O’Brien et al. (Research Article, 24 February 2017, eaag1789) report that the iron-sulfur cluster of primase has a redox role in enzyme activity. Their analysis is based on a partially misfolded structure of the iron-sulfur cluster domain of primase. In the correctly folded structure, two of the three tyrosines putatively involved in electron transfer, Y345 and Y347, contact the RNA/DNA helix, providing an alternative explanation for the data of O’Brien et al.

中文翻译：

---

评论“人类 DNA 引物的 [4Fe4S] 簇作为使用 DNA 电荷传输的氧化还原开关”

奥布莱恩等人。（研究文章，2017 年 2 月 24 日，eaag1789）报告称，primase 的铁硫簇在酶活性中具有氧化还原作用。他们的分析基于引发酶铁硫簇结构域的部分错误折叠结构。在正确折叠的结构中，推定参与电子转移的三个酪氨酸中的两个，Y345 和 Y347，接触 RNA/DNA 螺旋，为 O'Brien 等人的数据提供了另一种解释。