The Front Cover shows the many ways that the zinc finger protein tristetraprolin (TTP) can be targeted by exogenous metals (e.g. Cd, Au) and endogenous signaling molecules (e.g. H₂S). TTP has limited secondary structure and the cysteine residues that coordinate the native zinc co-factor are exposed for reactivity with exogenous and endogenous molecules. TTP binds with high sequence specificity to the mRNA sequence AAAUAAAUAAA from inflammatory cytokines. When TTP is bound to its mRNA target, metal or signaling molecule exchange can be abrogated due to a protective effect of the mRNA. More information can be found in the Minireview by S. L. J. Michel and co-workers.

中文翻译：

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封面：用外源金属和分子靶向锌指蛋白：从三四脯氨酸中吸取的教训，一种 CCCH 型锌指（Eur. J. Inorg. Chem. 37/2021）

封面展示了锌指蛋白三四脯氨酸 (TTP) 可以被外源金属（例如 Cd、Au）和内源信号分子（例如 H ₂ S）靶向的多种方式。TTP 具有有限的二级结构，协调天然锌辅助因子的半胱氨酸残基暴露于与外源和内源分子的反应性。TTP 以高序列特异性结合来自炎性细胞因子的 mRNA 序列 AAAUAAAUAAA。当 TTP 与其 mRNA 靶标结合时，由于 mRNA 的保护作用，可以取消金属或信号分子交换。更多信息可以在 S. L. J. Michel 及其同事的 Minireview 中找到。