 49-59%。SDS 对缓激肽的空间电荷效应也降低了，在存在 γ-CD 的情况下，缓激肽的信号增加了 12 倍。对于用 3 mM SDS 消化的蛋白质（牛血清白蛋白，BSA）（这是胰蛋白酶处理样品中的预期浓度），观察到肽与 SDS 信号比显着提高 7 倍，SDS 信号降低 91%添加 6 mM γ-CD。然而，BSA 肽的 ESI-MS 强度变化很小（与不添加 γ-CD 相比）。这种在 ESI-MS 中使用 CD 去除 SDS 信号的新方法可能会用于蛋白质组学研究。通过与来自不含 SDS 的标准样品的信号进行比较计算得出的肽的信号回收率为 49-59%。SDS 对缓激肽的空间电荷效应也降低了，在存在 γ-CD 的情况下，缓激肽的信号增加了 12 倍。对于用 3 mM SDS 消化的蛋白质（牛血清白蛋白，BSA），这是胰蛋白酶处理样品中的预期浓度，肽与 SDS 信号比显着提高了 7 倍，并且观察到 SDS 信号降低了 91%添加 6 mM γ-CD。然而，BSA 肽的 ESI-MS 强度变化很小（与不添加 γ-CD 相比）。这种在 ESI-MS 中使用 CD 去除 SDS 信号的新方法可能会用于蛋白质组学研究。通过与来自不含 SDS 的标准样品的信号进行比较计算得出的肽的信号回收率为 49-59%。SDS 对缓激肽的空间电荷效应也降低了，在存在 γ-CD 的情况下，缓激肽的信号增加了 12 倍。对于用 3 mM SDS 消化的蛋白质（牛血清白蛋白，BSA），这是胰蛋白酶处理样品中的预期浓度，肽与 SDS 信号比显着提高了 7 倍，并且观察到 SDS 信号降低了 91%添加 6 mM γ-CD。然而，BSA 肽的 ESI-MS 强度变化很小（与不添加 γ-CD 相比）。这种在 ESI-MS 中使用 CD 去除 SDS 信号的新方法可能会用于蛋白质组学研究。SDS 对缓激肽的空间电荷效应也降低了，在存在 γ-CD 的情况下，缓激肽的信号增加了 12 倍。对于用 3 mM SDS 消化的蛋白质（牛血清白蛋白，BSA），这是胰蛋白酶处理样品中的预期浓度，肽与 SDS 信号比显着提高了 7 倍，并且观察到 SDS 信号降低了 91%添加 6 mM γ-CD。然而，BSA 肽的 ESI-MS 强度只有很小的变化（与不添加 γ-CD 相比）。这种在 ESI-MS 中使用 CD 去除 SDS 信号的新方法可能会用于蛋白质组学研究。SDS 对缓激肽的空间电荷效应也降低了，在存在 γ-CD 的情况下，缓激肽的信号增加了 12 倍。对于用 3 mM SDS 消化的蛋白质（牛血清白蛋白，BSA）（这是胰蛋白酶处理样品中的预期浓度），观察到肽与 SDS 信号比显着提高 7 倍，SDS 信号降低 91%添加 6 mM γ-CD。然而，BSA 肽的 ESI-MS 强度变化很小（与不添加 γ-CD 相比）。这种在 ESI-MS 中使用 CD 去除 SDS 信号的新方法可能会用于蛋白质组学研究。添加 6 mM γ-CD 后，观察到肽与 SDS 信号比显着提高 7 倍，SDS 信号降低 91%。然而，BSA 肽的 ESI-MS 强度变化很小（与不添加 γ-CD 相比）。这种在 ESI-MS 中使用 CD 去除 SDS 信号的新方法可能会用于蛋白质组学研究。添加 6 mM γ-CD 后，观察到肽与 SDS 信号比显着提高 7 倍，SDS 信号降低 91%。然而，BSA 肽的 ESI-MS 强度变化很小（与不添加 γ-CD 相比）。这种在 ESI-MS 中使用 CD 去除 SDS 信号的新方法可能会用于蛋白质组学研究。