The term “de-etiolation” refers to the light-dependent differentiation of etioplasts to chloroplasts in angiosperms. The underlying process involves reorganization of prolamellar bodies (PLBs) and prothylakoids into thylakoids, with concurrent changes in protein, lipid, and pigment composition, which together lead to the assembly of active photosynthetic complexes. Despite the highly conserved structure of PLBs among land plants, the processes that mediate PLB maintenance and their disassembly during de-etiolation are poorly understood. Among chloroplast thylakoid membrane–localized proteins, to date, only Curvature thylakoid 1 (CURT1) proteins were shown to exhibit intrinsic membrane-bending capacity. Here, we show that CURT1 proteins, which play a critical role in grana margin architecture and thylakoid plasticity, also participate in de-etiolation and modulate PLB geometry and density. Lack of CURT1 proteins severely perturbs PLB organization and vesicle fusion, leading to reduced accumulation of the light-dependent enzyme protochlorophyllide oxidoreductase (LPOR) and a delay in the onset of photosynthesis. In contrast, overexpression of CURT1A induces excessive bending of PLB membranes, which upon illumination show retarded disassembly and concomitant overaccumulation of LPOR, though without affecting greening or the establishment of photosynthesis. We conclude that CURT1 proteins contribute to the maintenance of the paracrystalline PLB morphology and are necessary for efficient and organized thylakoid membrane maturation during de-etiolation.

术语“去黄化”是指被子植物中黄化体向叶绿体的光依赖性分化。基本过程涉及将原层状体 (PLB) 和原类囊体重组为类囊体，同时蛋白质、脂质和色素成分的变化，共同导致活性光合复合物的组装。尽管陆地植物中 PLB 的结构高度保守，但人们对介导 PLB 维持及其在去黄化过程中的分解的过程知之甚少。在叶绿体类囊体膜定位蛋白中，迄今为止，只有曲率类囊体 1 (CURT1) 蛋白显示出内在的膜弯曲能力。在这里，我们展示了在颗粒边缘结构和类囊体可塑性中起关键作用的 CURT1 蛋白，还参与去黄化和调节 PLB 几何形状和密度。缺乏 CURT1 蛋白严重干扰 PLB 组织和囊泡融合，导致光依赖性酶原叶绿素氧化还原酶 (LPOR) 的积累减少和光合作用开始的延迟。相比之下，CURT1A 的过度表达会导致 PLB 膜过度弯曲，在光照下显示出分解延迟和伴随的 LPOR 过度积累，尽管不影响绿化或光合作用的建立。我们得出结论，CURT1 蛋白有助于维持副晶体 PLB 形态，并且是去黄化过程中有效和有组织的类囊体膜成熟所必需的。缺乏 CURT1 蛋白严重干扰 PLB 组织和囊泡融合，导致光依赖性酶原叶绿素氧化还原酶 (LPOR) 的积累减少和光合作用开始的延迟。相比之下，CURT1A 的过度表达会导致 PLB 膜过度弯曲，在光照下显示出分解延迟和伴随的 LPOR 过度积累，尽管不影响绿化或光合作用的建立。我们得出结论，CURT1 蛋白有助于维持副晶体 PLB 形态，并且是去黄化过程中有效和有组织的类囊体膜成熟所必需的。缺乏 CURT1 蛋白严重干扰 PLB 组织和囊泡融合，导致光依赖性酶原叶绿素氧化还原酶 (LPOR) 的积累减少和光合作用开始的延迟。相比之下，CURT1A 的过度表达会导致 PLB 膜过度弯曲，在光照下显示出分解延迟和伴随的 LPOR 过度积累，尽管不影响绿化或光合作用的建立。我们得出结论，CURT1 蛋白有助于维持副晶体 PLB 形态，并且是去黄化过程中有效和有组织的类囊体膜成熟所必需的。CURT1A 的过表达导致 PLB 膜过度弯曲，在光照下显示出分解延迟和伴随的 LPOR 过度积累，尽管不影响绿化或光合作用的建立。我们得出结论，CURT1 蛋白有助于维持副晶体 PLB 形态，并且是去黄化过程中有效和有组织的类囊体膜成熟所必需的。CURT1A 的过表达导致 PLB 膜过度弯曲，在光照下显示出分解延迟和伴随的 LPOR 过度积累，尽管不影响绿化或光合作用的建立。我们得出结论，CURT1 蛋白有助于维持副晶体 PLB 形态，并且是去黄化过程中有效和有组织的类囊体膜成熟所必需的。