Agaricus bisporus mannose-binding protein (Abmb) was discovered as part of mushroom tyrosinase (PPO3) complex. Apart from its presence, nothing is known about its function or activity in the mushroom. The protein is evolutionarily related to lectins with β-trefoil fold, which are glucose or galactose (and their derivatives) binding proteins. Abmb is also recently showed to display the typical agglutination activity of lectin when in complex with PPO3; this further supports Abmb similarity to its structural homologs from lectin with β-trefoil fold. However, Abmb has no affinity towards glucose or galactose but for mannose, thus its binding to the sugar may be different from its homologs. To date, the natural ligand of Abmb is unknown and the structure of Abmb in the presence of a ligand is not available. Therefore, the mannose-binding site of Abmb was predicted using molecular docking, which was consulted with the information from its structural homologs. This conservative approach would prevent over-speculation. The mannose-binding site of Abmb is likely located in the same region to that of Abmb structural homologs but with a shift in position due to the presence of additional surface loop. In addition, benefiting from the information from an in vitro study on Abmb sugar specificity, the mannose poses suggested that the sugar might interact with the side chains of Arg15, Thr45, Gln48, Asp49, Asp51 and Arg51. Most of these residues were equally present in Abmb structural homologs despite variation of their positions in the amino acid sequence. The variation probably originates from alteration of its amino acid sequence during evolution.

双孢蘑菇甘露糖结合蛋白 (Abmb) 被发现是蘑菇酪氨酸酶 (PPO3) 复合物的一部分。除了它的存在外，对其在蘑菇中的功能或活性一无所知。该蛋白质在进化上与具有 β-三叶折叠的凝集素相关，凝集素是葡萄糖或半乳糖（及其衍生物）结合蛋白。最近还显示 Abmb 在与 PPO3 复合时表现出典型的凝集素凝集活性；这进一步支持了 Abmb 与其来自具有 β-三叶折叠的凝集素的结构同源物的相似性。然而，Abmb 对葡萄糖或半乳糖没有亲和力，但对甘露糖有亲和力，因此它与糖的结合可能与其同系物不同。迄今为止，Abmb 的天然配体是未知的，并且无法获得配体存在下的 Abmb 结构。所以，使用分子对接预测 Abmb 的甘露糖结合位点，并参考其结构同源物的信息。这种保守的方法将防止过度投机。Abmb 的甘露糖结合位点可能位于与 Abmb 结构同系物相同的区域，但由于存在额外的表面环而位置发生了变化。此外，受益于 Abmb 糖特异性体外研究的信息，甘露糖姿势表明糖可能与 Arg15、Thr45、Gln48、Asp49、Asp51 和 Arg51 的侧链相互作用。大多数这些残基同样存在于 Abmb 结构同源物中，尽管它们在氨基酸序列中的位置发生变化。这种变异可能源于进化过程中氨基酸序列的改变。其结构同系物的信息已被咨询。这种保守的方法将防止过度投机。Abmb 的甘露糖结合位点可能位于与 Abmb 结构同系物相同的区域，但由于存在额外的表面环而位置发生了变化。此外，受益于 Abmb 糖特异性体外研究的信息，甘露糖姿势表明糖可能与 Arg15、Thr45、Gln48、Asp49、Asp51 和 Arg51 的侧链相互作用。大多数这些残基同样存在于 Abmb 结构同源物中，尽管它们在氨基酸序列中的位置发生变化。这种变异可能源于进化过程中氨基酸序列的改变。其结构同系物的信息已被咨询。这种保守的方法将防止过度投机。Abmb 的甘露糖结合位点可能位于与 Abmb 结构同系物相同的区域，但由于存在额外的表面环而位置发生了变化。此外，受益于 Abmb 糖特异性体外研究的信息，甘露糖姿势表明糖可能与 Arg15、Thr45、Gln48、Asp49、Asp51 和 Arg51 的侧链相互作用。大多数这些残基同样存在于 Abmb 结构同源物中，尽管它们在氨基酸序列中的位置发生变化。这种变异可能源于进化过程中氨基酸序列的改变。这种保守的方法将防止过度投机。Abmb 的甘露糖结合位点可能位于与 Abmb 结构同系物相同的区域，但由于存在额外的表面环而位置发生了变化。此外，受益于 Abmb 糖特异性体外研究的信息，甘露糖姿势表明糖可能与 Arg15、Thr45、Gln48、Asp49、Asp51 和 Arg51 的侧链相互作用。大多数这些残基同样存在于 Abmb 结构同源物中，尽管它们在氨基酸序列中的位置发生变化。这种变异可能源于进化过程中氨基酸序列的改变。这种保守的方法将防止过度投机。Abmb 的甘露糖结合位点可能位于与 Abmb 结构同系物相同的区域，但由于存在额外的表面环而位置发生了变化。此外，受益于 Abmb 糖特异性体外研究的信息，甘露糖姿势表明糖可能与 Arg15、Thr45、Gln48、Asp49、Asp51 和 Arg51 的侧链相互作用。大多数这些残基同样存在于 Abmb 结构同源物中，尽管它们在氨基酸序列中的位置发生变化。这种变异可能源于进化过程中氨基酸序列的改变。Abmb 的甘露糖结合位点可能位于与 Abmb 结构同系物相同的区域，但由于存在额外的表面环而位置发生了变化。此外，受益于 Abmb 糖特异性体外研究的信息，甘露糖姿势表明糖可能与 Arg15、Thr45、Gln48、Asp49、Asp51 和 Arg51 的侧链相互作用。大多数这些残基同样存在于 Abmb 结构同源物中，尽管它们在氨基酸序列中的位置发生变化。这种变异可能源于进化过程中氨基酸序列的改变。Abmb 的甘露糖结合位点可能位于与 Abmb 结构同系物相同的区域，但由于存在额外的表面环而位置发生了变化。此外，受益于 Abmb 糖特异性体外研究的信息，甘露糖姿势表明糖可能与 Arg15、Thr45、Gln48、Asp49、Asp51 和 Arg51 的侧链相互作用。大多数这些残基同样存在于 Abmb 结构同源物中，尽管它们在氨基酸序列中的位置发生变化。这种变异可能源于进化过程中氨基酸序列的改变。甘露糖姿势表明糖可能与 Arg15、Thr45、Gln48、Asp49、Asp51 和 Arg51 的侧链相互作用。大多数这些残基同样存在于 Abmb 结构同源物中，尽管它们在氨基酸序列中的位置发生变化。这种变异可能源于进化过程中氨基酸序列的改变。甘露糖姿势表明糖可能与 Arg15、Thr45、Gln48、Asp49、Asp51 和 Arg51 的侧链相互作用。大多数这些残基同样存在于 Abmb 结构同源物中，尽管它们在氨基酸序列中的位置发生变化。这种变异可能源于进化过程中氨基酸序列的改变。