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Mapping the Small Molecule Interactome by Mass Spectrometry
Biochemistry ( IF 2.9 ) Pub Date : 2017-11-10 00:00:00 , DOI: 10.1021/acs.biochem.7b01038 Hope A. Flaxman 1 , Christina M. Woo 1
Biochemistry ( IF 2.9 ) Pub Date : 2017-11-10 00:00:00 , DOI: 10.1021/acs.biochem.7b01038 Hope A. Flaxman 1 , Christina M. Woo 1
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Mapping small molecule interactions throughout the proteome provides the critical structural basis for functional analysis of their impact on biochemistry. However, translation of mass spectrometry-based proteomics methods to directly profile the interaction between a small molecule and the whole proteome is challenging because of the substoichiometric nature of many interactions, the diversity of covalent and noncovalent interactions involved, and the subsequent computational complexity associated with their spectral assignment. Recent advances in chemical proteomics have begun fill this gap to provide a structural basis for the breadth of small molecule–protein interactions in the whole proteome. Innovations enabling direct characterization of the small molecule interactome include faster, more sensitive instrumentation coupled to chemical conjugation, enrichment, and labeling methods that facilitate detection and assignment. These methods have started to measure molecular interaction hotspots due to inherent differences in local amino acid reactivity and binding affinity throughout the proteome. Measurement of the small molecule interactome is producing structural insights and methods for probing and engineering protein biochemistry. Direct structural characterization of the small molecule interactome is a rapidly emerging area pushing new frontiers in biochemistry at the interface of small molecules and the proteome.
中文翻译：
通过质谱图绘制小分子相互作用图谱
映射整个蛋白质组中的小分子相互作用为功能分析其对生物化学的影响提供了关键的结构基础。然而，由于许多相互作用的亚化学计量性质，所涉及的共价和非共价相互作用的多样性以及与之相关的后续计算复杂性，基于质谱的蛋白质组学方法的翻译以直接描述小分子与整个蛋白质组之间的相互作用具有挑战性。他们的光谱分配。化学蛋白质组学的最新进展已开始填补这一空白，从而为整个蛋白质组中小分子与蛋白质相互作用的广度提供了结构基础。可以直接表征小分子相互作用基因组的创新技术包括更快，更灵敏的仪器，再加上化学共轭，富集和标记方法，可促进检测和分配。由于整个蛋白质组中局部氨基酸反应性和结合亲和力的固有差异，这些方法已开始测量分子相互作用的热点。小分子相互作用组的测量正在产生用于探测和工程化蛋白质生物化学的结构见解和方法。小分子相互作用组的直接结构表征是一个迅速出现的领域，在小分子和蛋白质组学的界面推动了生物化学领域的新前沿。由于整个蛋白质组中局部氨基酸反应性和结合亲和力的固有差异，这些方法已开始测量分子相互作用的热点。小分子相互作用组的测量正在产生用于探测和工程化蛋白质生物化学的结构见解和方法。小分子相互作用组的直接结构表征是一个迅速出现的领域，在小分子和蛋白质组学的界面推动了生物化学领域的新前沿。由于整个蛋白质组中局部氨基酸反应性和结合亲和力的固有差异，这些方法已开始测量分子相互作用的热点。小分子相互作用组的测量正在产生用于探测和工程化蛋白质生物化学的结构见解和方法。小分子相互作用组的直接结构表征是一个迅速出现的领域，在小分子和蛋白质组学的界面推动了生物化学领域的新前沿。
更新日期：2017-11-11
中文翻译：
通过质谱图绘制小分子相互作用图谱
映射整个蛋白质组中的小分子相互作用为功能分析其对生物化学的影响提供了关键的结构基础。然而，由于许多相互作用的亚化学计量性质，所涉及的共价和非共价相互作用的多样性以及与之相关的后续计算复杂性，基于质谱的蛋白质组学方法的翻译以直接描述小分子与整个蛋白质组之间的相互作用具有挑战性。他们的光谱分配。化学蛋白质组学的最新进展已开始填补这一空白，从而为整个蛋白质组中小分子与蛋白质相互作用的广度提供了结构基础。可以直接表征小分子相互作用基因组的创新技术包括更快，更灵敏的仪器，再加上化学共轭，富集和标记方法，可促进检测和分配。由于整个蛋白质组中局部氨基酸反应性和结合亲和力的固有差异，这些方法已开始测量分子相互作用的热点。小分子相互作用组的测量正在产生用于探测和工程化蛋白质生物化学的结构见解和方法。小分子相互作用组的直接结构表征是一个迅速出现的领域，在小分子和蛋白质组学的界面推动了生物化学领域的新前沿。由于整个蛋白质组中局部氨基酸反应性和结合亲和力的固有差异，这些方法已开始测量分子相互作用的热点。小分子相互作用组的测量正在产生用于探测和工程化蛋白质生物化学的结构见解和方法。小分子相互作用组的直接结构表征是一个迅速出现的领域，在小分子和蛋白质组学的界面推动了生物化学领域的新前沿。由于整个蛋白质组中局部氨基酸反应性和结合亲和力的固有差异，这些方法已开始测量分子相互作用的热点。小分子相互作用组的测量正在产生用于探测和工程化蛋白质生物化学的结构见解和方法。小分子相互作用组的直接结构表征是一个迅速出现的领域，在小分子和蛋白质组学的界面推动了生物化学领域的新前沿。
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