Transition of soluble proteins into insoluble amyloid fibrils is driven by self-propagating short sequence stretches. However, accurate prediction of aggregation determinants remains challenging. Here, we describe WALTZ-DB 2.0, an updated and significantly expanded open-access database providing information on experimentally determined amyloid-forming hexapeptide sequences (http://waltzdb.switchlab.org/). We have updated WALTZ-DB 2.0 with new entries, including: (i) experimental validation of an in-house developed dataset of 229 hexapeptides, using electron microscopy and Thioflavin-T binding assays; (ii) manual curation of 98 amyloid-forming peptides isolated from literature. Furthermore, the content has been expanded by adding novel structural information for peptide entries, including sequences of the previous version. Using a computational methodology developed in the Switch lab, we have generated 3D-models of the putative amyloid fibril cores of WALTZ-DB 2.0 entries. Structural models, coupled with information on the energetic contributions and fibril core stabilities, can be accessed through individual peptide entries. Customized filtering options for subset selections and new modelling graphical features were added to upgrade online accessibility, providing a user-friendly interface for browsing, downloading and updating. WALTZ-DB 2.0 remains the largest open-access repository for amyloid fibril formation determinants and will continue to enhance the development of new approaches focused on accurate prediction of aggregation prone sequences.

中文翻译：

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WALTZ-DB 2.0：一个更新的数据库，其中包含实验确定的淀粉样蛋白形成肽的结构信息。

可溶性蛋白向不溶性淀粉样蛋白原纤维的转变是由自我繁殖的短序列延伸驱动的。但是，准确预测聚集决定因素仍然具有挑战性。在这里，我们描述了WALTZ-DB 2.0，这是一个经过更新且经过扩展的开放获取数据库，该数据库提供了有关实验确定的淀粉样蛋白形成六肽序列（http://waltzdb.switchlab.org/）的信息。我们用新条目更新了WALTZ-DB 2.0，包括：（i）使用电子显微镜和硫黄素-T结合试验对内部开发的229种六肽数据集进行的实验验证；（ii）手动管理从文献中分离出的98种淀粉样蛋白形成肽。此外，通过添加肽条目的新结构信息（包括先前版本的序列）来扩展内容。使用在Switch实验室中开发的计算方法，我们生成了WALTZ-DB 2.0条目的推定淀粉样蛋白原纤维核心的3D模型。结构模型，以及有关能量贡献和原纤维核心稳定性的信息，可通过单独的肽段条目访问。添加了用于子集选择的自定义过滤选项和新的建模图形功能，以升级在线可访问性，从而为浏览，下载和更新提供了用户友好的界面。WALTZ-DB 2.0仍然是淀粉样蛋白原纤维形成决定因素的最大开放获取库，并将继续加强致力于准确预测易凝集序列的新方法的开发。0个条目 结构模型，以及有关能量贡献和原纤维核心稳定性的信息，可通过单独的肽段条目访问。添加了用于子集选择的自定义过滤选项和新的建模图形功能，以升级在线可访问性，从而为浏览，下载和更新提供了用户友好的界面。WALTZ-DB 2.0仍然是淀粉样蛋白原纤维形成决定因素的最大开放获取库，并将继续加强致力于准确预测易凝集序列的新方法的开发。0个条目 结构模型，以及有关能量贡献和原纤维核心稳定性的信息，可通过各个肽段条目访问。添加了用于子集选择的自定义过滤选项和新的建模图形功能，以升级在线可访问性，从而为浏览，下载和更新提供了用户友好的界面。WALTZ-DB 2.0仍然是淀粉样蛋白原纤维形成决定因素的最大开放获取库，并将继续加强致力于准确预测易凝集序列的新方法的开发。添加了用于子集选择的自定义过滤选项和新的建模图形功能，以升级在线可访问性，从而为浏览，下载和更新提供了用户友好的界面。WALTZ-DB 2.0仍然是淀粉样蛋白原纤维形成决定因素的最大开放获取库，并将继续加强致力于准确预测易凝集序列的新方法的开发。添加了用于子集选择的自定义过滤选项和新的建模图形功能，以升级在线可访问性，从而为浏览，下载和更新提供了用户友好的界面。WALTZ-DB 2.0仍然是淀粉样蛋白原纤维形成决定因素的最大开放获取库，并将继续加强致力于准确预测易凝集序列的新方法的开发。