Preserving protein function through reversible aggregation

Nature Cell Biology, Published online: 29 September 2017; doi:10.1038/ncb3620

It is generally accepted that protein function depends on a defined 3D structure, with unfolding and aggregation dealing a final blow to functionality. A study now shows that the regulated exposure of an unstructured region in yeast pyruvate kinase triggers reversible aggregation to preserve protein function under stress.

中文翻译：

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通过可逆聚集保持蛋白质功能

通过可逆聚集保持蛋白质功能

《自然细胞生物学》（Nature Cell Biology），在线发布：2017年9月29日；doi：10.1038 / ncb3620

人们普遍认为蛋白质功能取决于定义的3D结构，其展开和聚集会对功能造成最后的打击。现在的一项研究表明，酵母丙酮酸激酶中非结构化区域的受调控暴露会触发可逆聚集，从而在压力下保持蛋白质功能。