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Native architecture and acclimation of photosynthetic membranes in a fast-growing cyanobacterium.
Plant Physiology ( IF 7.4 ) Pub Date : 2022-10-27 , DOI: 10.1093/plphys/kiac372
Long-Sheng Zhao 1, 2, 3 , Chun-Yang Li 3, 4 , Xiu-Lan Chen 1, 3 , Qiang Wang 5, 6 , Yu-Zhong Zhang 1, 3, 4 , Lu-Ning Liu 2, 4
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Efficient solar energy conversion is ensured by the organization, physical association, and physiological coordination of various protein complexes in photosynthetic membranes. Here, we visualize the native architecture and interactions of photosynthetic complexes within the thylakoid membranes from a fast-growing cyanobacterium Synechococcus elongatus UTEX 2973 (Syn2973) using high-resolution atomic force microscopy. In the Syn2973 thylakoid membranes, both photosystem I (PSI)-enriched domains and crystalline photosystem II (PSII) dimer arrays were observed, providing favorable membrane environments for photosynthetic electron transport. The high light (HL)-adapted thylakoid membranes accommodated a large amount of PSI complexes, without the incorporation of iron-stress-induced protein A (IsiA) assemblies and formation of IsiA-PSI supercomplexes. In the iron deficiency (Fe-)-treated thylakoid membranes, in contrast, IsiA proteins densely associated with PSI, forming the IsiA-PSI supercomplexes with varying assembly structures. Moreover, type-I NADH dehydrogenase-like complexes (NDH-1) were upregulated under the HL and Fe- conditions and established close association with PSI complexes to facilitate cyclic electron transport. Our study provides insight into the structural heterogeneity and plasticity of the photosynthetic apparatus in the context of their native membranes in Syn2973 under environmental stress. Advanced understanding of the photosynthetic membrane organization and adaptation will provide a framework for uncovering the molecular mechanisms of efficient light harvesting and energy conversion.

中文翻译:

快速生长的蓝细菌中光合膜的原生结构和适应。

光合膜中各种蛋白质复合物的组织、物理结合和生理协调确保了有效的太阳能转换。在这里,我们使用高分辨率原子力显微镜可视化来自快速生长的蓝藻细长聚球藻 UTEX 2973 (Syn2973) 的类囊体膜内的光合复合物的天然结构和相互作用。在 Syn2973 类囊体膜中,观察到富含光系统 I (PSI) 的结构域和结晶光系统 II (PSII) 二聚体阵列,为光合电子传输提供了有利的膜环境。适应高光 (HL) 的类囊体膜可容纳大量 PSI 复合物,而没有掺入铁应激诱导的蛋白 A (IsiA) 组件和 IsiA-PSI 超复合物的形成。相反,在缺铁 (Fe-) 处理的类囊体膜中,IsiA 蛋白与 PSI 紧密结合,形成具有不同组装结构的 IsiA-PSI 超复合物。此外,I 型 NADH 脱氢酶样复合物 (NDH-1) 在 HL 和 Fe 条件下上调,并与 PSI 复合物密切结合,以促进循环电子传递。我们的研究提供了对环境胁迫下 Syn2973 天然膜背景下光合装置的结构异质性和可塑性的深入了解。对光合膜组织和适应的深入理解将为揭示高效光收集和能量转换的分子机制提供一个框架。IsiA 蛋白与 PSI 紧密结合,形成具有不同装配结构的 IsiA-PSI 超复合物。此外,I 型 NADH 脱氢酶样复合物 (NDH-1) 在 HL 和 Fe 条件下上调,并与 PSI 复合物密切结合,以促进循环电子传递。我们的研究提供了对环境胁迫下 Syn2973 天然膜背景下光合装置的结构异质性和可塑性的深入了解。对光合膜组织和适应的深入理解将为揭示高效光收集和能量转换的分子机制提供一个框架。IsiA 蛋白与 PSI 紧密结合,形成具有不同装配结构的 IsiA-PSI 超复合物。此外,I 型 NADH 脱氢酶样复合物 (NDH-1) 在 HL 和 Fe 条件下上调,并与 PSI 复合物密切结合,以促进循环电子传递。我们的研究提供了对环境胁迫下 Syn2973 天然膜背景下光合装置的结构异质性和可塑性的深入了解。对光合膜组织和适应的深入理解将为揭示高效光收集和能量转换的分子机制提供一个框架。I 型 NADH 脱氢酶样复合物 (NDH-1) 在 HL 和 Fe 条件下上调,并与 PSI 复合物密切结合以促进循环电子传递。我们的研究提供了对环境胁迫下 Syn2973 天然膜背景下光合装置的结构异质性和可塑性的深入了解。对光合膜组织和适应的深入理解将为揭示高效光收集和能量转换的分子机制提供一个框架。I 型 NADH 脱氢酶样复合物 (NDH-1) 在 HL 和 Fe 条件下上调,并与 PSI 复合物密切结合以促进循环电子传递。我们的研究提供了对环境胁迫下 Syn2973 天然膜背景下光合装置的结构异质性和可塑性的深入了解。对光合膜组织和适应的深入理解将为揭示高效光收集和能量转换的分子机制提供一个框架。我们的研究提供了对环境胁迫下 Syn2973 天然膜背景下光合装置的结构异质性和可塑性的深入了解。对光合膜组织和适应的深入理解将为揭示高效光收集和能量转换的分子机制提供一个框架。我们的研究提供了对环境胁迫下 Syn2973 天然膜背景下光合装置的结构异质性和可塑性的深入了解。对光合膜组织和适应的深入理解将为揭示高效光收集和能量转换的分子机制提供一个框架。
更新日期:2022-08-10
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